Avidin

Avidin (Gallus gallus)
Avidin (Gallus gallus)
Bändermodell eines Avidin-Dimer, mit gebundenem Biotin als Kalotten, nach PDB 1AVD
Avidin (Gallus gallus)
Vorhandene Strukturdaten: s. UniProt
Masse/Länge Primärstruktur	128 Aminosäuren
Sekundär- bis Quartärstruktur	Homotetramer
Bezeichner
Gen-Name(n)	AVD
Externe IDs	UniProt P02701
Vorkommen
Homologie-Familie	Hovergen

Avidin ist ein basisches Glykoprotein, das im Eiklar vieler Vogel- und Amphibieneier vorkommt und das Biotin (Vitamin B7) zu einem stöchiometrischen Komplex bindet, der nicht resorbierbar ist. Zusammen mit Lysozym und Conalbumin bildet Avidin ein antibakterielles System im Eiklar einiger Tierarten.<ref name="spektrum" /> Im Hühnerei macht es etwa 0,05 Prozent des Eiklar-Proteins aus.<ref name="u">UniProt P02701</ref><ref>David L. Nelson, Michael M. Cox, Albert L Lehninger: Principles of Biochemistry. 5. Auflage. W.H. Freeman, New York 2008, ISBN 978-0-7167-7108-1.</ref> Es handelt sich bei Avidin um ein tetrameres Protein, welches vier Biotin-Moleküle binden kann. Dies führt unter anderem dazu, dass Biotin im Gastrointestinaltrakt nicht aufgenommen werden kann, wenn man viel rohes Ei isst. Avidin vermindert sowohl die Verfügbarkeit des mit der Nahrung zugeführten, als auch des von der Darmflora produzierten Biotins. Damit kann experimentell durch Zusatz von Avidin oder rohem Eiklar zur normalen Kost Biotinmangel erzeugt werden.<ref name="Gerald Rimbach, Jennifer Nagursky, Helmut F. Erbersdobler">Gerald Rimbach, Jennifer Nagursky, Helmut F. Erbersdobler: Lebensmittel-Warenkunde für Einsteiger. Springer-Verlag, 2015, ISBN 978-3-662-46280-5, S. 59 (eingeschränkte Vorschau in der Google-Buchsuche). </ref> Beim Erhitzen wird Avidin denaturiert und damit inaktiviert.<ref name="spektrum">Avidin im Lexikon der Biochemie, Spektrum.de, abgerufen am 15. Mai 2022.</ref>

Struktur

Die Primärstruktur des Monomers, also jeder der vier identischen Untereinheiten besteht aus 128 Aminosäuren, das Tetramer hat eine Gesamt-Molekülmasse von 66 kDa.<ref>invitrogen: Molecular probes : Handbook of fluorescent probes and research chemicals. 7. Auflage. Eugene, Or., Molecular Probes, 1999, ISBN 0-9652240-5-8 Seite zu Avidin</ref>

Homologe

Streptavidin ist ein bakterielles Avidin aus Streptomyces, welches ebenfalls Biotin bindet, wenn auch geringfügig schwächer als das Avidin. Weil das bakterielle Streptavidin jedoch kein Glykoprotein ist und es daher geringere unspezifische Bindungen aufweist, wird es in der Biochemie bevorzugt eingesetzt. Neutravidin ist eine deglykosylierte Form des Avidins.

Entdeckung

1940 hatte man beobachtet, dass Küken, die rohes Eiklar erhielten, unter Biotinmangel litten. Im selben Jahr gelang es Esmond Emerson Snell als erstem, das entsprechende Protein zu isolieren. Er benannte es Avidin nach der Eigenschaft, sich "gierig" (engl. "avid") mit Biotin zu verbinden.<ref>Nicole Kresge, Robert D. Simoni, Robert L. Hill: The Discovery of Avidin by Esmond E. Snell. In: The Journal of Biological Chemistry.</ref>

Grüne Biotechnologie

Mit dem Avidin-Mais wurde über die Grüne Gentechnik ein transgener Mais entwickelt, der in der Lage ist, Avidin in Konzentrationen über 100 ppm zu exprimieren. Dieses schützt den Mais aufgrund der Biotin-Bindung vor allem bei der Lagerung gegen Schädlingsbefall, da der hervorgerufene Biotinmangel für Schadinsekten toxisch ist. Für Mäuse, die 21 Tage mit dem Mais gefüttert wurden, war dieser nicht giftig.<ref>K. J. Kramer, T. D. Morgan, J. E. Throne, F. E. Dowell, M. Bailey, J. A. Howard: Transgenic avidin maize is resistant to storage insect pests. In: Nature Biotechnology. 18(6), 2000, S. 670–674. PMID 10835608.</ref> Auf diese Weise sollen Ernteausfälle durch Insektenbefall während der Lagerung vor allem in tropischen Ländern reduziert werden. Zudem wurden Experimente durchgeführt, wie Synergieeffekte von Bt- und Avidin-Mais als Insektenschutz genutzt werden können.<ref>Y. C. Zhu, J. J. Adamczyk Jr, S. West: Avidin, a potential biopesticide and synergist to Bacillus thuringiensis toxins against field crop insects. In: Journal of Economic Entomology. 98(5), 2005, S. 1566–1571. PMID 16334325.</ref>

Weblinks

• RCSB Protein Data Bank: 1VYO Structure Summary (Molekül-Visualisierung)

Einzelnachweise

<references />