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PSD-95

aus Wikipedia, der freien Enzyklopädie
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Andere Namen

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Vorhandene Strukturdaten: }}

Eigenschaften des menschlichen Proteins

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Masse/Länge Primärstruktur 724 Aminosäuren

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Sekundär- bis Quartärstruktur Lipoprotein

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Kofaktor

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Präkursor

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Isoformen 2

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Arzneistoffangaben
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PSD-95 (von engl. postsynaptic density protein 95), auch SAP-90 (synapse-associated protein 90), ist ein Protein aus der Gruppe der membran-assoziierten Guanylat-Kinasen (MAGUK) und wird vom Gen DLG4 kodiert.<ref>GeneID 1742</ref> PSD-93, NMDA-Rezeptoren und spezielle Kaliumkanäle können mit PSD-95 Proteinkomplexe bilden. PSD-93 und PSD-95 interagieren beide an postsynaptischen Orten, um ein multimeres Gerüst für die Zusammenlagerung von Rezeptoren, Ionenkanälen, und den damit verbundenen Signalproteinen zu bilden.

PSD-95 ist das am besten untersuchte DLG-Protein.<ref>Zhen Xin Mahoney: Discs-large homolog 1 (DLG1) and laminins in mouse tissue morphogenesis and maintenance, Washington University in St. Louis, ProQuest, 2007, ISBN 0-549-46561-8, S. 33.</ref> Wie alle MAGUK-Proteine enthält PSD-95 in seiner Struktur drei PDZ-Domänen, eine SH3-Domäne und eine Guanylat-kinase-ähnliche Domäne (GK). Es findet sich fast exklusiv in der Postsynaptischen Dichte (PSD) von Neuronen<ref>Prae- und postsynaptische Membranen. Literaturseminar Einführung in die Neurochemie der FU Berlin, SS 2000.</ref>, wovon der Name PSD-95 abgeleitet ist. Mögliche Bindungspartner sind neben NMDA-Rezeptoren und Kaliumkanälen auch Neuroligin und AMPA-Rezeptoren.<ref>{{#if: | | UniProt }} {{#if:|{{{titel}}}|P78352}}{{#if:|Vorlage:Abrufdatum}}</ref> PSD-95 spielt eine wichtige Rolle bei der synaptischen Plastizität und der Stabilisierung von synaptischen Veränderungen während der Langzeit-Potenzierung.<ref name="stabilization_plasticity">{{#invoke:Vorlage:Literatur|f}}{{#if:

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Einzelnachweise

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