Selenmangel
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Bei Selenmangel steht dem Körper das essentielle Spurenelement Selen nicht in ausreichender Menge zur Verfügung.
Gefährdet für das Auftreten eines relevanten Selenmangels sind insbesondere Personen, die in Gegenden mit ausgeprägter Selenarmut der Böden leben, aber auch Veganer und Menschen, die über längere Zeit künstlich ernährt werden.
Selenmangel bewirkt eine verminderte Funktion selenabhängiger Enzyme, die in nahezu allen Organen vorkommen, kann also Störungen verschiedener Organsysteme verursachen. Selenabhängig sind zum Beispiel die Enzyme aus der Gruppe der Glutathionperoxidasen, die eine wichtige Rolle in der Bewältigung von oxidativem Stress spielen, und bestimmte Deiodasen (Iod entfernende Enzyme), die wichtig für die Wirkung der Schilddrüsenhormone in den Körperzellen sind.
Die Bedeutung des Selens für die Stoffwechselprozesse des Menschen wurde erst in der zweiten Hälfte des 20. Jahrhunderts erkannt, zunächst nur ansatzweise. Die erste Erkrankung, für die zweifelsfrei belegt wurde, dass sie durch Selenmangel verursacht wird, war die Keshan-Krankheit. Das ist eine Erkrankung des Herzmuskels, bei der allerdings zusätzlich auch das Vorhandensein bestimmter Viren eine wichtige Rolle spielt. Die Keshan-Krankheit kann durch Gaben von Selen sowohl behandelt als auch verhindert werden. Auch andere eindeutig durch Selenmangel bedingte Erkrankungen lassen sich durch Gaben von Selen mildern.
Die wissenschaftlichen Ergebnisse zu den Auswirkungen des Selenmangels auf viele Organsysteme sind zum Teil noch widersprüchlich. Einige Erkrankungen, für die (bisher) nicht Selenmangel als Ursache identifiziert wurde, sprechen trotzdem auf Selengaben an. Einheitliche Empfehlungen zur Substitution von Selen zur Behandlung dieser Erkrankungen existieren aber nicht. Die Angaben darüber, welche Mengen von Selen gesunde Individuen täglich aufnehmen sollten, sind ebenfalls uneinheitlich.
Das Gegenteil von Selenmangel – eine Überversorgung mit Selen – wird als Selenose bezeichnet.
Grundlagen
Selen gelangt in die Nahrungskette, indem es in anorganischer Form von Pflanzen aus dem Boden aufgenommen und organisch gebunden wird. Der Selengehalt der Pflanzen hängt dabei nicht nur von dessen Konzentration im Boden ab (selenarm sind saure Böden oder solche vulkanischen Ursprungs), sondern wird auch durch das gleichzeitige Vorhandensein anderer Elemente (beispielsweise Schwefel, Aluminium und Eisen) negativ beeinflusst.<ref name="Papp1" />
Selenhaushalt des Menschen
Selen – Gesamtgehalt im menschlichen Körper etwa 10 bis 20 mg – findet sich in allen Geweben: Etwa 60 % in Nieren, Leber und Muskulatur sowie weitere etwa 30 % im Skelettsystem.<ref name="Biesalski1" /> Die optimale Menge an Selen zur Versorgung des menschlichen Körpers mit diesem essentiellen Spurenelement ist bis heute nicht bekannt.<ref name="Adam1" />
Aufnahme und Bedarf
Die Aufnahme von Selen über den Magen-Darm-Trakt ist abhängig von seiner chemischen Wertigkeit in der Verbindung, in der es zugeführt wird, nicht vom Versorgungszustand des Körpers. Die Aufnahmerate liegt zwischen 50 und 100 %. Sie ist besonders hoch bei Natrium-Selenit (Na2SeO3) und etwas schlechter bei Selenomethionin (C4H9NO2Se) sowie Selenocystein (C3H7NO2Se).<ref name="Leitzmann1" /><ref name="Loeffler2">{{#invoke:Vorlage:Literatur|f}}</ref> Als tägliche Zufuhr für Erwachsene werden von den Gesellschaften für Ernährung in Deutschland (DGE), der Schweiz (SGE/SVE) und Österreich (ÖGE) 30 bis 70 µg (bis maximal 300 µg) empfohlen.<ref name="Loeffler2" /><ref name="dge1">Deutsche Gesellschaft für Ernährung (www.dge.de): D-A-CH-Referenzwerte für die Nährstoffzufuhr. 2008, dge.de abgerufen am 9. März 2009.</ref> In den USA werden 55 µg für Frauen und 70 µg für Männer empfohlen<ref name="Harrison" /> und bei Kindern gewichts- und altersabhängig zwischen und 5 und 60 µg täglich.<ref name="dge1" /><ref name="Kasper1" /> Bei den Empfehlungen handelt es sich um Schätzwerte, die aufgrund der Aktivität eines Enzyms, das zwingend Selen benötigt (Glutathionperoxidase s. u.), erstellt wurden.<ref name="Leitzmann1" /> Die Aktivität der Glutathionperoxidase im Blutserum (GPX 3) erreicht ihren Maximalwert, wenn die tägliche Zufuhr bei 1 µg pro Kilogramm Körpergewicht liegt, die optimale Konzentration des Transportproteins Selenoprotein P wird im Blutserum erst bei einer weit höheren Zufuhr erreicht.<ref name="Adam1" /> Gesichert ist das Auftreten von Mangelerscheinungen bei einer langfristigen Aufnahme von unter 10 µg und von Vergiftungszeichen (Selenose) bei über 400–800 µg täglich.<ref name="Biesalski1" /><ref name="Leitzmann1">{{#invoke:Vorlage:Literatur|f}}</ref><ref name="Kasper1" />
Selenreiche Lebensmittel sind Fleisch, Innereien (Niere 1200 µg/100 g, Leber 800 µg/100 g), Fisch, Meeresfrüchte,<ref name="Harrison">Robert M. Russell (für die deutsche Ausgabe: Hans-Joachim F. Zunft). Vitamine und Spurenelemente – Mangel und Überschuss. In: Manfred Dietel, Joachim Dudenhausen, Norbert Suttorp (Hrsg.): Harrisons Innere Medizin. Berlin 2003, ISBN 3-936072-10-8.</ref> Milch (30 µg/1000 g)<ref>{{#if:2015-12-22|{{#iferror: {{#iferror:{{#invoke:Vorlage:FormatDate|Execute}}|}}| |}}}}{{#if:L. Ryšavá, J. Kubačková, M. Stránský|L. Ryšavá, J. Kubačková, M. Stránský: }}{{#if:https://web.archive.org/web/20151222152920/http://archiv.ernaehrung-nutrition.at/cms/nutrition/attachments/1/9/3/CH0163/CMS1233824846287/rysava_e2_2008.pdf%7C{{#if:Jod- und Selengehalte in der Milch aus neun europäischen Ländern|[{{#invoke:Vorlage:Internetquelle|archivURL|1={{#invoke:URLutil|getNormalized|1=https://web.archive.org/web/20151222152920/http://archiv.ernaehrung-nutrition.at/cms/nutrition/attachments/1/9/3/CH0163/CMS1233824846287/rysava_e2_2008.pdf}}}} {{#invoke:Vorlage:Internetquelle|TitelFormat|titel=Jod- und Selengehalte in der Milch aus neun europäischen Ländern}}]{{#if:PDF; 223 kB| (PDF; 223 kB)}}{{#if:| {{{titelerg}}}{{#invoke:Vorlage:Internetquelle|Endpunkt|titel={{{titelerg}}}}}}}}}|{{#if:http://archiv.ernaehrung-nutrition.at/cms/nutrition/attachments/1/9/3/CH0163/CMS1233824846287/rysava_e2_2008.pdf%7C{{#if:{{#invoke:TemplUtl%7Cfaculty%7C}}%7C{{#invoke:Vorlage:Internetquelle%7CTitelFormat%7Ctitel={{#invoke:WLink%7CgetEscapedTitle%7C1=Jod- und Selengehalte in der Milch aus neun europäischen Ländern}}}}|[{{#invoke:URLutil|getNormalized|1=http://archiv.ernaehrung-nutrition.at/cms/nutrition/attachments/1/9/3/CH0163/CMS1233824846287/rysava_e2_2008.pdf}} {{#invoke:Vorlage:Internetquelle|TitelFormat|titel={{#invoke:WLink|getEscapedTitle|1=Jod- und Selengehalte in der Milch aus neun europäischen Ländern}}}}]}}{{#if:PDF; 223 kB| (PDF; 223 kB{{#if:https://web.archive.org/web/20151222152920/http://archiv.ernaehrung-nutrition.at/cms/nutrition/attachments/1/9/3/CH0163/CMS1233824846287/rysava_e2_2008.pdf{{#if: 2013-08-14 | {{#if:{{#invoke:TemplUtl|faculty|}}||1}}}}
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Die Einschätzung der Versorgungssituation in Deutschland wird in der Literatur nicht einheitlich dargestellt, sie reicht von „Mangelgebiet“ bis „gesichert“.<ref name="Leitzmann1" /><ref name="Burgis1" /><ref name="Meyer-Rankes1">K. Meyer-Rankes u. a.: Leitfaden Ernährungsmedizin. Urban & Fischer-Verlag, 2006, ISBN 3-437-56530-3, S. 68–70, books.google.de.</ref> Es gibt Hinweise, dass in Deutschland etwa 70 % der Bevölkerung zu wenig Selen aufnehmen (im Median 40 µg).<ref name="Hotze">Lothar-Andreas Hotze, Petra-Maria Schumm-Draeger: Schilddrüsenkrankheiten. Diagnose und Therapie. Berlin 2003, ISBN 3-88040-002-4.</ref> Nach anderer Quelle beträgt die mittlere Selenaufnahme in Deutschland für Männer 46 µg/Tag und für Frauen 39 µg/Tag.<ref name="Kasper" /> Die Aufnahme in den USA liegt bei 60 bis 200 µg täglich.<ref name="Kasper1" />
Transport
Im Blut wird Selen an Plasmaproteine gebunden transportiert. Auf diesem Weg gelangt es in alle Gewebe (einschließlich Haare und Knochen).<ref name="Biesalski1" /><ref name="Loeffler1" /> Dabei sind über 60 % des Selens an das größtenteils von der Leber produzierte Serumglykoprotein Selenoprotein P gebunden (bei guter Versorgungssituation bis zu 10 Atome pro Molekül).<ref name="Biesalski1" /><ref name="Adam1" />
Speicherung
Selen wird als Selenomethionin im Körper gespeichert und daraus bei Bedarf mobilisiert. Selenocystein hingegen ist die biologisch aktive Form. Ungebunden kommt Selen im Körper nicht vor.<ref name="Leitzmann1" /> Das Transportprotein Selenoprotein P scheint ebenfalls für die Speicherung eine nennenswerte Bedeutung zu haben.<ref name="Adam1" />
Ausscheidung
Die Ausscheidung von Selen ist abhängig vom Selenstatus des Körpers, sie erfolgt vermehrt bei Überversorgung. Selen wird in erster Linie über den Urin, aber auch über den Stuhl ausgeschieden. Insbesondere bei vermehrter Aufnahme wird es zusätzlich als Dimethylselenid (C2H6Se) abgeatmet, wobei ein knoblauchähnlicher Geruch entsteht.<ref name="Biesalski1" /><ref name="Leitzmann1" /><ref name="Loeffler2" />
Physiologie
In Eiweiße wird Selen vom menschlichen Körper ausschließlich als Selenocystein eingebaut. Diese Eiweiße werden dann als Selenoproteine bezeichnet. Selenocystein liegt unter gesunden Bedingungen im Körper in ionisierter Form und damit als effektiver Redox-Katalysator vor (wesentlich wirkungsvoller als Cystein, das Schwefel anstatt Selen enthält). Im Rahmen der Proteinfaltung gelangt es ins aktive Zentrum des jeweiligen Selenoproteins. Das Erbgut des Menschen enthält 25 Gene, die die Erbinformation für etwa 30 bis 50 Selenoproteine umfassen (fachsprachlich als „dafür codieren“ bezeichnet). In manchen Fällen codieren mehrere Gene für ein Protein. Die Funktion von 15 dieser Proteine ist zumindest teilweise bekannt. Systematisch gesehen werden die Selenoproteine beim Menschen in 17 unterschiedliche Gruppen eingeteilt. Das sind neben den Glutathionperoxidasen (dafür codieren 5 Gene) die Thioredoxin-Reduktasen (3 Gene), die Dejodasen (3 Gene) und die Selenophosphat-Synthetasen. Die übrigen Proteine werden alphabetisch als Selenoprotein 15, SelH, SelI, SelK, SelM, SelN, SelO, SelP, SelR, SelS, SelT, SelV und SelW bezeichnet.<ref name="Papp1" /><ref name="Adam1" /><ref name="Loeffler2" />
Die Bildung der Selenoproteine ist ein komplexer intrazellulärer Prozess, der sich grundlegend von der Biosynthese anderer Proteine unterscheidet. Unter Verbrauch von Guanosintriphosphat dient dabei das Stopcodon U-G-A<ref>Die wundersame Aminosäure Selenocystein. In: Florian Horn u. a.: Biochemie des Menschen. Stuttgart 2005, ISBN 3-13-130883-4, S. 41.</ref> der Messenger-RNA (mRNA) als Signal für den Einbau von Selen. Für diesen Vorgang werden das SE-CIS-Binding Protein 2 (SBP2), ein selenspezifischer Elongationsfaktor (EFsec) und eine mit Selenocystein beladene Transfer-RNA (tRNA) benötigt. Im Rahmen dieser Translation der mRNA gelangt dabei die Aminosäure Selenocystein in die im Anwachsen befindliche Peptidkette.<ref name="Adam1" /><ref name="Loeffler2" />
Glutathionperoxidasen
Glutathionperoxidasen (GPX 1–7) tragen zur Verminderung oxidativer Zell- und Gewebeschäden bei,<ref name="Biesalski1" /><ref name="Loeffler2" /> indem sie ungesättigte Lipide der Zellmembran entgiften.<ref name="Karlson1" /> Von den 7 beim Menschen bekannten Formen sind 5 selenabhängig (GPX 1–4 und 6).<ref name="Papp1" />
Die insbesondere aus dem Stoffwechsel der Erythrozyten bekannte GPX 1 ist im Zytosol weitgehend aller Körperzellen nachweisbar. Weitere selenabhängige Glutathionperoxidasen finden sich beispielsweise in Zellen des Magen-Darm-Trakts (GPX 2), im Blutplasma (GPX 3), an Membranoberflächen unterschiedlicher Zellen sowie im Kern von Spermien (GPX 4) und in den Riechzellen (GPX 6).<ref name="Papp1" /><ref name="Biesalski1" />
Die grundsätzliche Funktion der Glutathionperoxidasen besteht darin, dass sie Wasserstoffperoxid (H2O2) zu Wasser (H2O) reduzieren. Dabei oxidieren sie Glutathion.
Im Körpergewebe vorhandene Peroxide setzen Hydroxyl-Radikale (·OH) frei, die zu Schädigungen von Zellen und Geweben führen. Diese Reaktion spielt eine bedeutsame Rolle bei Zellalterung und der Leberschädigung (durch Alkohol und Tetrachlorkohlenwasserstoff). Bei der Reduktion der Peroxide durch Glutathionperoxidasen handelt es sich folglich um einen antioxidativen Schutzmechanismus. Er ist außerdem notwendig, um die Integrität der roten Blutkörperchen aufrechtzuerhalten, indem er deren Membranlipide vor Peroxidation schützt.<ref name="Biesalski1" /><ref name="Kasper1">H. Kasper: Ernährungsmedizin und Diätetik. Urban & Fischer-Verlag, 2004, ISBN 3-437-42011-9, S. 67ff., books.google.de.</ref><ref name="Loeffler1">{{#invoke:Vorlage:Literatur|f}}</ref>
Dejodasen
T4 – Thyroxin, T3 – Trijodthyronin, rT3 – reverses Trijodthyronin, 3,3'T2 – Dijodtyrosin, DIO 1–3 – Dejodase 1–3
Bei den Dejodasen handelt es sich um selenabhängige Enzyme, die für den Stoffwechsel der Schilddrüsenhormone bedeutsam sind. Derzeit sind drei unterschiedliche Formen bekannt (DIO 1–3). Ihre Aufgabe ist die Dejodierung (Entfernung von Jodatomen) der Schilddrüsenhormone, wodurch diese aktiviert (Thyroxin zu Trijodthyronin) oder deaktiviert (Trijodthyronin zu Dijodtyrosin) werden. Die (Typ 1-)Thyroxin-5'-Dejodase kommt vornehmlich in Leber, Nieren und Muskulatur vor. Die anderen Dejodasen finden sich beispielsweise im ZNS und in fetalem Gewebe. Der Steuerungsmechanismus, der der Bildung der Dejodasen zugrunde liegt und an dem auch Trijodthyronin und TSH beteiligt sind, ist bislang noch weitgehend unbekannt. Bei Selenmangel werden diese Enzyme in manchen Geweben (beispielsweise ZNS) bevorzugt gebildet.<ref name="Papp1">{{#invoke:Vorlage:Literatur|f}}</ref><ref name="Biesalski1" /><ref name="Leitzmann1" />
Thioredoxin-Reduktasen
Thioredoxin-Reduktasen sind Eiweiße, die im Zellstoffwechsel eine wichtige Rolle spielen. Dabei wirken sie als Katalysatoren bei Thiol-Disulfid-Austauschreaktionen und sind bei der Proteinfaltung (Disulfidbrückenbildung) sowie für das Enzym Ribonukleotidreduktase, das für die Zellteilung benötigt wird, von Bedeutung.<ref name="Loeffler2" /> Sie kommen sowohl im Zytosol als auch im Zellkern vor, neutralisieren reaktive Sauerstoffspezies, regulieren redox-sensitive Vorgänge und aktivieren Transkriptionsfaktoren.<ref>Karina Paunescu: DNA-Stabilität und Thioredoxin/Thioredoxin Reduktase im Zellkern. Medizinische Dissertation, 2003, Universität Würzburg, opus-bayern.de (PDF)</ref>
Ursachen eines Selenmangels
Selenarme Lebensmittel oder extrem einseitige Ernährung, aber auch Malabsorption und Medikamente können für einen Selenmangel ursächlich sein. Gefährdet sind daher nicht nur Personen, die in selenarmen Gegenden leben, sondern auch Veganer und Patienten, die einer künstlichen Ernährung bedürfen.<ref name="Biesalski1" /><ref name="Kasper1" /><ref>K. S. Vaddadi u. a.: Low blood selenium concentrations in schizophrenic patients on clozapine. In: British Journal of Clinical Pharmacology. 2003 March; 55(3), S. 307–309, }} PMC 1884212 (freier Volltext{{#if:|, PDF}}).</ref> Im Gegensatz zu Veganern gilt die Selenversorgung bei Vegetariern als gesichert und liegt etwa auf dem gleichen Niveau wie bei Personen, die sich mit Mischkost ernähren. Ursächlich sind möglicherweise unterschiedliche Resorptionsquoten.<ref name="Kasper" /><ref>Claus Leitzmann: Vegetarismus. München 2007, ISBN 978-3-406-44776-1, S. 76.</ref>
Laut der Ergebnisse einer Konsensuskonferenz von 1997<ref>H. K. Biesalski, M. M. Berger, P. Brätter, R. Brigelius-Flohé, P. Fürst, J. Köhrle, O. Oster, A. Shenkin, B. Viell, A. Wendel: Kenntnisstand Selen – Ergebnisse des Hohenheimer Konsensusmeetings. In: Akt. Ernähr.-Med. 22 (1997) S. 224–231. Zitiert nach Heinrich Kasper: Ernährungsmedizin und Diätetik. 11. Auflage. München 2009, ISBN 978-3-437-42012-2.</ref> bringen folgende Umstände ein hohes Risiko für einen Selenmangel aufgrund verminderter Zufuhr: reiner Vegetarismus (Veganer), extrem einseitige Ernährung (zum Beispiel Alkoholiker), Ernährung mit Sondenkost, Parenterale Ernährung, Dialyse, Hungern, Anorexia nervosa oder Bulimie. Ein Risiko für einen Selenmangel aufgrund erhöhter Verluste besteht bei lang anhaltendem Durchfall, Maldigestion oder Malabsorption (bestimmten Verdauungsstörungen), Laxantienabusus (Missbrauch von Abführmitteln), Proteinurie bei bestimmten Nierenerkrankungen, Nephrotischem Syndrom, negativer Stickstoffbilanz, Diabetes insipidus, Behandlung mit Diuretika (harntreibenden Arzneimitteln), starken Blutungen bei Hämorrhoiden oder starken Monatsblutungen, lang anhaltendem Stillen, schweren Verbrennungen oder anderen Verletzungen.
Pathophysiologie
Selenabhängige Enzyme werden bei Selenmangel in geringeren Mengen gebildet.
Auch kann es im Rahmen genetischer Defekte zu Störungen selenabhängiger Enzyme kommen. In diesen Fällen ist dann auch bei ausreichender Zufuhr des essentiellen Spurenelementes die Aktivität der betroffenen Enzyme messbar verringert. Derartige genetische Defekte „simulieren“ also einen Selenmangel. Dies wird im Rahmen der klinischen Grundlagenforschung dazu genutzt, die Bedeutung von Selen für das Auftreten krankhafter Veränderungen besser zu verstehen.
Es gibt Hinweise, dass bei Selenmangel Gehirn, endokrine Drüsen und Keimdrüsen bevorzugt versorgt werden. Zudem scheint der Körper in Phasen des Mangels Selen aus Glutathionperoxidase 1 (GPX 1) und Dejodase 1 (Thyroxin-5'-Dejodase) umzuverteilen.<ref name="Biesalski1" /> Im Rahmen von Entzündungen oder Infektionskrankheiten kommt es zu einer Umverteilung von Selen aus dem Blut in andere Bereiche des Körpers (beispielsweise Muskulatur). Ursache, Bedeutung und Auswirkungen dieses Phänomens sind bislang noch unklar.<ref name="Adam1" />
Die Glutathionperoxidasen scheinen typspezifisch in unterschiedlicher Weise für die Verhinderung von Erkrankungen verantwortlich zu sein. So konnte in Tierversuchen beispielsweise gezeigt werden, dass GPX 1 Bedeutung für die Abwehr von Virusinfekten und die Verhinderung der Entstehung von bösartigen Tumoren hat, Mangel an GPX 2 insbesondere im Magen-Darm-Trakt zu vermehrten bakteriellen Infektionen und bösartigen Veränderungen führt sowie Minderwuchs auslöst und GPX 4 eine wesentliche Rolle bei der Spermabildung spielt. Veränderungen bei den Dejodasen beeinflussen den Stoffwechsel der Schilddrüsenhormone und damit auch die Regulation der Körpertemperatur, das Wachstum, das Hörvermögen und besonders auch die Entwicklung des Gehirns beim Ungeborenen.<ref name="Papp1" />
Klinisches Bild
Durch Selenmangel können verschiedene Organsysteme in unterschiedlicher Weise betroffen sein. Den Erkrankungen liegen letztlich die verminderten Funktionen der unterschiedlichen selenabhängigen Enzyme und deren Auswirkungen zugrunde. Der oft diskutierte Einfluss selenabhängiger Enzyme auf die Entstehung bösartiger Tumoren ist von zahlreichen weiteren Faktoren abhängig und bislang noch nicht vollständig aufgeklärt.<ref name="Papp1" />
Typische Befunde sind Veränderungen der Nägel, schuppige Haut, Blutarmut, verminderte Qualität des Spermas, Leberschädigungen, Wachstums- und Knochenbildungsstörungen sowie schmerzhafte Funktionsstörungen und strukturelle Erkrankungen der Muskulatur (Myopathie). Durch letztere ist in manchen Fällen die Gehfähigkeit betroffener Patienten beeinträchtigt. Ist die Herzmuskulatur betroffen (Kardiomyopathie oder degenerative Herzmuskelveränderungen), können Herzrhythmusstörungen und Herzschwäche auftreten. Bei Kindern und Jugendlichen drohen bei chronischem Selenmangel zudem Erkrankungen von Knochen, Knorpel und Gelenken, sowie Zwergwuchs (Kaschin-Beck-Krankheit).<ref name="Biesalski1" /><ref name="Leitzmann1" /><ref name="Meyer-Rankes1" /> Eine latente Unterversorgung kann nicht anhand klinischer Zeichen diagnostiziert werden.<ref name="Adam1" />
Bei Säugetieren kann Selenmangel sowohl zu Lebernekrosen, als auch zu gehäuftem Auftreten von Leberkrebs führen. Ferner kann er die Reifung der Samenzellen beeinträchtigen und damit Unfruchtbarkeit hervorrufen. Zudem wird der Mangel an Glutathionperoxidasen in der Augenlinse für das vermehrte Auftreten eines grauen Stars verantwortlich gemacht.<ref name="Kaim1">{{#invoke:Vorlage:Literatur|f}}</ref>
Herz- und Skelettmuskulatur
Der Entstehungsmechanismus von Schädigungen der Muskulatur (Skelettmuskulatur und Herzmuskulatur) bei Selenmangel ist bislang noch unklar,<ref name="Loeffler2" /> die Muskulatur weist (bei Mensch und Tier) eine charakteristische Blässe auf.<ref>Leserbrief zu: White muscle disease in humans: myopathy caused by selenium deficiency in anorexia nervosa under long term total parenteral nutrition. In: J Neurol Neurosurg Psychiatry. 1999;67, S. 829–830, jnnp.bmj.com.</ref> Im Tierversuch zeigten sich bei weitgehend selenfreier Fütterung und ausreichender Gabe aller anderen essentiellen Nahrungsbestandteile deutliche Anstiege der Enzymaktivitäten von GOT und CK als Zeichen für Muskelschädigungen.<ref name="Fischer1">{{#invoke:Vorlage:Literatur|f}}</ref> Entsprechende Aktivitätsanstiege sind auch beim Menschen nachweisbar.<ref name="Chariot1">{{#invoke:Vorlage:Literatur|f}}</ref>
Bei Menschen mit Störungen der Skelettmuskulatur bei Selenmangel durch Malabsorption oder bei künstlicher Ernährung konnte durch alleinige Gabe von Selen eine Besserung erzielt werden. Da umgekehrt aber nicht alle Patienten mit diesen Formen ernährungsbedingten Selenmangels unter Störungen der Muskulatur leiden, ist davon auszugehen, dass grundsätzlich auch andere Faktoren (z. B. virale Infekte) zusätzlich beteiligt sind.<ref name="Chariot1" /> Muskelerkrankungen, bei denen Selenmangel als eine (Mit-)Ursache gilt, sind in der Veterinärmedizin bei Wiederkäuern, Schweinen und Truthähnen bekannt. Sie werden als Weißmuskelkrankheit, nutritive Muskeldystrophie, oder enzootische Muskeldystrophie bezeichnet.<ref>{{#invoke:Vorlage:Literatur|f}}</ref><ref>{{#invoke:Vorlage:Literatur|f}}</ref><ref>{{#invoke:Vorlage:Literatur|f}}</ref>
Als Ursache für die Muskelschädigungen wird eine Verminderung des selenabhängigen Selenoprotein N diskutiert.<ref name="Rajeev1" /> Mutationen des für das Selenoprotein N codierenden Gens SEPN1 sind in Zusammenhang mit einer Reihe seltener angeborener, meist autosomal-rezessiv vererbter Muskelerkrankungen, die zum Teil auch mit einer Kardiomyopathie einhergehen, beschrieben worden. Dazu zählen die Multicore-Myopathie<ref>Ferreiro u. a.: Mutations of the selenoprotein N gene, which is implicated in rigid spine muscular dystrophy, cause the classical phenotype of multiminicore disease: reassessing the nosology of early-onset myopathies. In: American Journal of Human Genetics. Band 71, Nummer 4, Oktober 2002, {{#invoke:URIutil|{{#ifeq:1|1|linkISSN|targetISSN}}|0002-9297|0}}{{#ifeq:1|0|[!] }}{{#ifeq:0|1
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}}, S. 739–749, doi:10.1086/342719, PMID 12192640, }} PMC 378532 (freier Volltext{{#if:|, PDF}}).</ref>, die Rigid-Spine-Muskeldystrophie Typ1 (RSMD1)<ref>Moghadaszadeh u. a.: Mutations in SEPN1 cause congenital muscular dystrophy with spinal rigidity and restrictive respiratory syndrome. In: Nature Genetics. Band 29, Nummer 1, September 2001, {{#invoke:URIutil|{{#ifeq:1|1|linkISSN|targetISSN}}|1061-4036|0}}{{#ifeq:1|0|[!] }}{{#ifeq:0|1
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}}, S. 17–18, doi:10.1038/ng713, PMID 11528383.</ref> und die Desmin-related myopathy with Mallory body-like inclusions.<ref>Ferreiro u. a.: Desmin-related myopathy with Mallory body-like inclusions is caused by mutations of the selenoprotein N gene. In: Annals of neurology. Band 55, Nummer 5, 2004, {{#invoke:URIutil|{{#ifeq:1|1|linkISSN|targetISSN}}|0364-5134|0}}{{#ifeq:1|0|[!] }}{{#ifeq:0|1
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}}, S. 676–686, doi:10.1002/ana.20077, PMID 15122708.</ref>
Das Selenoprotein N findet sich im endoplasmatischen Retikulum, seine Funktion ist unbekannt. Auch durch Selenmangel mitausgelöste Erkrankungen des Nervensystems können ursächlich für muskuläre Störungen sein.<ref name="Adam1" /><ref name="Schweizer1" /> In der Muskulatur findet sich auch Selenoprotein P, von dem ebenfalls angenommen wird, dass es (mit-)verantwortlich für bei Selenmangel auftretende Muskelerkrankungen sein kann.<ref name="Biesalski1" />
Keshan-Krankheit
Die klassische durch Selenmangel ausgelöste Erkrankung des Herzens wird als Keshan-Krankheit bezeichnet. Sie tritt bei einer Aufnahme von unter 10 µg täglich (Selenspiegel im Blutserum <20 μg/l) auf<ref name="Biesalski1" /><ref name="Leitzmann1" /><ref name="Kasper1" /><ref name="Semba1">R. D. Semba u. a.: Low Serum Selenium Is Associated with Anemia Among Older Women Living in the Community: The Women’s Health and Aging Studies I and II. In: Biol Trace Elem Res. 2006 August; 112(2), S. 97–107, }} PMC 2653257 (freier Volltext{{#if:|, PDF}}).</ref> und äußert sich typischerweise als durch eine dilatative Kardiomyopathie verursachte Herzschwäche.<ref name="Karlson1">P. Karlson u. a.: Karlsons Biochemie und Pathobiochemie. Thieme Verlag, 2005, ISBN 3-13-357815-4, S. 605, books.google.de/books.</ref> Ursächlich für die dabei auftretenden Herzrhythmusstörungen und die Herzschwäche ist, dass Teile der Herzmuskulatur absterben.<ref name="Biesalski1" /><ref name="Leitzmann1" /><ref name="Meyer-Rankes1" /> Die feingeweblichen Veränderungen des Herzens ähneln denen der Friedreichschen Kardiomyopathie.<ref name="Conrad1" /><ref>Ein ergänzender Übersichtsartikel zur „Friedreich’s Kardiomyopathie“ mit histologischen Abbildungen: T. N. James: Coronary disease, cardioneuropathy, and conduction system abnormalities in the cardiomyopathy of Friedreich’s ataxia. In: Br Heart J. 1987 May; 57(5), S. 446–457, }} PMC 1277199 (freier Volltext{{#if:|, PDF}}).</ref>
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Diese Erkrankung wurde vor allem bei Kindern und jungen Frauen beobachtet, die in Gegenden Chinas leben, in denen die Aufnahme von Selen aus der Nahrung besonders niedrig ist. Der Name leitet sich von dem selenarmen Kreisgebiet Keshan in der chinesischen Provinz Heilongjiang ab.<ref name="Leitzmann1" /><ref name="Harrison" />
Als ursächlich werden Schäden an den Zellmembranen infolge verminderter Aktivität der antioxidativen, selenhaltigen Enzyme angenommen.<ref name="Burke1">M. P. Burke, K. Opeskin: Fulminant heart failure due to selenium deficiency cardiomyopathy (Keshan disease). In: Medicine, science, and the law. Band 42, Nummer 1, Januar 2002, S. 10–13, {{#invoke:URIutil|{{#ifeq:1|1|linkISSN|targetISSN}}|0025-8024|0}}{{#ifeq:1|0|[!] }}{{#ifeq:0|1
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}}. PMID 11848134.</ref> Insbesondere aus Tierversuchen gibt es jedoch Hinweise, dass eine Verbindung zwischen Selenmangel, Coxsackie-Virus-Infektion, Herzmuskelentzündung und Entwicklung einer dilatativen Kardiomyopathie (Charakteristikum der Keshan-Krankheit) besteht, wofür der durch Selenmangel geschwächte Abwehrmechanismus ursächlich sein könnte.<ref name="Rajeev1">K. Rajeev u. a.: Selenoprotein expression is essential in endothelial cell development and cardiac muscle function. In: Neuromuscul Disord. 2007 Februar; 17(2), S. 135–142, }} PMC 1894657 (freier Volltext{{#if:|, PDF}}).</ref><ref name="Beck1">Selenium deficiency and viral infection. In: The Journal of nutrition. Band 133, Nummer 5 Suppl 1, Mai 2003, S. 1463S–1467S, {{#invoke:URIutil|{{#ifeq:1|1|linkISSN|targetISSN}}|0022-3166|0}}{{#ifeq:1|0|[!] }}{{#ifeq:0|1
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}}. PMID 12730444.</ref> Als weitere, aus Tierversuchen bekannte Ursache wird eine Funktionsminderung der Thioredoxin-Reduktase (TrxR2) angenommen.<ref name="Conrad1">M. Conrad u. a.: Essential Role for Mitochondrial Thioredoxin Reductase in Hematopoiesis, Heart Development, and Heart Function In: Mol Cell Biol. 2004 November; 24(21), S. 9414–9423, }} PMC 522221 (freier Volltext{{#if:|, PDF}}).</ref>
Die Substitution von Selen verhindert das Fortschreiten der Erkrankungen, macht bereits bestehende Veränderungen jedoch nicht rückläufig.<ref>T. L. Miller u. a.: Nutrition in Pediatric Cardiomyopathy. In: Prog Pediatr Cardiol. 2007 November; 24(1), S. 59–71, }} PMC 2151740 (freier Volltext{{#if:|, PDF}}).</ref> Durch Ergänzen der Nahrung der in dem entsprechenden Gebiet lebenden Personen mit Selen konnte die Keshan-Krankheit weitgehend ausgerottet werden.<ref name="Rajeev1" />
Koronare Herzkrankheit
Eine typischerweise bei Selenmangel auftretende Verminderung der Glutathionperoxidasenaktivität im Serum (GPX 3) gilt als Risikofaktor für kardiovaskuläre Erkrankungen.<ref name="Adam1" /> Niedrige Selenwerte im Blut stehen mit einer erhöhten Häufigkeit der Koronaren Herzkrankheit in statistischer Beziehung; die Daten dazu sind nicht einheitlich, sodass zum gegenwärtigen Zeitpunkt Vorbeugemaßnahmen mittels selenhaltiger Medikamente nicht empfohlen werden.<ref name="Harrison" /><ref>Gemma Flores-Mateo, Ana Navas-Acien, Roberto Pastor-Barriuso, Eliseo Guallar: Selenium and coronary heart disease: a meta-analysis. In: Am J Clin Nutr. 2006 Oktober; 84(4), S. 762–773, }} PMC 1829306 (freier Volltext{{#if:|, PDF}}).</ref>
Schilddrüse
In der Schilddrüse findet sich besonders viel Selen. Es hat in Bezug auf die Schilddrüse, ihre Funktionsstörungen und Erkrankungen mehrfache Bedeutung. Das gemeinsame Auftreten eines Selenmangels mit Jodmangel kann die Ausprägung des myxödematösen Kretinismus verstärken.<ref name="Harrison" /><ref name="Gaertner1">R. Gärtner: Autoimmunthyreoiditis – Wann Schilddrüsenhormonsubstitution? – Wann zusätzlich Selen? – Infoline Schilddrüse (DocCheck-Passwort erforderlich).</ref>
Dejodasen
Dejodasen sind selenabhängige Enzyme, deren klinisch auffälligste Funktion die Umwandlung des Schilddrüsenhormons Thyroxin (T4) in das zehnfach stärker wirksame Trijodthyronin (T3) ist. Daher trägt ein Selenmangel zu einer verminderten Bildung von T3 und damit zur Entstehung einer Hypothyreose bei.<ref name="Biesalski1">H.-K. Biesalski u. a.: Ernährungsmedizin: Nach dem Curriculum Ernährungsmedizin der Bundesärztekammer. Georg Thieme Verlag, 2004, ISBN 3-13-100293-X, S. 171ff, 207, 330, books.google.de.</ref><ref name="Kasper1" /><ref name="Hotze" />
Die medizinische Grundlagenforschung zeigte, dass eine Genmutation, bei der das selenabhängige SE-CIS-Binding Protein 2 (SBP2 – zuständig für die Translation von Selenoproteinen) in Menge oder Funktionalität vermindert ist, ebenfalls eine derartige Verminderung der Dejodasen hervorrufen kann.<ref name="Adam1" />
Autoantikörper
Die Gabe von Selen hemmt die Bildung von Autoantikörpern gegen die Thyreoperoxidase.<ref name="Loeffler2" /> Es gibt Hinweise auf ein gehäuftes Auftreten von Jodmangelstruma und Morbus Hashimoto (Autoimmunerkrankung der Schilddrüse) bei Selenmangel.<ref name="Adam1" />
Oxidativer Stress
Im Rahmen der Produktion von Schilddrüsenhormonen in den Follikelepithelzellen entstehen dort in großer Menge Sauerstoffradikale und Peroxide (oxidativer Stress), die unter normalen Bedingungen von selenhaltigen Peroxidasen abgefangen werden. Bei Selenmangel sind die Konzentrationen dieser Enzyme vermindert, es kommt zu Schädigungen der Zellen und die Häufigkeit papillärer Schilddrüsenkarzinome steigt.<ref name="Burgis1">E. Burgis: Intensivkurs allgemeine und spezielle Pharmakologie. Urban & Fischer-Verlag, 2008, ISBN 978-3-437-42613-1, S. 443, books.google.de</ref> Bei Kindern kann es in solchen Fällen zur Atrophie der Schilddrüse kommen (atrophische Thyreoiditis).<ref name="Gaertner1" /> Es wird zudem diskutiert, ob zusätzlicher Selenmangel die gesteigerte Radikalbelastung unter Jodmangel und damit die Entstehung einer Schilddrüsenautonomie begünstigt.<ref>K. Krohn: Oxidativer Stress in Schilddrüsen von Mäusen und Ratten unter Jod- und Selen-Defizienz. In: Universität Leipzig, Forschungsbericht 2006 – Projekte, <templatestyles src="Webarchiv/styles.css" />{{#if:20080610155041
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}} abgerufen am 11. März 2009.</ref>
Andere Organsysteme und Körperfunktionen
Wachstum
Neben dem bereits oben beschriebenen Einfluss auf die Schilddrüsenhormone kommt es durch Selenmangel auch zum Auftreten einer Schwäche der Muskulatur. Im Tierversuch führte dieser Mangel zu Minderwuchs und verminderter Nahrungsaufnahme.<ref name="Fischer1" />
Selenmangel gilt als eine wichtige Ursache für die Erkrankungen von Knochen, Knorpel und Gelenken (fachsprachlich als Osteoarthropathie oder Osteochondropathie bezeichnet), die in diesen Fällen gehäuft zusammen mit Minderwuchs vorkommen. Dieses Krankheitsbild wird als Kaschin-Beck-Krankheit bezeichnet und imponiert insbesondere auch durch deformierte Gelenke der Extremitäten. Als mitverantwortlich werden bei dieser Erkrankung jedoch auch eine genetische Veranlagung oder eine Virusinfektion (Coxsackie-Virus) diskutiert.<ref name="Biesalski1" /><ref name="Leitzmann1" /><ref name="Meyer-Rankes1" />
Nervensystem
Es gibt Hinweise, dass neben einer Reihe von Muskel- auch Nervenerkrankungen mit Selenmangel einhergehen können.<ref name="Adam1" /> Im Tierversuch zeigte sich, dass dieser Mangel nicht direkt zu Schädigungen führt, aber insbesondere das Gehirn sensibler gegenüber Nervengiften werden lässt und häufiger Störungen der Durchblutung auftreten. Verantwortlich dafür wird die unter Selenmangel reduzierte Aktivität der Glutathionperoxidase-1 (GPX 1) gemacht.<ref name="Schweizer1">U. Schweizer u. a.: The Neurobiology of Selenium: Lessons from Transgenic Mice. In: The American Society for Nutritional Sciences J. Nutr. 134, S. 707–710, April 2004, n.nutrition.org</ref> Störungen der Dejodasen beeinflussen den Stoffwechsel der Schilddrüsenhormone und damit auch die Entwicklung des Gehirns bereits in der Embryonalphase.<ref name="Papp1" />
Reproduktion
Selenabhängige Enzyme haben eine wesentliche Bedeutung bei der Reifung von Samenzellen.<ref name="Kaim1" /> Darüber hinaus gibt es Hinweise, dass bei Selenmangel die Beweglichkeit der Spermien beeinträchtigt ist.<ref>{{#invoke:Vorlage:Literatur|f}}</ref>
Eine genetisch bedingte Beeinträchtigung des selenabhängigen Enzyms Glutathionperoxidase-4 (GPX 4) führt zu einer Verminderung der männlichen Fertilität und einer verminderten Qualität des Spermas.<ref name="Adam1" />
Immunsystem
Selen besitzt eine immunmodulierende Wirkung<ref name="Loeffler2" /> und es gibt Hinweise, dass Selenmangel das Immunsystem beeinträchtigt.<ref name="Adam1" /> Eine zusätzliche tägliche Zufuhr von 100 µg Selen führte im Rahmen einer experimentellen Virusinfektion zu einem Anstieg der Zytokinine und zu einer Vermehrung von T-Zellen.<ref>C. S. Broome u. a.: An increase in selenium intake improves immune function and poliovirus handling in adults with marginal selenium status. In: American Journal of Clinical Nutrition. Vol. 80, No. 1, S. 154–162, Juli 2004, ajcn.org.</ref>
Aus Tierversuchen gibt es Hinweise, dass durch Selenmangel die zelluläre Immunantwort (beispielsweise gegen Cryptosporidium parvum) geschwächt wird<ref>C. Wang u. a.: Induced Susceptibility of Host Is Associated with an Impaired Antioxidant System Following Infection with Cryptosporidium parvum in Se-Deficient Mice. In: PLOS ONE. 2009; 4(2), S. e4628, }} PMC 2644759 (freier Volltext{{#if:|, PDF}}).</ref> und bestimmte Viren, wohl aufgrund dieser Abwehrschwäche, an Virulenz zunehmen. Dieser Umstand kann (mit-)ursächlich für Erkrankungen (beispielsweise des Herzens) sein.<ref name="Beck1" />
Epidemiologische Studien fanden einen Zusammenhang von Selenmangel und vermehrtem Auftreten von Prostata-, Dickdarm-, Brust-, Eierstock- und Lungenkrebs. Bei Tieren, nicht jedoch beim Menschen konnte die Häufigkeit des Auftretens von Krebserkrankungen durch eine Selenanreicherung der Nahrung reduziert werden.<ref name="Biesalski1" /> Als mögliche Ursachen werden eine Minderung der antioxidativen Wirkung der Glutathionperoxidasen, eine mangelhafte Verarbeitung von Prokarzinogenen und eine Veränderung der DNS-Reparaturmechanismen diskutiert.<ref name="Biesalski1" />
Leber
Selenmangel begünstigt die Entstehung einer Nekrose der Leber.<ref name="Loeffler1" /> Im Tierversuch konnte bei Selenmangel hier als mögliche Ursache eine Verminderung der Glutathionperoxidaseaktivität nachgewiesen werden.<ref name="Fischer1" /> Bereits in den 1950er Jahren war in Tierversuchen festgestellt worden, dass die Gabe von Selen (damals „Faktor 3“ genannt) das Absterben von Leberzellen unter entsprechender Ernährung verhindern kann.<ref>J. Bunyan u. a.: Protective Effect of Trace Elements other than Selenium against Dietary Necrotic Liver Degeneration. In: Nature. 181, 1801 (28 June 1958), nature.com.</ref> Einen weiteren Hinweis auf die schützende Wirkung von Selen liefert die Verminderung der Häufigkeit des Auftretens einer bestimmten Form von Leberkrebs in extremen Selenmangelgebieten Chinas. Ursächlich für die Entstehung dieses Krebses werden dabei Hepatitis B, die in diesen Regionen sehr verbreitet ist, und der gleichzeitig hohe Aflatoxingehalt der Nahrung gesehen.<ref name="Papp1" />
Blut
Selenmangel kann als eigenständiger Risikofaktor für das Auftreten einer Blutarmut bei Mensch und Tier angesehen werden. Als mögliche Ursache wird die Verminderung der Glutathionperoxidase (GPX 1) in den roten Blutkörperchen betrachtet, weil es Hinweise gibt, dass die Gabe von Selen diese Blutzellen vor Zerstörung durch oxidativen Stress schützt.<ref name="Semba1" /> Als weitere, aus Tierversuchen bekannte mögliche Ursache wird eine Funktionsminderung der ebenfalls selenabhängigen Thioredoxin-Reduktase (TrxR2) angenommen, die die Blutbildung beeinträchtigt.<ref name="Conrad1" />
Untersuchungsmethoden
Geeignet, relevante Hinweise auf den Selengehalt des Körpers zu erfassen, ist der Blutselenwert (Selengehalt im Blutplasma oder auf den roten Blutfarbstoff der Erythrozyten bezogen). Einen zuverlässigen Anhaltswert für die aktuelle Versorgungssituation gibt die Bestimmung von Selenoprotein P im Blut,<ref name="Adam1" /> für die längerfristige Versorgungslage des Organismus der Gehalt in Nägeln und Haaren.<ref name="Papp1" />
Selenabhängige Enzyme werden bei Selenmangel in geringeren Mengen gebildet. Dies ist an deren messbar verminderter Enzymaktivität erkennbar, daher ist als indirekter Nachweis auch die Aktivität der Glutathionperoxidase in Blutplasma oder Erythrozyten geeignet.<ref name="Adam1" />
Der Blutselenwert liegt in Deutschland bei etwa 60–80 µg/l und in den USA bei 100–180 µg/l. Bei Werten unter 50 µg/l lassen sich Einschränkungen von Enzymfunktionen (Glutathionperoxidasen) nachweisen. Um diesen Mindestspiegel zu erhalten, bedarf es einer täglichen Aufnahme von 0,67 µg Selen pro Kilogramm Körpergewicht. Um den optimalen Wert der Glutathionperoxidaseaktivität im Serum (GPX 3) zu erreichen, braucht es jedoch eine tägliche Zufuhr von etwa 1 µg pro Kilogramm Körpergewicht. Bei der Interpretation ist zu beachten, dass die Aktivität der Glutathionperoxidase im Plasma (GPX 3) von der Nierenfunktion und dem Selengehalt der Tubuluszellen der Nieren abhängt. Sie erreicht bereits bei kurzfristig guter Selenversorgung rasch einen Normalwert. Entsprechende Parameter aus den roten Blutkörperchen (Lebensdauer etwa drei Monate) zeigen die durchschnittliche Versorgungssituation während der etwa 90 Tage vor der Untersuchung auf.<ref name="Biesalski1" /><ref name="Adam1">{{#invoke:Vorlage:Literatur|f}}</ref><ref name="Leitzmann1" /><ref name="Kasper1" />
Therapie
Für die Behandlung von selenmangelbedingten Erkrankungen ist einerseits ursachenbezogen die Verabreichung von ausreichend Selen notwendig, andererseits können aber auch symptombezogene Maßnahmen angezeigt sein, wenn es um die Behandlung von Folgezuständen geht.
Vorbeugung
Das Ziel vorbeugender Maßnahmen ist es, die tägliche Aufnahme von ausreichend Selen aus der Nahrung zu gewährleisten. In Selenmangelgebieten ist dazu auch die Anreicherung von Düngemitteln geeignet. So wurde beispielsweise in Finnland, dessen Böden und Trinkwasser nur wenig Selen enthalten, dem Kunstdünger Natriumselenat beigemischt, wodurch eine verbesserte Versorgung der Bevölkerung mit diesem essentiellen Spurenelement erreicht werden konnte.<ref name="Kasper1" /> Der Gehalt an Selen in der Milch ist direkt abhängig von seinem Anteil im verwendeten Tierfutter. Diesen Zusammenhang nutzte man ebenfalls in Finnland und auch in Schweden, um die Versorgung der Bevölkerung zu verbessern.<ref name="Toepel1" />
Substitution von Selen
Die bislang einzig gesicherten Indikationen für die Anwendung von selenhaltigen Präparaten sind ein nachweislicher Selenmangel und die Hauterkrankung „seborrhoische Dermatitis“ zur lokalen Anwendung.<ref name="Biesalski1" /><ref name="Gaertner1" /> Die Anwendung bei Autoimmunthyreoiditis und zur Krebsvorbeugung ist umstritten (s. u.). Die tägliche Gabe von 200 µg Selen wird bei HIV-Infektion als einfache und kostengünstige unterstützende Behandlung empfohlen, da positive Auswirkungen auf Viruslast und CD4-Zellen nachgewiesen werden konnten.<ref>B. E. Hurwitz u. a.: Suppression of Human Immunodeficiency Virus Type 1 Viral Load With Selenium Supplementation: A Randomized Controlled Trial. In: Arch Intern Med. 2007;167, S. 148–154, ama-assn.org.</ref> Eine Überdosierung selenhaltiger Nahrungs- oder Arzneimittel kann zur Selenose führen.
Krebs
Die Einnahme von Nahrungsergänzungsmitteln, die Selen enthalten, verringert in einigen Patientengruppen das Auftreten von Prostatakrebs, Lungenkrebs und Darmkrebs. Die Aufnahme hat aber keinen Einfluss auf die Inzidenz von Hautkrebs.<ref>Adriane Fugh-Berman (für die deutsche Ausgabe: Dietrich Grönemeyer, Yvonne Kalliope Maratos): Alternative Medizin/Alternative Medizinische Heilverfahren. In: Manfred Dietel, Joachim Dudenhausen, Norbert Suttorp (Hrsg.): Harrisons Innere Medizin. Berlin 2003, ISBN 3-936072-10-8.</ref> Präkanzerosen im Oropharynx sprechen auf Selen an.<ref>Otis W. Brawley, Barnett S. Kramer (für die deutsche Ausgabe: Steffen Hauptmann): Prävention und Früherkennung von Krebserkrankungen. In: Manfred Dietel, Joachim Dudenhausen, Norbert Suttorp (Hrsg.): Harrisons Innere Medizin. Berlin 2003, ISBN 3-936072-10-8.</ref> Eine allgemeine Empfehlung der Selensupplementierung zur Vorbeugung gegen Krebserkrankungen kann nicht gegeben werden.<ref name="Pharmainformation" />
Autoimmunthyreoiditis
Es konnte gezeigt werden, dass bei der überwiegenden Mehrzahl der Patienten mit Hashimoto-Thyreoiditis, einer Autoimmunerkrankung der Schilddrüse, eine tägliche Zufuhr von 200 µg Selen zu einem deutlichen Absinken der Thyreoperoxidase-Antikörper (TPO-Ak) und einer Normalisierung des sonographischen Echomusters führt. Für Patienten mit Hashimoto-Thyreoiditis werden daher teilweise höhere tägliche Selenaufnahmen empfohlen (Kinder 50 µg, Jugendliche 150 µg, Erwachsene 200 µg),<ref name="Hotze" /><ref name="Gaertner1" /> andere Quellen halten die Studienlage dagegen für nicht ausreichend, um eine Gabe von Selen zu empfehlen.<ref name="Pharmainformation">Gibt es Indikationen für eine Selengabe? Pharmainformation 20 (2). Innsbruck, Juni 2005, i-med.ac.at.</ref> Es konnte insgesamt nicht nachgewiesen werden, dass der Autoimmunprozess, der der Hashimoto-Thyreoiditis zugrunde liegt, zum Stillstand komme oder dass die Entstehung einer Schilddrüsenunterfunktion (Hypothyreose) letztlich verhindert werden könne.<ref name="Grünwald 2014">Frank Grünwald, Karl-Michael Derwahl: Diagnostik und Therapie von Schilddrüsenerkrankungen. Frankfurt / Berlin 2014, ISBN 978-3-86541-538-7, S. 63/64.</ref> Nur bei Patienten mit sehr hohen Antikörperspiegeln sei überhaupt ein Effekt nachweisbar, bei Kindern und Jugendlichen gar keiner.<ref name="Grünwald 2014" /> In einer Studie wurde ein positiver Effekt einer Selentherapie bei endokriner Orbitopathie berichtet.<ref name="Grünwald 2014" /> Zusammenfassend kommen Grünwald und Derwahl 2014 zum Schluss, dass bei der Hashimoto-Thyreoiditis eine Wirkung der Selentherapie auf den Immunprozess und den Funktionsverlust der Schilddrüse wissenschaftlich nicht gesichert sei. Gegenüber einer Selentherapie zeichne sich daher eine „zurückhaltende Haltung“ ab.<ref name="Grünwald 2014" />
Bei Schwangeren, die positiv für TPO-Ak waren, konnten durch Gaben von Selen die Raten an Postpartum-Thyreoiditis und an Hypothyreose deutlich gesenkt werden.<ref>R. Negro u. a.: The influence of selenium supplementation on postpartum thyroid status in pregnant women with thyroid peroxidase autoantibodies. In: The Journal of Clinical Endocrinology and Metabolism. Band 92, Nummer 4, April 2007, S. 1263–1268, {{#invoke:URIutil|{{#ifeq:1|1|linkISSN|targetISSN}}|0021-972X|0}}{{#ifeq:1|0|[!] }}{{#ifeq:0|1
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}}. doi:10.1210/jc.2006-1821. PMID 17284630.</ref> Schwangeren mit sehr hohen TPO-Ak wird daher häufig empfohlen, Selen als Nahrungsergänzungsmittel einzunehmen.<ref name="Grünwald 2014" /> Bei der Behandlung eines Kretinismus infolge kombinierten Jod- und Selenmangels ist zu beachten, dass Selen erst supplementiert werden darf, wenn der Jodspiegel wieder normalisiert ist. Ansonsten würde die dadurch bewirkte Zunahme der Dejodasenaktivität zu einem weiteren Verlust von Jod aus der geschädigten Schilddrüse führen.<ref name="Papp1" />
Geschichtliche Aspekte
Die Entdeckung von Selen als chemisches Element geht auf Jöns Jakob Berzelius im Jahre 1817 zurück. Klaus Schwarz und Calvin M. Foltz fanden 1957 heraus, dass Selen ein essentielles Spurenelement ist.<ref>Klaus Schwarz, Calvin M. Foltz: Selenium as an integral part of factor 3 against dietary necrotic liver degeneration. In: J. Am. Chem. Soc. 1957, 79 (12), S. 3292–3293, doi:10.1021/ja01569a087.</ref> Sie hatten seine Schutzfunktion vor einer bestimmten Art von Lebererkrankung (Lebernekrose) aufgezeigt. Die ersten selenhaltigen Proteine wurden 1973 in Einzellern entdeckt und als Glutathionperoxidasen klassifiziert. 1990 gelang der Nachweis, dass die für die Funktion der Schilddrüsenhormone bedeutsamste Dejodase (Typ 1) von Selen abhängt. Bis zum Jahre 2006 konnten drei Gene für entsprechende Isoenzyme beschrieben werden.<ref name="Adam1" /><ref name="Toepel1">A. Töpel: Chemie und Physik der Milch. Behr’s Verlag, 2004, ISBN 3-89947-131-8, S. 341–343, books.google.de.</ref>
1935 wurde die Keshan-Krankheit erstmals beschrieben. 1964 fiel ihr gehäuftes gemeinsames Auftreten mit einer Muskelerkrankung bei Tieren (Weißmuskelkrankheit) auf. 1965 behandelte ein Landarzt aus der Shanxi-Provinz, dessen Name in Vergessenheit geraten ist, die Herzerkrankung erstmals erfolgreich bei Menschen durch die Gabe von Natriumselenit. Kurz darauf bestätigte die „Chinesische Akademie der Medizinischen Wissenschaften“ den Zusammenhang zwischen Selenmangel und Keshan-Krankheit. Von 1974 bis 1977 wurde eine prospektive Studie an Kindern in endemischen Bezirken der Sichuan Provinz durchgeführt, die die Verringerung der Häufigkeit des Auftretens und der Sterblichkeitsrate sowie eine Verbesserung des klinischen Verlaufs dokumentierte.<ref>T. O. Cheng: Selenium deficiency and cardiomyopathy. In: J R Soc Med. 2002 April; 95(4), S. 219–220, }} PMC 1279532 (freier Volltext{{#if:|, PDF}}).</ref>
1979 veröffentlichte Andre M. van Rij in einer Kasuistik das Auftreten einer Muskeldystrophie bei einem selenarm künstlich ernährten Patienten, die unter Gabe von Selen eindeutig rückläufig war.<ref name="Adam1" /><ref>{{#invoke:Vorlage:Literatur|f}}</ref>
Einzelnachweise
<references />
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