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Vanillin-Dehydrogenase

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Vanillin-Dehydrogenase }}
Andere Namen

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Vorhandene Strukturdaten: }}

Eigenschaften des menschlichen Proteins

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Masse/Länge Primärstruktur 482 Aminosäuren (in Pseudomonas putida Stamm KT2440)

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Sekundär- bis Quartärstruktur

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Kofaktor NAD+

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Präkursor

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Isoformen

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Bezeichner
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Arzneistoffangaben
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MEROPS
MEROPS
Reaktionsart
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Substrat Vanillin, H2O
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Produkte Vanillinsäure, 2 H+
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Vorkommen
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Pseudomonas }}
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Eine Vanillin-Dehydrogenase (VDH, EC 1.2.1.67) ist ein Enzym, das die Umsetzung von Vanillin zur Vanillinsäure katalysiert. Die Dehydrogenase gehört zur Familie der Oxidoreduktasen.

Für die Reaktion wird als Cofaktor NAD+ benötigt, das zu NADH reduziert wird:

Datei:Vanillin2.svg + NAD+ + H2O <math>\rightleftharpoons</math> Datei:Vanillinsäure.svg + NADH + H+

Das Enzym wurde unter anderem in Pseudomonas putida sowie Pseudomonas fluorescens nachgewiesen. Dort ist Vanillin ein Zwischenprodukt beim Abbau von Ferulasäure zu Protocatechusäure, welche dann nach Ringspaltung weiter metabolisiert wird.<ref name="Narbad">A. Narbad, M. J. Gasson: Metabolism of ferulic acid via vanillin using a novel CoA-dependent pathway in a newly-isolated strain of Pseudomonas fluorescens. In: Microbiology. 144 (Pt 5), 1998, S. 1397–1405. PMID 9611814; (PDF, freier Volltextzugriff, engl.)</ref><ref>R. Plaggenborg, J. Overhage, A. Steinbüchel, H. Priefert: Functional analyses of genes involved in the metabolism of ferulic acid in Pseudomonas putida KT2440. In: Appl Microbiol Biotechnol. 61 (5–6), 2003, S. 528–535. PMID 12764569; doi:10.1007/s00253-003-1260-4.</ref>

Das Fehlen des Cofaktors NAD+ reduziert die enzymatische Aktivität in P. fluorescens.<ref name="Narbad" />

Homologe Enzyme wurden auch bei Burkholderia-Arten gefunden und gehören allgemein zu den Aldehyddehydrogenasen.<ref>Homologe bei OMA</ref>

Einzelnachweise

<references />