Lysozym

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	Lysozym }}
	Struktur von Lysozym nach PDB 132L
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Lysozym (auch Muramidase) ist ein Enzym, das β-1,4-Glycosidische Bindungen zwischen N-Acetylmuraminsäure- (NAM) und N-Acetylglucosaminresten (NAG) in Peptidoglycanen, aus Zuckerderivaten und Peptiden aufgebauten Makromolekülen, hydrolysiert. Lysozyme kommen als Teil des angeborenen Immunsystems bei Tieren vor und können außerdem in Pflanzen, Pilzen, Bakterien und bei Bakteriophagen gefunden werden. Beim Menschen können Mutationen im LYZ-Gen zu einer seltenen erblichen Form der Amyloidose führen.<ref name="Jolles_1984">{{#invoke:Vorlage:Literatur|f}}</ref>

Geschichte

Zu Lysozymen gibt es mehrere tausend wissenschaftliche Publikationen. Hier wird auf einige der ersten Veröffentlichungen und auf solche, die über den Forschungsbereich Lysozyme hinaus von Bedeutung sind, kurz eingegangen.

Datei:Lysozyme crystal1.JPG

Proteinkristall eines Lysozyms.

Die antibakterielle Eigenschaft von Hühnereiklar, die auf Lysozym zurückzuführen ist, wurde erstmals 1909 von Laschtschenko beschrieben.<ref name="Laschtschenko">{{#invoke:Vorlage:Literatur|f}}</ref> Der Begriff „Lysozym“ wurde allerdings erst 1922 durch Alexander Fleming (1881–1955) eingeführt, der damit dem Enzym den Namen gab.<ref name="Fleming_1922">{{#invoke:Vorlage:Literatur|f}}</ref> Er beobachtete die antibakterielle Wirkung von Lysozym im Nasenschleim auf das Bakterium Micrococcus lysodeikticus und konnte diese Wirkung auch bei weiteren humanen Sekreten und Geweben feststellen.<ref name="Fleming_1922" />

Das Lysozym aus Hühnereiklar war das erste vollständig sequenzierte Enzym, das alle kanonischen Aminosäurereste enthielt.<ref name="Canfield1963">{{#invoke:Vorlage:Literatur|f}}</ref> Die mit Röntgenstrukturanalyse bestimmte dreidimensionale Struktur von Lysozym aus Hühnereiklar (HEWL) wurde 1965 von David Chilton Phillips (1924–1999) erstmals beschrieben.<ref name="Blake_1965">{{#invoke:Vorlage:Literatur|f}}</ref><ref>{{#invoke:Vorlage:Literatur|f}}</ref> Es war die zweite Struktur eines Proteins sowie die erste eines Enzyms, die durch Röntgenstreuung bestimmt werden konnte. Lysozym war auch das erste Enzym, anhand dessen Struktur<ref name="Blake_1967a">{{#invoke:Vorlage:Literatur|f}}</ref><ref name="Blake_1967b">{{#invoke:Vorlage:Literatur|f}}</ref> ein für das Enzym spezifischer und detaillierter Katalysemechanismus vorgeschlagen wurde.<ref name="Phillips_1967">{{#invoke:Vorlage:Literatur|f}}</ref> Diese Arbeit lieferte eine Erklärung, wie Enzyme durch ihre Struktur die Aktivierungsenergie einer chemischen Reaktion absenken. Der von Phillips vorgeschlagene Mechanismus wurde lange Zeit durch experimentelle Befunde gestützt und wurde erst 2001 auf Grund neuer Erkenntnisse überarbeitet.<ref name="Vocadlo_2001">{{#invoke:Vorlage:Literatur|f}}</ref>

Klassifizierung

Die Zuordnung der Lysozyme zu den verschiedenen Typen erfolgt anhand ihrer Aminosäuresequenz sowie aufgrund ihrer biochemischen und enzymatischen Eigenschaften. In der Klassifikation nach Henrissat<ref name="Henrissat_1991">{{#invoke:Vorlage:Literatur|f}}</ref><ref name="Henrissat_1993">{{#invoke:Vorlage:Literatur|f}}</ref><ref name="Davies_1995">{{#invoke:Vorlage:Literatur|f}}</ref><ref name="Henrissat_1996">{{#invoke:Vorlage:Literatur|f}}</ref><ref name="Henrissat_1997">{{#invoke:Vorlage:Literatur|f}}</ref> gehören Lysozyme zu den der Glycosidase Familien 22 bis 25 und lytische Transglycosidasen zu den Glycosidase-Familien 23, 102, 103 und 104.

Neben Lysozymen und lytischen Transglycosidasen gibt es weitere Peptidoglycan abbauende Enzyme, wie N-Acetyl-β-D-glucosaminidasen, N-Acetylmuramyl-L-alaninamidasen und verschiedene Endopeptidasen.<ref name="Callewaert_2011">{{#invoke:Vorlage:Literatur|f}}</ref>

Bei Tieren wurden drei sich voneinander unterscheidende Haupttypen von Lysozymen identifiziert, die gewöhnlich als c-Typ (chicken- oder conventional-type), g-Typ (goose-type) und als i-Typ (invertebrate-type) bezeichnet werden.<ref name="Callewaert_2010">{{#invoke:Vorlage:Literatur|f}}</ref> Daneben gibt es noch Lysozyme, die sich keinem der zuvor genannten Typen zuordnen lassen, wie beispielsweise die von Dictyostelium discoideum ({{#if: | | UniProt }} {{#if:|{{{titel}}}|Q8T1G4}}{{#if:|Vorlage:Abrufdatum}})<ref name="Müller_2005">{{#invoke:Vorlage:Literatur|f}}</ref> oder des Schwamms Suberites domuncula ({{#if: | | UniProt }} {{#if:|{{{titel}}}|Q50JA0}}{{#if:|Vorlage:Abrufdatum}}).<ref name="Thakur_2005">{{#invoke:Vorlage:Literatur|f}}</ref> Virale Lysozyme werde in v-Typ, λ-Typ, g-Typ und CH-Typ eingeteilt.<ref name="Fastrez_1996">{{#invoke:Vorlage:Literatur|f}}</ref> Einige virale Enzyme werden aus historischen Gründen noch als Lysozyme bezeichnet, obwohl diese keine β-1,4-N-Acetylmuramidasen sind. Die bei Pflanzen entdeckten Lysozyme haben alle eine Chitinase-Aktivität, aber nicht alle Chitinasen können Peptidoglycane hydrolysieren. Sie werden in h-Typ und g-Typ Chitinasen/Lysozyme eingeteilt. Bei vielen pflanzlichen Chitinasen wurde die Lysozym-Aktivität noch nicht untersucht und einige können aufgrund fehlender Sequenzinformationen nicht zugeordnet werden.<ref name="Beintema_1996">{{#invoke:Vorlage:Literatur|f}}</ref> Lysozyme bei Bakterien werden funktionell in β-1,4-N-Acetylmuramidasen und in β-1,4-N,6-O-Diacetylmuramidasen unterschieden.<ref name="Höltje_1996a">{{#invoke:Vorlage:Literatur|f}}</ref>

Vorkommen

Lysozyme bei Tieren

c-Typ Lysozyme

Der Mensch ({{#if: | | UniProt }} {{#if:|{{{titel}}}|P61626}}{{#if:|Vorlage:Abrufdatum}}, PDB 1LZS), Säugetiere, Vögel (z. B. Huhn: {{#if: | | UniProt }} {{#if:|{{{titel}}}|P00698}}{{#if:|Vorlage:Abrufdatum}}, PDB 1LZC), Reptilien, Amphibien und Fische produzieren Lysozyme vom c-Typ oder haben zumindest entsprechende Gene in ihrem Genom. Zu Reptilien und Amphibien liegen bisher aber kaum Informationen vor. Unter den bis 2009 vollständig sequenzierten Wirbellosen konnten nur bei einem Lanzettfischchen (Branchiostoma belcheri tsingtauense) sowie bei Gliederfüßern c-Typ Lysozym kodierende Gene identifiziert werden. Bei Schmetterlingen, Zweiflüglern, Termiten und Schnabelkerfen aus der Klasse der Insekten sowie bei Spinnentieren und Krebstieren wurden c-Typ Lysozyme gefunden und in allen bisher vollständig sequenzierten Insektengenomen konnte zumindest ein Gen gefunden werden, das homolog zu c-Typ Lysozymen ist.<ref name="Callewaert_2010" /> Eine Untergruppe bilden die Calcium-Ionen-bindenden Lysozyme, zu denen beispielsweise das Lysozym aus Stutenmilch ({{#if: | | UniProt }} {{#if:|{{{titel}}}|P11376}}{{#if:|Vorlage:Abrufdatum}}, PDB 2EQL) gehört. Diese Untergruppe ist vor allem bei der Diskussion um die evolutionäre Entstehung von α-Lactalbuminen von Interesse.<ref name="McKenzie_1996">{{#invoke:Vorlage:Literatur|f}}</ref> Bei einer Suche nach c-Typ Lyszym-ähnlichen Genen im humanen Genom können neun Gene gefunden werden, von denen eins für Lysozym C und eins für α-Lactalbumin kodiert. Vier andere werden überwiegend im Hoden exprimiert und scheinen bei der Fortpflanzung eine Rolle zu spielen. Für zwei dieser Gene konnte dies bei Mäusen gezeigt werden. Die anderen vier Gene wurden noch nicht charakterisiert.<ref name="Irwin_2011">{{#invoke:Vorlage:Literatur|f}}</ref> Auch bei anderen Säugetieren können mehrere c-Typ Lyszym-ähnlichen Gene gefunden werden. Für die unterschiedlichen humanen Gene konnten mögliche orthologe Gene in den meisten Säugetiergenomen gefunden werden.<ref name="Irwin_2011" />

g-Typ Lysozyme

Lysozyme vom g-Typ verdanken ihren Namen der erstmaligen Entdeckung im Eiklar der Emder Gans. Seitdem wurde es für mehrere Vogelarten wie Huhn, Schwarzschwan, afrikanischer Strauß, Nandu und Kasuar charakterisiert (Struktur eines g-Typ Lysozyms einer Graugans: {{#if: | | UniProt }} {{#if:|{{{titel}}}|P00718}}{{#if:|Vorlage:Abrufdatum}}, PDB 154L). Bei Hühnervögeln dominiert das c-Typ Lysozym im Eiklar. Bei Gänsevögeln können abhängig von der Art im Eiklar c-Typ, g-Typ oder beide Typen von Lysozym vorkommen. Erst 2001 wurde gezeigt, dass g-Typ Lysozyme außerhalb der Klasse der Vögel vorkommen. Bei einer Datenbanksuche<ref>NCBI; Dezember 2009</ref> konnten homologe Proteine beim Menschen, Säugetieren, Fischen (z. B. Kabeljau: {{#if: | | UniProt }} {{#if:|{{{titel}}}|B9TU22}}{{#if:|Vorlage:Abrufdatum}}, PDB 3gxr) und Amphibien gefunden werden. Auch bei Wirbellosen, wie Jakobsmuschel, Auster und einigen Manteltieren wurden funktionelle Proteine gefunden. In den Genomen von Anopheles gambiae, Apis mellifera, Drosophila melanogaster, Drosophila pseudoobscura, Caenorhabditis briggsae und Caenorhabditis elegans existieren keine g-Typ Lysozyme.<ref name="Callewaert_2010" /> Eins der beiden zu g-Typ Lysozym homologen Proteine des Menschen wird in der Niere exprimiert. Das andere wird in der Tränendrüse und in geringen Maß im Hoden exprimiert und ist aktiv.<ref name="Huang_2011">{{#invoke:Vorlage:Literatur|f}}</ref>

i-Typ Lysozyme

Bisher konnten i-Typ Lysozyme in den Stämmen Weichtiere (z. B. bei einer Venusmuschel: {{#if: | | UniProt }} {{#if:|{{{titel}}}|Q8IU26}}{{#if:|Vorlage:Abrufdatum}}, PDB 2DQA), Ringelwürmer, Stachelhäuter, Fadenwürmer und Gliederfüßer gefunden werden. In allen verfügbaren Genomen von Wirbeltieren fehlen sie.<ref name="Callewaert_2010" />

Virale Lysozyme

v-Typ Lysozyme

Bis 1996 wurden 13 Bakteriophagen mit Lysozymen vom v-Typ beschrieben. Sieben der Bakteriophagen infizierten gramnegative Bakterien, die sechs anderen grampositive Bakterien. Im T4-Phagen sind beispielsweise drei Lysozyme codiert, von denen das Produkt des Gens e, das am besten untersuchte Phagen-Lysozym ist ({{#if: | | UniProt }} {{#if:|{{{titel}}}|P00720}}{{#if:|Vorlage:Abrufdatum}}, PDB 148L). Das etwa 18 kDa große Lysozym zerstört die Zellwand von Escherichia coli am Ende des Infektionszyklus, nachdem die innere Membran durch ein anderes Phagenprotein modifiziert wurde. Das Lysozym hydrolysiert die glycosidische Bindung hinter N-Acetylmuraminsäureresten, die mit einer Peptid-Seitenkette modifiziert sind. Die N-Acetamido-Gruppe ist für die Aktivität des Lysozyms ebenfalls erforderlich.<ref name="Fastrez_1996" /> Eine Struktur von T4-Lysozym mit Substrat wurde von R. Kuroki veröffentlicht.<ref name="Kuroki_1993">{{#invoke:Vorlage:Literatur|f}}</ref> Ein Überblick über die Studien mit T4-Lysozym wird im Review von W. A. Baase u. a.<ref name="Baase_2010">{{#invoke:Vorlage:Literatur|f}}</ref> gegeben. Die zahlreichen Studien an T4-Lysozym geben Einblicke in Faltung und Stabilität von Proteinen im Allgemeinen und T4-Lysozym im Speziellen.<ref name="Baase_2010" />

λ-Typ Lysozyme

Die λ-Typ Lysozyme sind nach dem Lysozym des λ-Phagen benannt ({{#if: | | UniProt }} {{#if:|{{{titel}}}|P03706}}{{#if:|Vorlage:Abrufdatum}}, PDB 3D3D). Das Lysozym des λ-Phagen ist keine Hydrolase, sondern eine lytische Transglycosidase.<ref name="Höltje_1996b">{{#invoke:Vorlage:Literatur|f}}</ref>

g-Typ Lysozyme

Virale g-Typ Lysozyme, wie beispielsweise das des Enterobacteria Phagen PRD1 ({{#if: | | UniProt }} {{#if:|{{{titel}}}|P13559}}{{#if:|Vorlage:Abrufdatum}}) sind in ihrer Sequenz teilweise ähnlich den tierischen g-Typ Lysozymen.<ref name="Fastrez_1996" />

Lysozyme bei Pflanzen

h-Typ Chitinasen/Lysozyme

Die Bezeichnung dieses Typs geht auf zwei als Hevamine bezeichnete Enzyme zurück ({{#if: | | UniProt }} {{#if:|{{{titel}}}|P23472}}{{#if:|Vorlage:Abrufdatum}}, PDB 1HVQ), die in speziellen Vakuolen des Kautschukbaums Hevea brasiliensis und im Naturkautschuk vorkommen und bereits 1976 isoliert wurden. Für diese Enzyme wurde 1983 eine Lysozymaktivität und 1990 eine Chitinaseaktivität nachgewiesen. Homologe Chitinasen wurden inzwischen bei z. B. bei Acker-Schmalwand Arabidopsis thaliana, Gurke, Tabak, sowie bei dem Hefepilz Saccharomyces cerevisiae und anderen Pilzen im Genom nachgewiesen. Für die Chitinase aus der Gurke konnte jedoch keine Lysozymaktivität festgestellt werden.<ref name="Beintema_1996" /> Die h-Typ Chitinasen werden anhand der Sequenz in Klasse III und Klasse V Chitinasen unterschieden. In der Klassifikation nach Henrissat gehören h-Typ Chitinasen zur Glycosidase-Familie 18 (GH18), die weit verbreitet bei Archaeen, Prokaryoten und Eukaryoten vorkommt.<ref name="Funkhouser_2007">{{#invoke:Vorlage:Literatur|f}}</ref>

b-Typ Chitinasen/Lysozyme

Diese Chitinasen weisen in ihrer Aminosäuresequenz keine Ähnlichkeiten zu h-Typ Chitinasen auf. Sie können anhand ihrer Aminosäuresequenz in drei Klassen eingeteilt werden (I, II und IV). Die Bezeichnung geht auf eine Klasse I Chitinase aus Gerste (englisch barley) zurück ({{#if: | | UniProt }} {{#if:|{{{titel}}}|P23951}}{{#if:|Vorlage:Abrufdatum}}, PDB 2BAA). Für diese und einige andere Klasse I Chitinasen wurde eine Lysozymaktivität nachgewiesen. Die spezifische Lysozymaktivität ist jedoch deutlich geringer als bei aktiven h-Typ Chitinasen oder HEWL. Bei anderen Klasse I und Klasse II Chitinasen war die spezifische Lysozymaktivität etwa vier Größenordnungen geringer als bei HEWL oder konnte nicht festgestellt werden. Zur Lysozymaktivität von Klasse IV Chitinasen wurden noch keine Daten veröffentlicht.<ref name="Beintema_1996" /> Das „Lysozym“ aus Papaya (PDB 3CQL) hat spezifische Lysozymaktivität von 35 % im Vergleich zu HEWL.<ref name="Beintema_1996" /> In der Klassifikation nach Henrissat gehören b-Typ Chitinasen zur Glycosidase-Familie 19 (GH19), die außer bei Pflanzen nur bei Actinobacteria, grünen Nichtschwefelbakterien, Purpurbakterien, einigen Gliederfüßern und Fadenwürmern zu finden ist.<ref name="Prakash_2010">{{#invoke:Vorlage:Literatur|f}}</ref>

Weitere Chitinasen/Lysozyme aus Pflanzen

Für das Lysozym des Amate-Feigenbaums Ficus glabrata (spezifische Lysozymaktivität 85 % im Vergleich zu HEWL) liegt zwar eine detaillierte Beschreibung der enzymatischen Eigenschaften vor, aufgrund der fehlenden Aminosäuresequenz ist eine Zuordnung jedoch noch nicht möglich.<ref name="Beintema_1996" />

CH-Typ Lysozyme

Das Lysozym des Pilzes Chalaropsis sp. ({{#if: | | UniProt }} {{#if:|{{{titel}}}|P00721}}{{#if:|Vorlage:Abrufdatum}}) ist eine β-1,4-N,6-O-Diacetylmuramidase, die auch O-acetyliertes Peptidoglycan hydrolysieren kann. Verwandte Lysozyme wurden bei einigen Streptomyces-Arten ({{#if: | | UniProt }} {{#if:|{{{titel}}}|P25310}}{{#if:|Vorlage:Abrufdatum}}, PDB 1JFX), bei Lactobacillus acidophilus und bei Clostridium acetobutylicum ({{#if: | | UniProt }} {{#if:|{{{titel}}}|P34020}}{{#if:|Vorlage:Abrufdatum}}) und mehreren Bakteriophagen (z. B. Lactobacillus-Phage MV1),<ref>NCBI: Lactobacillus phage mv1 (spezies)</ref> Siphoviren,<ref>Manuela Villion, Sylvain Moineau: Bacteriophages of Lactobacillus. In: Frontiers in Bioscience, Band 14, Nr. 14, Februar 2009, S. 1661–1683; doi:10.2741/3332, PMID 19273154. Siehe insbes. Tbl. 2: Lactobacillus Siphoviridae phages auf S. 1667.</ref> ({{#if: | | UniProt }} {{#if:|{{{titel}}}|P33486}}{{#if:|Vorlage:Abrufdatum}}) und Streptococcus-Phage Cp-1, Podoviren, ({{#if: | | UniProt }} {{#if:|{{{titel}}}|P15057}}{{#if:|Vorlage:Abrufdatum}}) gefunden.<ref name="Fastrez_1996" /><ref name="Höltje_1996a" />

Biologische Bedeutung

Funktion der Lysozyme bei Tieren und Menschen

Bei Säugetieren wie dem Menschen kommt Lysozym in vielen Sekreten, wie Tränenflüssigkeit, Speichel, den Sekreten des Atemtrakts, im Blutserum, in der Zerebrospinalflüssigkeit, im Fruchtwasser, im Zervixschleim und in der Milch vor. Es wird in den Geweben des Atemtrakts, in den Nieren und in der Darmschleimhaut sowie von neutrophilen Granulozyten und Makrophagen produziert.<ref name="Callewaert_2010" /><ref name="McKenzie_1991">{{#invoke:Vorlage:Literatur|f}}</ref> Unter physiologischen Bedingungen sind etwa 80 % des Lysozyms im Blutplasma auf den Abbau von neutrophilen Granulozyten zurückzuführen.<ref name="van_de_Merwe_1980">{{#invoke:Vorlage:Literatur|f}}</ref> Monozyten und Makrophagen können Lysozym aktiv sezernieren. Lysozym ist ein Bestandteil des angeborenen Immunsystems und dient der Abwehr von Bakterien. Die Peptidoglycanzellwand grampositiver Bakterien kann durch Lysozym direkt angegriffen werden. Bei gramnegativen Bakterien kann die äußere Membran durch weitere Komponenten des angeborenen Immunsystems, wie Lactoferrin, Defensine und Cathelicidine durchlässig gemacht werden, so dass diese auch durch Lysozym angegriffen werden können. Neben der direkten antibakteriellen Wirkung führt die Freisetzung von Peptidoglycanfragmenten zu einer Modulation des Immunsystems über Peptidoglycan-erkennende-Rezeptoren. Über die Funktion von g-Typ-Lysozymen bei Säugetieren liegen bisher keine experimentellen Studien vor.<ref name="Callewaert_2010" /> Lysozyme bei Vögeln werden überwiegend in den Eiern gefunden. Für Hühner konnte zwar die Expression verschiedener Lysozyme in Darmepithelzellen nachgewiesen werden, so dass eine Schutzwirkung gegen pathogene Bakterien im Darm vermutet werden kann. Ein direkter Nachweis dieser Funktion liegt jedoch noch nicht vor.<ref name="Callewaert_2010" /> Bei Fischen konnte Lysozym-Aktivität in der Kopfniere, dem Schlüsselorgan des Fischimmunsystems, der Milz, den Kiemen, im Blut, der Haut, dem Verdauungstrakt und in Fischeiern nachgewiesen werden. Für mehrere c- und g-Typ-Lysozyme konnte eine antibakterielle Wirkung gegen grampositive und gramnegative Bakterien gezeigt werden. Vor allem die hohe Expression von g-Typ-Lysozymen in der Haut, den Kiemen und dem Darmepithel sprechen für eine Abwehrfunktion.<ref name="Callewaert_2010" /> Lysozym konnte zwar aus dem Eiklar von Reptilieneiern isoliert werden. Darüber hinaus liegen aber keine Informationen über Vorkommen und Funktion vor.<ref name="Callewaert_2010" /> Insekten haben eine effektive induzierbare Immunabwehr. Sind sie Bakterien ausgesetzt, produzieren sie in der Hämolymphe eine Reihe antibakterieller Peptide und Proteine, zu denen auch Lysozyme gehören.<ref name="Callewaert_2010" />

Einige Tiere verwenden Lysozyme als Verdauungsenzyme, um Bakterien als Nahrungsquelle zu nutzen. Diese Lysozymarten zeigen zum Teil eine erhöhte Resistenz gegenüber Proteasen und ein pH-Optimum im sauren Bereich.

Die Struktur und Eigenschaften des im Kuhmagen produzierten Lysozyms wurde von Nonaka u. a. untersucht.<ref name="Nonaka_2009">{{#invoke:Vorlage:Literatur|f}}</ref>

Funktion der Lysozyme bei Pflanzen

Da bisher alle pflanzlichen Lysozyme auch eine Chitinase-Aktivität aufweisen, diese ein breiteres pH-Optimum aufweist und die Lysozym-Aktivität zum Teil deutlich geringer ist oder ganz fehlt, sind diese Proteine möglicherweise zur Abwehr von Pilzen gedacht.

Funktion der Lysozyme bei Bakteriophagen

Für die Infektion von Bakterien verfügen Bakteriophagen über eine Vielzahl von Methoden; in einigen Fällen sind daran auch Lysozyme beteiligt, die durch einen lokal begrenzen Abbau des Peptidoglycans eine Infektion ermöglichen. Mit einem großen Überschuss an Phagenpartikeln konnte in diesen Fällen auch eine „Lyse von außen“ beobachtet werden.

Für die Freisetzung von Phagenpartikeln am Ende eines Infektionszyklus sind zwei Strategien bekannt. Eine ohne Lysozyme, bei denen durch ein Porin Löcher in der Bakterienmembran gebildet werden, über die die Phagenpartikel austreten können. Dies ist beispielsweise bei den E. coli Phagen MS2 und фX174 der Fall. Bei der zweiten Strategie, die bei größeren Phagen wie beispielsweise T4-, T7- oder λ-Phagen zum Einsatz kommt, werden neben dem Porin zusätzlich Lysozyme und/oder Amidasen produziert, die entweder die Polysaccharide oder die quervernetzenden Peptide im Peptidoglycan hydrolysieren. Die Endolysine können im Cytoplasma gelöst vorliegen, wie beim T4- oder λ-Phagen. Es gibt auch Phagen, wie den Enterobakteria-Phagen P1, bei denen das Endolysin ({{#if: | | UniProt }} {{#if:|{{{titel}}}|Q37875}}{{#if:|Vorlage:Abrufdatum}}) über das Sec-System des Wirts in das Periplasma transportiert wird und in inaktivierter Form (PDB 1XJU) an die Membran gebunden vorliegt. Eine Depolarisation der Membran durch ein Holin führt zu einer Aktivierung des Endolysins (PDB 1XJT) und zur Zelllyse.<ref name="Xu_2005">{{#invoke:Vorlage:Literatur|f}}</ref>

Funktion der Lysozyme bei Bakterien

Für Wachstum und Teilung von Bakterienzellen sind nicht nur Enzyme erforderlich, die das Peptidoglycan aufbauen, sondern auch welche, die dieses lokal wieder abbauen können. Diese müssen gut kontrollierbar und in ihrer Aktivität regulierbar sein. Aufgrund ihrer potentiellen Gefährlichkeit für die bakterielle Zelle werden sie als Autolysine bezeichnet. Dazu gehören auch einige bakterielle Lysozyme, beispielsweise das Streptomyces-Lysozym.<ref name="Rau_2001">{{#invoke:Vorlage:Literatur|f}}</ref> Arbeiten an der lytischen Transglycosylase „Slt35“ ({{#if: | | UniProt }} {{#if:|{{{titel}}}|P41052}}{{#if:|Vorlage:Abrufdatum}}, PDB 1d0k) von E. coli<ref name="Asselt_2000">{{#invoke:Vorlage:Literatur|f}}</ref> und den N-Acetylglucosaminidasen von Enterococcus hirae ({{#if: | | UniProt }} {{#if:|{{{titel}}}|P39046}}{{#if:|Vorlage:Abrufdatum}}) und Listeria monocytogenes ({{#if: | | UniProt }} {{#if:|{{{titel}}}|Q8Y842}}{{#if:|Vorlage:Abrufdatum}}, PDB 3fi7)<ref name="Bublitz_2009">{{#invoke:Vorlage:Literatur|f}}</ref>, die strukturell Lysozymen ähneln geben einen Einblick in die Regulation und Funktion bakterieller Peptidoglycan-Hydrolasen. Einen Überblick gibt der Review von S. Layec.<ref name="Layec_2008">{{#invoke:Vorlage:Literatur|f}}</ref> Lytische Transglycosylasen scheinen eine bedeutende Gruppe bakterieller Autolysine zu sein. Sie kommen ubiquitär in Eubakterien, mit Ausnahme der Mykoplasmen, vor. Anhand von Sequenz und Konsensusmotiven werden vier Familien unterschieden, die für unterschiedliche Funktionen benötigt werden. Soweit bekannt ist, haben bakterielle lytische Transglycosylasen eine exo-Aktivität, d. h., sie spalten Disaccharidanhydromuropeptide von reduzierenden oder nichtreduzierenden Enden des Peptidoglycans ab. Sie sind am Zellwachstum und an der Zellteilung beteiligt. Sie ermöglichen den Einbau von Proteinkomplexen wie Flagellen und Pili, die in die Peptidoglycanzellwand integriert werden.<ref name="Scheurwater_2008">{{#invoke:Vorlage:Literatur|f}}</ref>

Funktion der Lysozyme bei Pilzen

Da das Lysozym des Pilzes Chalaropsis sp. als extrazelluläres bakteriolytisches Enzym produziert wird,<ref name="Jolles_1984" /> ist eine Wirkung als Bakteriocin wahrscheinlich.

Aktivitätsbestimmung

Das natürliche Substrat von Lysozymen ist ein unlösliches Peptidoglycanpolymer mit einer hohen molaren Masse, das meist die Zellwand von Bakterien verstärkt, damit diese dem hohen Zellinnendruck widerstehen. Zur Messung der Lysozymaktivität wird häufig dieses große Biopolymer eingesetzt. Dazu werden beispielsweise getrocknete und UV-inaktivierte Zellen von Micrococcus luteus eingesetzt. Aufgrund der Unlöslichkeit und Komplexität des Substrats können die Reaktionskinetiken nicht als Michaelis-Menten Kinetik beschrieben werden.

Für spezifische Messungen der Lysozymaktivität müssen entweder spezielle Substrate eingesetzt oder die Produkte untersucht werden. Um Probleme mit der Unlöslichkeit und Heterogenität des Substrats bei Zellen oder Zellwandpräparationen zu umgehen, werden auch lösliche Oligosaccharide und Muropeptide eingesetzt.<ref name="Höltje_1996c" />

Gewöhnlich wird eine der folgenden drei unspezifische Methoden eingesetzt.<ref name="Höltje_1996c">{{#invoke:Vorlage:Literatur|f}}</ref>

Trübungsmessung (Lichtstreuung)

Die Abnahme der optischen Dichte einer trüben Zellsuspension wird photometrisch bei 650, 520 oder 450 nm verfolgt.<ref name="Höltje_1996c" />

Viskositätsmessung

Die Zunahme der Viskosität infolge der Depolymerisation der unlöslichen Peptidoglycane in lösliche Glycopeptide wird verfolgt.<ref name="Höltje_1996c" />

Lysoplate Assay

Abgetötete Bakterienzellen werden zu einer einprozentigen Agarlösung gegeben und diese in Petrischalen ausplattiert. Nach dem Erstarren der Agarlösung werden Vertiefungen in den Agar gedrückt und in diese die Enzymproben gegeben. Infolge der Enzymwirkung bilden sich um die Vertiefung transparente Zonen in dem zuvor trüben Agar. Der Durchmesser dieser Zonen wird bestimmt.<ref name="Höltje_1996c" />

Weitere Methoden

Analog zu den Trübungsmessungen gibt es Messungen mit radioaktiven oder farbmarkierten Substraten.<ref name="Höltje_1996c" /> Diese sind auch unspezifisch.

Resistenzmechanismen

N-Deacetylierung und O-Acetylierung sind häufige Modifizierungen von Peptidoglycan bei pathogenen Bakterien, die zumindest bei Listeria monocytogenes und Staphylococcus aureus zur Lysozymresistenz beitragen. Eine weitere Strategie ist die Produktion von Lysozym-Inhibitoren, wie im Periplasma von E. coli ({{#if: | | UniProt }} {{#if:|{{{titel}}}|P0AD59}}{{#if:|Vorlage:Abrufdatum}}, PDB 1GPQ) oder an die äußere Membran gebunden wie bei Pseudomonas aeruginosa ({{#if: | | UniProt }} {{#if:|{{{titel}}}|Q9I574}}{{#if:|Vorlage:Abrufdatum}}, PDB 3F6Z).<ref name="Callewaert_2010" />

Inhibitoren

Imidazol, Indole, NAG, (NAG)₂, (NAG)₃

Eigenschaften

Tierische Lysozyme sind globuläre Proteine, die durch eine große Substratbindungsspalte in zwei Domänen geteilt sind, eine größere α-helikale Domäne, in der sich Amino- und Carboxyterminus des Proteins befinden, und eine kleinere β-Faltblatt-Domäne. Diese Art gemischter α+β-Faltung wird als Lysozym-ähnliche Faltung bezeichnet.<ref>Structural Classification of Proteins: <templatestyles src="Webarchiv/styles.css" />{{#if:20110517111514

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  }} Abgerufen am 12. Juli 2011.</ref> In c-Typ-Lysozymen befinden sich acht konservierte Cysteinreste, die vier Disulfidbrücken ausbilden. In g-Typ-Lysozymen bei Säugetieren und Vögeln befinden sich vier bis sieben Cysteinreste, bei einigen Fischen jedoch nur ein bzw. kein Cysteinrest, und bei Wirbellosen sechs bis dreizehn Cysteinreste, von denen jedoch keiner denen bei Säugetieren und Vögeln entspricht. Über die Gegenwart und Lage von Disulfidbrücken bei g-Typ-Lysozymen von Wirbellosen ist noch nichts bekannt. Ein hoher Anteil von Cysteinresten scheint bei i-Typ-Lysozymen typisch zu sein. Im Lysozym der Venusmuschel Venerupis philippinarum bilden beispielsweise alle 14 Cysteinreste Disulfidbrücken aus.<ref name="Goto_2007">{{#invoke:Vorlage:Literatur|f}}</ref> Die tierischen c- und i-Typ-Lysozyme sind etwa 11 bis 15 kDa groß, g-Typ-Lysozyme etwa 20 bis 22 kDa. Die anhand der Sequenz berechneten isoelektrischen Punkte der c- und g-Typ-Lysozyme liegen im basischen Bereich, der der i-Typ-Lysozyme sind variabler. An der Verdauung beteiligte c- und i-Typ-Lysozyme haben meist einen pI im neutralen oder sauren Bereich.

CH-Typ-Lysozyme und h-Typ-Chitinasen haben Strukturen eines α/β-Hydrolase-Faltungstyps<ref name="Ollis_1992">{{#invoke:Vorlage:Literatur|f}}</ref>, der der TIM -barrel-Faltung<ref>Structural Classification of Proteins: <templatestyles src="Webarchiv/styles.css" />{{#if:20110516125450

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  }} Abgerufen am 12. Juli 2011.</ref> zugeordnet werden kann. Sie sind etwa 22 bis 40 kDa groß, wobei die größeren neben der Lysozym-Domäne auch mehrere unabhängig faltende Domänen besitzen, die eine Substrat-bindende Funktion haben, wie beispielsweise beim Streptococcus-Phagen Cp-1. Modulare Proteine können auch bei Bakterien gefunden werden.

Die viralen v-, λ- und g-Typ-Lysozyme sind häufig etwa 17 bis 19 kDa groß. Es gibt auch größere an Viruspartikel gebundene Lysozyme, die an der Infektion beteiligt sind.

Reaktionsmechanismen

Muramidase-Aktivität am Beispiel von HEWL

HEWL ist eine Endoglycosidase, die in Peptidoglycan β-1,4-glycosidische Bindungen zwischen NAM- und NAG-Resten hydrolysiert, wobei die anomere Konfiguration am C1 des NAM-Restes erhalten bleibt. Peptidoglycan wird in der Bindungsspalte zwischen α-helikaler und β-Faltblatt-Domäne gebunden, die sechs Saccharideinheiten lang ist. Die Bindungsstellen der einzelnen Zuckerreste werden mit A(-4), B(-3), C(-2), D(-1), E(+1) und F(+2) bezeichnet. Aus sterischen Gründen passt in die Bindungsstelle C(-2) kein N-Acetylmuraminsäurerest, so dass sich die NAM-Reste bei der Bindung an Peptidoglycan in den Positionen B(-3), D(-1) und F(+2) befinden müssen. Infolge der Bindung entsteht ein Knick in der Polysaccharidkette, wodurch wahrscheinlich die Konformation des NAM-Restes in Position D(-1) in eine Halbsessel-Konformation gezwungen wird. Das Enzym hydrolysiert die β-1,4-glycosidische Bindung zwischen Position D(-1) und E(+1). Im ersten Schritt wird durch den Glutaminsäurerest Glu35 des HEWL der Sauerstoff der glycosidischen Bindung protoniert und der in den Positionen E(+1) und F(+2) gebundene Teil des Substrates könnte sich lösen und weg diffundieren.

Nach dem von David C. Phillips postulierten Mechanismus würde dabei als Intermediat aus dem NAM-Rest ein Glycosyloxocarbenium-Ion entstehen, dessen α-Seite durch den Aspartatrest Asp52 des HEWL abgeschirmt und stabilisiert wird. In einem zweiten Schritt würde einem Wassermolekül, durch den jetzt vorliegenden Glutamatrest Glu35 ein Proton entzogen und das entstehende Hydroxidion das C1-Atom des NAM-Restes von der β-Seite nukleophil angreifen. Das zweite Hydrolyseprodukt würde entstehen, wobei die Konfiguration des anomeren Zentrums am C1 des NAM-Restes erhalten blieb.<ref name="Phillips_1967" />

Durch neuere Arbeiten konnte gezeigt werden, dass das Oxocarbenium-Ion kein Intermediat, sondern den Übergangszustand hin zu einem kovalent über den Aspartatrest Asp52 gebundenen Intermediat darstellt. Dieses kovalent gebundene Intermediat wird analog zum ursprünglich formulierten Reaktionsmechanismus von einem Hydroxidion von der β-Seite am C1-Atom nukleophil angegriffen. Die ursprüngliche Konfiguration des anomeren Zentrums am C1 des NAM-Restes wird durch Bildung des zweiten Hydrolyseproduktes wiederhergestellt.<ref name="Vocadlo_2001" />

Muramidase-Aktivität bei g-Typ Lysozymen und T4-Lysozym

Im Gegensatz zur Hydrolysereaktion durch HEWL geht die Hydrolyse bei g-Typ-Lysozymen von Gans (GEWL) und Kabeljau (gLYS) mit einer Inversion des anomeren Zentrums am C1-Atom des N-Acetylmuraminsäurerest einher. Analog zum Glu35 (HEWL) ist der Glutaminsäurerest Glu73 (GEWL&gLYS) essentiell für die Hydrolyse, ein zweiter saurer Aminosäurerest wie Asp52 (HEWL) in der Nähe des C1-Atoms des NAM-Restes in Position D(-1) fehlt jedoch bei den beiden g-Typ Lysozymen. Stattdessen wird wahrscheinlich durch zwei Aspartatreste(Asp86/97 in GEWL; Asp90/101 in gLYS) ein Wassermolekül in der Nähe des C1-Atoms positioniert, das die Funktion des Asp52 (HEWL) übernimmt.<ref name="Helland_2009">{{#invoke:Vorlage:Literatur|f}}</ref> Bei T4L ist Glu11 der essentielle Glutaminsäurerest, der Aspartatrest Asp20 und der Threoninrest Thr26 binden ein Wassermolekül in der Nähe des C1-Atoms, das dieses angreifen kann.<ref name="Kuroki_1999">{{#invoke:Vorlage:Literatur|f}}</ref>

Transglycosilierungsaktivität

Bei HEWL kann das kovalent gebundene Intermediat anstatt mit Wasser auch mit Sacchariden reagieren, so dass es an Stelle einer Hydrolyse zu einer Transglycosylierung kommt.<ref name="Vocadlo_2001" /> Durch einen Austausch des Threoninrestes Thr26 zu einem Histidinrest im T4-Lysozym wird dieses von einer invertierenden Muramidase in eine Transglycosidase umgewandelt.<ref name="Kuroki_1999" />

Lytische Transglycosylase

Lytische Transglycosylasen spalten die gleiche Bindung wie N-Acetylmuramidasen, bilden 1,6-anhydro-N-Acetylmuraminsäure als Produkt.<ref name="Höltje_1996b" /> Strukturen, die einen Einblick in den Reaktionsmechanismus geben, liegen zum Beispiel für gp144<ref name="Folkine_2008">{{#invoke:Vorlage:Literatur|f}}</ref> und Slt35<ref name="Asselt_2000" /> vor.

Chitinase-Aktivität von HEWL

HEWL kann, wie eine Reihe anderer Lysozyme auch, die β-1,4-glycosidischen Bindungen in Chitin und in den aus Chitin hergestellten wasserlöslichen Oligosacchariden (Chitodextrinen) hydrolysieren.

Weitere Funktionen

Neben der Lysozym-Aktivität konnte bei einigen i-Typ Lysozymen eine Isopeptidase-Aktivität festgestellt werden. Sie hydrolysieren die Isopeptidbindungen, die zwischen der γ-Carboxamidgruppe eines Glutaminrestes und der ε-Aminogruppe eines Lysinrestes gebildet wurde. Diese werden zum Beispiel zwischen Fibrin-Molekülen durch den Fibrinstabilisierender Faktor gebildet. Diese Aktivität wurde beispielsweise beim Blutegel nachgewiesen und verhindert, dass das Blut koaguliert. Ob diese Funktion auch bei anderen Wirbellosen von Bedeutung ist oder sogar die Isopeptidbindungen einiger Peptidoglycane gespaltet wird, ist noch unklar.<ref name="Callewaert_2010" />

Gewinnung

Datei:Lysozymkristallisation.jpg

Kristallisierendes Lysozym in einem Tropfen.

HEWL wird aus dem Eiklar von Hühnereiern gewonnen und gefriergetrocknet gehandelt. Mehr als 100 t werden jährlich produziert. Auch das Lysozym von Streptomyces coelicolor wird durch Submersfermentation in größeren Mengen gewonnen und in den Handel gebracht (Cellosyl ^®). Humanes Lysozym wird aus neutrophilen Granulozyten, aus Milch und rekombinant, beispielsweise aus gentechnisch verändertem Reis, gewonnen. Auch die Gewinnung von humanem Lysozym C aus der Milch von Kühen ist inzwischen möglich.<ref name="Yang_2011">{{#invoke:Vorlage:Literatur|f}}</ref>

Verwendung

In der Lebensmittelindustrie wird Lysozym zur Konservierung oder beispielsweise in der Weinbereitung zur Kontrolle des biologischen Säureabbaus (Malolaktische Gärung) eingesetzt. Als Konservierungsmittel ist es in der EU als Lebensmittelzusatzstoff der Nummer E 1105 für gereiften Käse und zur Konservierung von Bier, das weder pasteurisiert noch sterilfiltriert wurde, zugelassen. Bei Käse wird die Rissbildung in der Käsekrume (sog. Spätblähung) durch Clostridium tyrobutyricum oder Clostridium botulinum verhindert.<ref>P. Kuhnert, B. Muermann, U.-J. Salzer (Hrsg.): Handbuch Lebensmittelzusatzstoffe. Band 3 (Loseblattsammlung), Behr’s Verlag</ref><ref>R. Lodi, V. Mazzanti: Effetto del lisozima sulle microflore casearie ed anticasearie. In: Latte. 10(6), 1985, S. 549.</ref>

Beim Bier soll die Vermehrung von Milchsäurebakterien verhindert werden. Die meisten Brauereien unterziehen ihr Bier dem Verfahren der Sterilfiltration oder der Pasteurisierung, um zu verhindern, dass es während der Lagerung und vor dem Verzehr zu bakteriellem Verderb kommt. Bei einigen Bierspezialitäten, wie obergärigen nachgärenden Bieren, z. B. Fass- oder Flaschenbier, können diese Verfahren nicht angewandt werden, weil die vorhandenen lebensfähigen Mikroorganismen bei diesen Bieren Teil des Herstellungsverfahrens sind.<ref>Vorlage:EU-Verordnung. In: EUR-Lex.</ref>

Ein in der Entwicklung befindlicher Anwendungsbereich ist der Einsatz von HEWL in sogenannten „aktiven“ Lebensmittelverpackungen, um die Haltbarkeit bestimmter Lebensmittel zu verlängern.<ref name="Callewaert_2011" /> Es gibt transgene Ziegen, Schweine<ref name="Tong_2011">{{#invoke:Vorlage:Literatur|f}}</ref> und Rinder,<ref name="Yang_2011" /> die humanes Lysozym in ihrer Milch produzieren und von denen man sich eine verbesserte Tiergesundheit, eine erhöhte Lebensmittelsicherheit und Haltbarkeit verspricht.<ref name="Callewaert_2011" />

Lysozym wird zum Aufschluss von Bakterienzellen eingesetzt. Zum Aufschluss gramnegativer Bakterien mit HEWL kann EDTA zur Permeabilisierung der Außenmembran hinzugegeben werden.

Außerdem kann die heterologe Expression von humanem Lysozym in Pflanzen zu einer gesteigerten Resistenz gegen Bakterien und Pilzen führen<ref>{{#invoke:Vorlage:Literatur|f}}</ref>.

In der Vergangenheit waren Lokaltherapeutika im medizinischen Gebrauch, die als Wirkstoff Lysozym aus Hühnereiweiß enthielten. Diese wurden aufgrund von Berichten über allergische Reaktionen – teilweise bis hin zum anaphylaktischen Schock – und fehlendem eindeutigen Wirkungsnachweis vom Markt genommen (beispielsweise Frubienzym® Halstabletten von Boehringer Ingelheim, Zulassung erloschen 2009).<ref>{{#if:|{{#iferror: {{#iferror:{{#invoke:Vorlage:FormatDate|Execute}}|Vorlage:FormatDate/Wartung/Error}}| |}}}}{{#if:Julia Borsch|Julia Borsch: }}{{#if:|{{#if:Aus der Apotheke verschwunden: Es war einmal ….Locabiosol & Co.|[{{#invoke:Vorlage:Internetquelle|archivURL|1={{#invoke:URLutil|getNormalized|1={{{archiv-url}}}}}}} {{#invoke:Vorlage:Internetquelle|TitelFormat|titel=Aus der Apotheke verschwunden: Es war einmal ….Locabiosol & Co.}}]{{#if:| ({{{format}}})}}{{#if:| {{{titelerg}}}{{#invoke:Vorlage:Internetquelle|Endpunkt|titel={{{titelerg}}}}}}}}}|{{#if:https://www.deutsche-apotheker-zeitung.de/news/artikel/2016/12/30/es-war-einmal-locabiosol/chapter:6%7C{{#if:{{#invoke:TemplUtl%7Cfaculty%7C}}%7C{{#invoke:Vorlage:Internetquelle%7CTitelFormat%7Ctitel={{#invoke:WLink%7CgetEscapedTitle%7C1=Aus der Apotheke verschwunden: Es war einmal ….Locabiosol & Co.}}}}|[{{#invoke:URLutil|getNormalized|1=https://www.deutsche-apotheker-zeitung.de/news/artikel/2016/12/30/es-war-einmal-locabiosol/chapter:6}} {{#invoke:Vorlage:Internetquelle|TitelFormat|titel={{#invoke:WLink|getEscapedTitle|1=Aus der Apotheke verschwunden: Es war einmal ….Locabiosol & Co.}}}}]}}{{#if:| ({{{format}}}{{#if:DAZ.online2017-01-02{{#if: 2024-03-03 | {{#if:{{#invoke:TemplUtl|faculty|}}||1}}}}

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Klinische Bedeutung

Es wird ein Zusammenhang zwischen reduzierter Lysozymaktivität und bronchopulmonaler Dysplasie bei Neugeborenen vermutet.<ref name="Revenis_1992">{{#invoke:Vorlage:Literatur|f}}</ref> Kleinkinder, in deren Nahrung Lysozym fehlt, erkranken häufiger an Durchfallerkrankungen.<ref name="Lönnerdal_2003">{{#invoke:Vorlage:Literatur|f}}</ref> Defensine und Lysozym schützen die Bindehaut des Auges vor Bakterien, so dass Defizite zu Bindehautentzündungen führen können. Mutationen am LYZ-Gen können zur sehr seltenen familiären Amyloidose führen.

Erhöhte Lysozymkonzentrationen im Blutserum treten bei chronischen bakteriellen Infektionen, wie zum Beispiel Tuberkulose<ref name="Perillie_1973">{{#invoke:Vorlage:Literatur|f}}</ref>, bei Sarkoidose<ref name="Koivunen_1981">{{#invoke:Vorlage:Literatur|f}}</ref>, Morbus Crohn<ref name="Porstmann_1989">{{#invoke:Vorlage:Literatur|f}}</ref>, AIDS<ref name="Grieco_1984">{{#invoke:Vorlage:Literatur|f}}</ref>, rheumatoider Arthritis<ref name="Torsteinsdottir_1999">{{#invoke:Vorlage:Literatur|f}}</ref> sowie bei monocytischer und monomyelocytischer Leukämie<ref name="Venge_1984">{{#invoke:Vorlage:Literatur|f}}</ref> auf. Bei Harnwegsinfektionen, bestimmten Nierenschäden und bei exzessiver endogener Lysozymproduktion, die die Reabsorptionskapazität des proximalen Tubulus überschreitet, sind erhöhte Lysozymwerte im Harn nachweisbar. Bei bakterieller Meningitis und bei Tumoren des zentralen Nervensystems können erhöhte Werte in der Zerebrospinalflüssigkeit nachgewiesen werden. Bei bakterieller Meningitis sind beispielsweise 5- bis 400-fach erhöhte Werte feststellbar.<ref name="Porstmann_1989" /> Bei entzündlichen Erkrankungen des Magen-Darm-Trakts, wie beispielsweise Morbus Crohn, bei Gastroenteritis durch bakterielle oder Rotavirusinfektionen und bei Darmkrebs wurden erhöhte Lysozymmengen in Kot nachgewiesen. Auch im Speichel kann die Lysozymkonzentration erhöht sein.<ref name="Jenzano_1986">{{#invoke:Vorlage:Literatur|f}}</ref> Die Lysozymkonzentration bzw. -menge kann in diesen Fällen als Marker dienen, um den Krankheitsverlauf zu verfolgen, den Therapieerfolg zu beurteilen und Rückfälle festzustellen.

In den Publikationen von Brouwer u. a. (1984)<ref name="Brouwer_1984">{{#invoke:Vorlage:Literatur|f}}</ref> und Porstmann u. a. (1989)<ref name="Porstmann_1989" /> wurden für Lysozym folgende Referenzbereiche angegeben.

Serum

Neugeborene 800–4600 µg/l
Erwachsene(18–40 Jahre) 450–2950 µg/l
Erwachsene(41–70 Jahre) 1100–2900 µg/l
Erwachsene(18–60 Jahre) 950–2450 µg/l

Urin

Frauen 0,45–20,1 µg/l
Männer 0,33–6,4 µg/l
1,7–123 µg/l

Zerebrospinalflüssigkeit

17,6–118 µg/l

Kot

0,04–1,5 µg/g

Die therapeutische Wirksamkeit von Lysozym (HEWL) beruht einerseits auf seiner enzymatischen Aktivität, die es erlaubt, das Wachstum empfindlicher Bakterien zu kontrollieren. Darüber hinaus moduliert Lysozym die Immunantwort bei Infektionen, stimuliert das Immunsystem und wirkt entzündungshemmend. Dadurch wirkt es gegen virale Infektionen, verstärkt die Wirkung von Antibiotika und kann bei der Krebsbehandlung und bei einem geschwächten Immunsystem eingesetzt werden. Lysozym wird meist oral verabreicht.<ref name="Sava_1996">{{#invoke:Vorlage:Literatur|f}}</ref> Lysozym ist in manchen Halsschmerztabletten enthalten. Allerdings fehlt hier ein echter Wirknachweis.<ref>fehlender Einzelnachweis</ref> Lysozym aus Hühnereiern kann bei bestehender Hühnereiweißallergie eine Reaktion auslösen.<ref>Gutachten des Wissenschaftlichen Gremiums für diätetische Produkte, Ernährung und Allergien (NDA) auf Ersuchen der Kommission bezüglich einer Mitteilung durch AMAFE betreffend Ei-Lysozym als Lebensmittelzusatzstoff gemäß Artikel 6 Absatz 11 der Richtlinie 2000/13/EG. (PDF) In: The EFSA Journal. 186, 2005, S. 1–5.</ref>

Literatur

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Weblinks

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Strukturmodell von Lysozym aus Hühnereiweiß

Einzelnachweise

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