Myotilin
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Myotilin, engl. auch Titin immunglobulin domain protein, kurz TTID, ist ein Protein in Säugetieren und manchen Reptilien. Beim Menschen wird es kodiert vom Myotilin-Gen (MYOT) und ist auf dem langen Arm von Chromosom 5 (5q31.2) lokalisiert. Myotilin wird beim Menschen im Sarkolemm der Skelettmuskeln, der Herzmuskeln, im Knochenmark und der Schilddrüse gebildet.<ref>{{#if: | | UniProt }} {{#if:|{{{titel}}}|Q9UBF9}}{{#if:|Vorlage:Abrufdatum}}</ref>
Aufbau und Funktion
Die genaue Funktion von Myotilin ist noch nicht bekannt. Myotilin besitzt zwei immunglobulin-ähnliche (Ig-like) Domänen am Carboxy-Terminus. Über diese Domänen können je 2 Myotilin-Moleküle antiparallele Dimere bilden. Myotilin besitzt außerdem Bindungsstellen für 2 weitere Proteine, Alpha-Actinin und Filamin C. Alpha-Actinin ist eine der Hauptkomponenten der Z-Scheibe des Sarkomers im Muskel und dient unter anderem der Verbindung von Actin-Filamenten („cross-linking“).
Es wird außerdem vermutet, dass Myotilin bei der Bildung der Sarkomere eine wichtige Rolle spielt (Myofibrillinogenese). Einer Überexpression von Myotilin führte bei In-vitro-Experimenten zu abnormal dicken Muskelfasern.
Medizinische Bedeutung
Mutationen im MYOT-Gen können zu drei allelischen Muskelerkrankungen führen, die zusammengefasst als Myotilinopathien bezeichnet werden.<ref>L. Broglio, M. Tentorio u. a.: Limb-girdle muscular dystrophy-associated protein diseases. In: The neurologist. Band 16, Nummer 6, November 2010, S. 340–352, {{#invoke:URIutil|{{#ifeq:1|1|linkISSN|targetISSN}}|1074-7931|0}}{{#ifeq:1|0|[!] }}{{#ifeq:0|1
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Quellen
- D. Selcen, A. G. Engel: Myofibrillar myopathies. In: Handbook of clinical neurology / edited by P.J. Vinken and G.W. Bruyn Band 101, 2011, S. 143–154, {{#invoke:URIutil|{{#ifeq:1|1|linkISSN|targetISSN}}|0072-9752|0}}{{#ifeq:1|0|[!]
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Einzelnachweise
<references />
Weiterführende Literatur
- J. Wang, D. K. Dube u. a.: Myotilin dynamics in cardiac and skeletal muscle cells. In: Cytoskeleton (Hoboken, N.J.). [elektronische Veröffentlichung vor dem Druck] Oktober 2011, {{#invoke:URIutil|{{#ifeq:1|1|linkISSN|targetISSN}}|1949-3592|0}}{{#ifeq:1|0|[!]
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}}. doi:10.1002/cm.20542. PMID 22021208.
- P. von Nandelstadh, R. Soliymani u. a.: Analysis of myotilin turnover provides mechanistic insight into the role of myotilinopathy-causing mutations. In: The Biochemical journal. Band 436, Nummer 1, Mai 2011, S. 113–121, {{#invoke:URIutil|{{#ifeq:1|1|linkISSN|targetISSN}}|1470-8728|0}}{{#ifeq:1|0|[!]
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- J. Ochala, O. Carpén, L. Larsson: Maintenance of muscle mass, fiber size, and contractile function in mice lacking the Z-disc protein myotilin. In: Upsala journal of medical sciences. Band 114, Nummer 4, 2009, S. 235–241, {{#invoke:URIutil|{{#ifeq:1|1|linkISSN|targetISSN}}|2000-1967|0}}{{#ifeq:1|0|[!]
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- L. Carlsson, J. G. Yu u. a.: Myotilin: a prominent marker of myofibrillar remodelling. In: Neuromuscular disorders : NMD. Band 17, Nummer 1, Januar 2007, S. 61–68, {{#invoke:URIutil|{{#ifeq:1|1|linkISSN|targetISSN}}|0960-8966|0}}{{#ifeq:1|0|[!]
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