δ-Globin

Δ-Globin
Δ-Globin
Struktur des HBD-Proteins
Δ-Globin
Bezeichner
Gen-Name(n)	HBD
Externe IDs	OMIM: 142000 UniProt P02042
Vorkommen
Homologie-Familie	Hovergen

δ-Globin, delta-Globin, oder Hämoglobin delta-Kette ist ein Protein aus der Familie der Globine, dessen 147 Aminosäuren lange Polypeptidkette ein Häm als Cofaktor bindet und das so Teil des Proteinkomplexes von Hämoglobin A₂ (Hb A₂) ist, die Hämoglobin-Untereinheit delta (HBD).

Das δ-Globin ist damit Bestandteil einer Hämoglobin-Variante, die beim erwachsenen Menschen für den Sauerstofftransport gebildet wird. Codiert wird es vom HBD-Gen, das im Gen-Cluster des β-Globin-Locus (mit der Abfolge 5′ - HBE1 – HBG2 – HBG1 – HBD – HBB-3′)<ref>Vorlage:Cite book/Name: [ Entrez Gene: HBE1 hemoglobin, epsilon 1.] , archiviert vom Vorlage:IconExternal (nicht mehr online verfügbar) am Vorlage:Cite book/URL; abgerufen am 19. Mai 2012. Vorlage:Cite book/URLVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/Meldung2Vorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/Meldung</ref> auf Chromosom 11 liegt. Die Expression dieser einander sehr ähnlichen Gene wird hier über eine gemeinsame Kontrollregion geregelt und ist entwicklungsabhängig unterschiedlich. Je nach Entwicklungsphase bzw. Zellmilieu kann die Proteinbiosynthese von entsprechenden ε-, γ-, δ- oder β-Globinen veranlasst werden.<ref name="pmid2649166">Vorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/Name: A review of the molecular genetics of the human alpha-globin gene cluster. In: Blood. 73. Jahrgang, Nr. 5, Vorlage:Cite book/Date, S. 1081–104, PMID 2649166 (Vorlage:Cite book/URL [abgerufen am -05-]). Vorlage:Cite book/URLVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/Meldung2</ref> Diese Proteine unterscheiden sich voneinander nur in wenigen Aminosäuren ihrer jeweils 147 AS langen Kette; doch zeigen die aus ihnen zusammengesetzten Hämoglobine Unterschiede im Sauerstoff-Bindungsvermögen.

Funktion

Nach der Geburt findet die Bildung roter Blutkörperchen (Erythropoese) vornehmlich im Knochenmark statt und es werden nun überwiegend die Hämoglobine des Erwachsenen gebildet, „adulte Hämoglobine“ genannt. Diese bestehen wie das fetale Hämoglobin (HbF) aus vier paarweise gleichen Untereinheiten. Zwei davon sind ebenfalls alpha- (α), die beiden anderen jedoch nicht gamma-Ketten, sondern Produkte des beta-Gens (HBB) oder des delta-Gens (HBD). Aus zwei Paaren mit α-Globin und β-Globin setzt sich das HbA zusammen (α₂β₂); im normalen Erwachsenenleben macht es ungefähr 97 Prozent des gesamten Hämoglobins aus. Aus zwei alpha- und zwei delta-Untereinheiten besteht das HbA₂ (α₂δ₂); es stellt zusammen mit HbF (α₂γ₂) die restlichen 3 Prozent des Hämoglobins Erwachsener.

Klinische Bedeutung

Mutationen im HBD-Gen für δ-Globin werden mit der Delta-Thalassämie in Verbindung gebracht.<ref>Vorlage:Cite book/Name: [ Entrez Gene: HBD hemoglobin, delta.] , archiviert vom Vorlage:IconExternal (nicht mehr online verfügbar) am Vorlage:Cite book/URL; abgerufen am 19. Mai 2012. Vorlage:Cite book/URLVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/Meldung2Vorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/Meldung</ref>

Siehe auch

• Thalassämie

Einzelnachweise

<references></references>

Literatur

• Vorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/NameVorlage:Cite book/Name: Six rare hemoglobin variants found in Sicily. In: Hemoglobin. 15. Jahrgang, Nr. 5, Vorlage:Cite book/Date, S. 431–7, doi:10.3109/03630269108998862, PMID 1802885 (Vorlage:Cite book/URL [abgerufen am -05-]). Vorlage:Cite book/URLVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/Meldung2
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