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Methylmalonyl-CoA-Mutase

aus Wikipedia, der freien Enzyklopädie
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Methylmalonyl-CoA-Mutase }}
Bändermodell nach PDB 3BIC
Methylmalonyl-CoA-Mutase }}
Andere Namen

{{{Andere Namen}}} }}

Vorhandene Strukturdaten: 1req, 3bic }}

Eigenschaften des menschlichen Proteins

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Masse/Länge Primärstruktur 718 Aminosäuren

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Sekundär- bis Quartärstruktur Homodimer

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Kofaktor Adenosylcobalamin (Vitamin B12)

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Präkursor

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Isoformen

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Bezeichner
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Externe IDs

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Arzneistoffangaben
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Vorkommen
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Methylmalonyl-CoA-Mutase (MCM) ist ein Enzym, das im Stoffwechsel aller Lebewesen zum Abbau mehrerer Aminosäuren, Fettsäuren und Cholesterin benötigt wird. MCM katalysiert den Reaktionsschritt von L-Methylmalonyl-CoA zu Succinyl-CoA, eine Umlagerung; daher gehört MCM zu den Isomerasen. In manchen Bakterien ist es Teil des Aufbaus von Propionat aus Citratzyklus-Zwischenprodukten. Bei Eukaryoten ist MCM in den Mitochondrien lokalisiert. Mangel an MCM führt beim Menschen zur erblichen und oft tödlichen Methylmalonazidämie.<ref>PROSITE PDOC00470</ref>

Katalysierte Reaktion

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L-Methylmalonyl-CoA wird zu Succinyl-CoA umgelagert. In Bakterien läuft die Reaktion in Gegenrichtung ab.

Coenzym der Reaktion ist Vitamin B12 (Cobalamin).<ref>EC 5.4.99.2</ref>

Siehe auch

Einzelnachweise

<references />

Weblinks

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