Vanillin-Dehydrogenase
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| Andere Namen |
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Vorhandene Strukturdaten: }} | |||||||||||||
| Eigenschaften des menschlichen Proteins
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| Masse/Länge Primärstruktur | 482 Aminosäuren (in Pseudomonas putida Stamm KT2440)
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| Sekundär- bis Quartärstruktur |
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| Kofaktor | NAD+
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| Präkursor |
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| Isoformen |
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| Bezeichner | |||||||||||||
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| Arzneistoffangaben | |||||||||||||
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| Bezeichnung | {{{TranspText}}}
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| Reaktionsart |
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| Substrat | Vanillin, H2O
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| Produkte | Vanillinsäure, 2 H+
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| Vorkommen | |||||||||||||
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Eine Vanillin-Dehydrogenase (VDH, EC 1.2.1.67) ist ein Enzym, das die Umsetzung von Vanillin zur Vanillinsäure katalysiert. Die Dehydrogenase gehört zur Familie der Oxidoreduktasen.
Für die Reaktion wird als Cofaktor NAD+ benötigt, das zu NADH reduziert wird:
- Datei:Vanillin2.svg + NAD+ + H2O <math>\rightleftharpoons</math> Datei:Vanillinsäure.svg + NADH + H+
Das Enzym wurde unter anderem in Pseudomonas putida sowie Pseudomonas fluorescens nachgewiesen. Dort ist Vanillin ein Zwischenprodukt beim Abbau von Ferulasäure zu Protocatechusäure, welche dann nach Ringspaltung weiter metabolisiert wird.<ref name="Narbad">A. Narbad, M. J. Gasson: Metabolism of ferulic acid via vanillin using a novel CoA-dependent pathway in a newly-isolated strain of Pseudomonas fluorescens. In: Microbiology. 144 (Pt 5), 1998, S. 1397–1405. PMID 9611814; (PDF, freier Volltextzugriff, engl.)</ref><ref>R. Plaggenborg, J. Overhage, A. Steinbüchel, H. Priefert: Functional analyses of genes involved in the metabolism of ferulic acid in Pseudomonas putida KT2440. In: Appl Microbiol Biotechnol. 61 (5–6), 2003, S. 528–535. PMID 12764569; doi:10.1007/s00253-003-1260-4.</ref>
Das Fehlen des Cofaktors NAD+ reduziert die enzymatische Aktivität in P. fluorescens.<ref name="Narbad" />
Homologe Enzyme wurden auch bei Burkholderia-Arten gefunden und gehören allgemein zu den Aldehyddehydrogenasen.<ref>Homologe bei OMA</ref>
Einzelnachweise
<references />