RIG-I
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| Darstellung basierend auf PDB 2QFB | |||||||||||||
| Andere Namen |
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Vorhandene Strukturdaten: 2LWD, 2LWE, 2QFB, 2QFD, 2RMJ, 2YKG, 3LRN, 3LRR, 3NCU, 3OG8, 3TMI, 3ZD6, 3ZD7, 4AY2, 4BPB, 4NQK, 4ON9, 4P4H }} | |||||||||||||
| Eigenschaften des menschlichen Proteins
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| Masse/Länge Primärstruktur | 925 Aminosäuren
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| Sekundär- bis Quartärstruktur | Monomer; nach Virenkontakt Homomultimer
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| Kofaktor |
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| Präkursor |
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| Bezeichner | |||||||||||||
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Entrez
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RIG-I (kurz für englisch retinoic acid inducible gene I) ist ein zu den Helikasen gehörender intrazellulärer Rezeptor des angeborenen Immunsystems von Säugetieren und ein Restriktionsfaktor, der bei der Erkennung von mehreren RNA-Viren (unter anderem Hepatitis C, Influenza) eine zentrale Rolle spielt. Der natürliche Ligand von RIG-I wurde erst 2006 identifiziert. Erkannt werden einzel- und doppelsträngige Ribonukleinsäuren mit einem Triphosphat am 5'-Ende. Diese Triphosphat-RNA wird von viralen Polymerasen sowie der zellulären RNA-Polymerase III erzeugt.
RIG-I wird durch Interferon-α, -β, -γ und bakterielle Lipopolysaccharide aktiviert. Bei Bindung des Monomers an die Triphosphat-RNA findet eine Konformationsänderung statt und der Rezeptor multimerisiert. So wird anschließend die MAVS/IPS1-Signalkaskade ausgelöst, die zur Aktivierung von NF-κB, IRF3, IRF7 und zur Ausschüttung antiviraler Zytokine wie Interferon-β und CCR5 führt.<ref>{{#if: | | UniProt }} {{#if:|{{{titel}}}|O95786}}{{#if:|Vorlage:Abrufdatum}}</ref>
Weblinks
- A. Ablasser, F. Bauernfeind, G. Hartmann, E. Latz, K. A. Fitzgerald, V. Hornung: RIG-I-dependent sensing of poly(dA:dT) through the induction of an RNA polymerase III-transcribed RNA intermediate. In: Nature Immunology. Band 10, Nummer 10, Oktober 2009, S. 1065–1072, {{#invoke:Vorlage:Handle|f|scheme=doi|class=plainlinks|parProblem=Problem|errCat=Wikipedia:Vorlagenfehler/Parameter:DOI|errClasses=error editoronly|errHide=1|errNS=0 4 10 100}}, PMID 19609254, }} PMC 3878616 (freier Volltext{{#if:|, PDF}}).
Einzelnachweise
<references />