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Diphosphomevalonat-Decarboxylase

aus Wikipedia, der freien Enzyklopädie
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Diphosphomevalonat-Decarboxylase }}
Bänder-/Oberflächenmodell des Dimer nach PDB 3D4J
Diphosphomevalonat-Decarboxylase }}
Andere Namen

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Vorhandene Strukturdaten: 3D4J }}

Eigenschaften des menschlichen Proteins

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Masse/Länge Primärstruktur 399 Aminosäuren

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Sekundär- bis Quartärstruktur Homodimer

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Kofaktor

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Präkursor

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Isoformen

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Bezeichner
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Externe IDs

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Arzneistoffangaben
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Vorkommen
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Die Diphosphomevalonat-Decarboxylase (MDDase) ist das Enzym, das in den meisten Lebewesen die Umwandlung von Diphosphomevalonat zum Isopentenyldiphosphat katalysiert. In Eukaryoten ist diese Reaktion Teil der Biosynthese der Isoprenoide, speziell in Tieren Teil der Cholesterinbiosynthese. Im Mensch wird MDDase in Herz, Lunge, Leber, Muskeln, Hirn, Pankreas, Nieren und Plazenta exprimiert und ist, im Gegensatz zu aufwärts im Syntheseweg gelegenen Enzymen, nicht in den Peroxisomen, sondern im Zytosol lokalisiert.<ref>{{#if: | | UniProt }} {{#if:|{{{titel}}}|P53602}}{{#if:|Vorlage:Abrufdatum}}</ref><ref>{{#invoke:Vorlage:Literatur|f}}{{#if: 

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Katalysierte Reaktion

Diphosphomevalonat + ATP ⇒ IPP + ADP + Pi + CO2

5-Diphospho-R-mevalonat wird zu Isopentenyldiphosphat (IPP) umgesetzt.

Weblinks

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Einzelnachweise

<references />

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