Pyruvat-Phosphat-Dikinase
| {{#if: Pyruvat-Phosphat-Dikinase | Pyruvat-Phosphat-Dikinase | Pyruvat-Phosphat-Dikinase }} | |||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Struktur der PPDK aus Zea mays (PDB 1VBH). Farblich abgesetzt sind die Nukleotid-Bindedomäne (grün), PEP/Pyruvat-Bindedomäne (blau) mit dem Substrat PEP und einem Mg2+-Ion, die Phosphohistidin-Domäne (gelb), sowie die Linker-Peptide (rot). Der katalytische Histidin-Rest ist durch einen Pfeil hervorgehoben. Die Überlagerung (grau) zeigt die PPDK aus Clostridium symbiosum (PDB 1KBL). | |||||||||||||
| Andere Namen |
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| Eigenschaften des menschlichen Proteins
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| Masse/Länge Primärstruktur | 947 Aminosäuren (Zea mays)
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| Sekundär- bis Quartärstruktur | Homotetramer
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| Kofaktor | Mg2+, NH4+
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| Präkursor |
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| Isoformen |
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| Bezeichner | |||||||||||||
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| Arzneistoffangaben | |||||||||||||
| ATC-Code |
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| Wirkstoffklasse |
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| Transporter-Klassifikation | |||||||||||||
| TCDB | [4]
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| Bezeichnung |
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| EC, Kategorie | {{#if:2.7.9.1| 2.7.9.1}}{{#if: Phosphotransferase|, Phosphotransferase}} }} | ||||||||||||
| MEROPS | {{{Peptidase_fam}}}}} | ||||||||||||
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| Reaktionsart |
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| Substrat | ATP + Pyruvat + Phosphat
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| Produkte | AMP + Phosphoenolpyruvat + Diphosphat
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| Vorkommen | |||||||||||||
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| Pflanzen, div. Bakterien und Protozoen }} | |||||||||||||
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Die Pyruvat-Phosphat-Dikinase (PPDK) (EC 2.7.9.1) gehört zur Enzymklasse der Phosphotransferasen und katalysiert die ATP-abhängige Phosphorylierung von Pyruvat zu Phosphoenolpyruvat.
Erstmals beschrieben wurde die PPDK in Gräsern<ref>{{#invoke:Vorlage:Literatur|f}}</ref> und der parasitär lebenden Amöbe Entamoeba histolytica.<ref>{{#invoke:Vorlage:Literatur|f}}</ref> Einige hauptsächlich anaerob lebende Bakterien und Protozoen nutzen diese Reaktion in umgekehrter, Pyruvat formender Richtung zur Gewinnung von ATP.<ref>{{#invoke:Vorlage:Literatur|f}}</ref>
Katalysierte Reaktion
- <math>\mathrm{ATP\ +}</math>Pyruvat<math>\mathrm{\ +\ P_i\ \rightleftharpoons\ AMP\ +\ }</math> Phosphoenolpyruvat<math>\mathrm{\ +\ PP_i}</math>
ATP, Pyruvat und Phosphat werden zu AMP, Phosphoenolpyruvat (PEP) und Diphosphat umgesetzt.
Strukturelle Funktionalität
Unter Berücksichtigung von Sequenzhomologien und Strukturdaten kann die PPDK in drei Domänen unterteilt werden:
- Nukleotid-Bindedomäne
- Zentrale Phosphohistidin-Domäne
- PEP/Pyruvat-Bindedomäne
Innerhalb der Nukleotid-Bindedomäne formen 240 Aminosäurereste eine ATP-grasp, 340 Reste der C-terminalen PEP/Pyruvat-Bindedomäne bilden ein so genanntes TIM-Fass.<ref>{{#invoke:Vorlage:Literatur|f}}</ref> Die drei Domänen sind über flexible Linker-Peptide miteinander verbunden.
Der Abstand zwischen der Nukleotid- und der PEP/Pyruvat-Bindedomäne beträgt etwa 45 Å. Eine direkte Interaktion beider Substratbindedomänen ist über diese Distanz nicht möglich. Ermöglicht wird die Phosphatübertragung stattdessen über eine Torsionsbewegung der Phosphohistidin-Domäne.<ref>{{#invoke:Vorlage:Literatur|f}}</ref>
Funktion in C4-Pflanzen
In C4-Pflanzen ist die PPDK in den Chloroplasten der Mesophyllzellen lokalisiert und katalysiert dort die Regeneration des primären CO2-Akzeptors Phosphoenolpyruvat.
Literatur
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Einzelnachweise
<references />