Glutathionperoxidase
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| Bänder- und Oberflächenmodell nach PDB 2F8A | |||||||||||||
| Andere Namen |
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Vorhandene Strukturdaten: 2f8a }} | |||||||||||||
| Eigenschaften des menschlichen Proteins
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| Masse/Länge Primärstruktur | 201 AS; 21,9 kDa
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| Sekundär- bis Quartärstruktur | Homotetramer
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| Kofaktor |
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| Präkursor |
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| Isoformen |
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| Bezeichner | |||||||||||||
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| Arzneistoffangaben | |||||||||||||
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| DrugBank | [2]
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| Wirkstoffklasse |
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| Transporter-Klassifikation | |||||||||||||
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| Bezeichnung | {{{TranspText}}}
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| MEROPS | {{{Peptidase_fam}}}}} | ||||||||||||
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| Reaktionsart | Redoxreaktion
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| Substrat | 2 Glutathion + H2O2
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| Produkte | Glutathiondisulfid + 2 H2O
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| Vorkommen | |||||||||||||
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| Lebewesen }} | |||||||||||||
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Die Glutathionperoxidasen katalysieren die Glutathion-abhängige Reduktion von organischen Peroxiden und Wasserstoffperoxid. Im katalytischen Zentrum tragen sie L-Selenocystein, ein Derivat des L-Serins bzw. des L-Cysteins. Auch die Phospholipidhydroperoxid-Glutathionperoxidase gehört zur Familie der Glutathionperoxidasen.
Besondere Bedeutung erlangen Glutathion-Peroxidasen als Bestandteil der zellulären Abwehr gegen die Folgen von oxidativem Stress. Störungen in der Funktion solcher Selenoproteine gehen mit Mangelsyndromen wie der Keshan- und Kaschin-Beck-Krankheit einher und mögen eine Rolle bei der Tumorentstehung, bei der Atherosklerose und – in Konjugation mit 4-Hydroxynonenalen – bei neurodegenerativen Erkrankungen spielen.<ref>K. Aoyama, K. Matsubara, S. Kobayashi: Aging and oxidative stress in progressive supranuclear palsy. In: Eur J Neurol., Januar 2006, 13(1), S. 89–92 (englisch).</ref>
Katalysierte Reaktion
Die Reaktion lässt sich grob in folgende Einzelschritte unterteilen:
Enzym-Selenocystein-SeH + H2O2 <chem>-></chem> Enzym-Selenocystein-SeOH + H2O
Enzym-Selenocystein-SeOH + GSH <chem>-></chem> GS-Se-Selenocystein-Enzym + H2O
GS-Se-Selenocystein-Enzym + GSH <chem>-></chem> Enzym-Selenocystein-SeH + GSSG
Als Gesamtreaktion ergibt sich also:
2 GSH + H2O2 <chem>-></chem> 2 H2O + GSSG
Das bei der Reaktion entstandene Glutathiondisulfid (GSSG) wird durch das Enzym Glutathiondisulfid-Reduktase mittels NADPH/H+ als Reduktionsmittel wieder zu zwei Molekülen Glutathion regeneriert.
Weblinks
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Einzelnachweise
<references />