Südlicher Ackerling

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Der Südliche Ackerling (Cyclocybe cylindracea<ref>{{#invoke:Vorlage:Literatur|f}}</ref>, syn. Agrocybe aegerita), auch Südlicher Schüppling genannt und in Italien gemeinhin als Piopparello oder Pioppino bekannt, ist eine Pilzart aus der Familie der Trompetenschnitzlingsverwandten (Tubariaceae).<ref name=":0">He, MQ., Zhao, RL., Hyde, K.D. et al. Notes, outline and divergence times of Basidiomycota. Fungal Diversity 99, 105–367 (2019). {{#invoke:Vorlage:Handle|f|scheme=doi|class=plainlinks|parProblem=Problem|errCat=Wikipedia:Vorlagenfehler/Parameter:DOI|errClasses=error editoronly|errHide=1|errNS=0 4 10 100}}</ref>

Merkmale

Datei:Agrocybeaegerita5.jpg

Blick auf die Hutunterseiten des Südlichen Ackerlings mit den Lamellen

Makroskopische Merkmale

Der etwa 5–10 cm breite Hut ist jung bräunlich und halbkugelig, dann abgeflacht und nur noch in der Mitte dunkler, oft rissig. Die gedrängten Lamellen sind fein, zuerst weißlich und später durch das Sporenpulver bräunlich gefärbt. Der 5–12 cm lange und etwa 1 cm dicke Stiel hat eine weißliche Farbe und besitzt einen Ring dicht unter dem Hut. Das Fleisch ist fest, weiß und an der Basis leicht bräunlich. Es riecht unauffällig.

Mikroskopische Merkmale

Die Sporen sind elliptisch und von bräunlicher Farbe.

Ökologie

Der wärmeliebende Pilz lebt an Pappelstrünken, gelegentlich auch auf anderen Laubbäumen.

Bedeutung

Kultivierung

Datei:Velvet pioppini mushroom dried.jpg

Kultivierte südliche Ackerlinge, getrocknet

Der Südliche Ackerling ist essbar. Er wurde bereits von den Römern kultiviert, wobei reife Lamellen auf Pappelholz verteilt wurden. In Italien und Japan wird er noch heute gezüchtet und vermarktet.<ref name="Lüder2007"/> Das Fleisch des Südlichen Ackerlings hat eine vergleichsweise feste Konsistenz.

Inhaltsstoffe

Der Südliche Ackerling bildet ein einzigartiges extrazelluläres Enzym, das einen funktionellen Hybrid aus Häm-Thiolat-Haloperoxidase und Cytochrom-P450-abhängiger Monooxygenase repräsentiert (Agrocybe-aegerita-Peroxidase = AaP). Es ist unter anderem in der Lage, aromatische Verbindungen wie Phenol zu bromieren sowie Sauerstoff-Funktionen (OH-Gruppen) selektiv in wenig aktivierte Moleküle (zum Beispiel Benzol, Naphthalin, Pyridin, Thioanisol) einzuführen. Als Cosubstrat verwendet das Enzym Wasserstoffperoxid und kann deshalb als Peroxygenase bezeichnet werden. Man geht davon aus, dass ähnliche Enzyme, die ein vielversprechendes biotechnologisches Potential besitzen, auch in anderen Blätterpilzen (Agaricales) vorkommen (unter anderen in der Gattung Coprinus).

Systematik

Die Art wurde früher innerhalb der Ackerlinge (Agrocybe) zu den Träuschlingsverwandten (Strophariaceae) gestellt. Phylogenetische Untersuchungen zeigten, dass die Art nicht näher mit den Ackerlingen verwandt ist. Sie wurde 2014 in die Gattung Cyclocybe innerhalb der Trompetenschnitzlingsverwandten (Tubariaceae) überführt.<ref name=":0" />

Quellen

Literatur

Martin Hofrichter und René Ullrich: Heme-thiolate haloperoxidases: versatile biocatalysts with biotechnological and environmental significance. Appl. Microbiol. Biotechnol. 71: Seiten 276–288. {{#invoke:Vorlage:Handle|f|scheme=doi|class=plainlinks|parProblem=Problem|errCat=Wikipedia:Vorlagenfehler/Parameter:DOI|errClasses=error editoronly|errHide=1|errNS=0 4 10 100}}
René Ullrich und Martin Hofrichter: The haloperoxidase of the agaric fungus Agrocybe aegerita hydroxylates toluene and naphthalene. FEBS Lett. 579/27/2005. Seiten 6247–50. PMID 16253244.
René Ullrich et al.: Novel Haloperoxidase from the Agaric Basidiomycete Agrocybe aegerita Oxidizes Aryl Alcohols and Aldehydes. Appl. Environ. Microbiol. 70/8/2004. Seiten 4575–4581. {{#invoke:Vorlage:Handle|f|scheme=doi|class=plainlinks|parProblem=Problem|errCat=Wikipedia:Vorlagenfehler/Parameter:DOI|errClasses=error editoronly|errHide=1|errNS=0 4 10 100}}
Martin Kluge et al. (2007) Spectrophotometric assay for detection of aromatic hydroxylation catalyzed by a fungal peroxygenase. Appl. Microbiol. Biotechnol. 75: Seiten 1473–1478.
René Ullrich und Martin Hofrichter (2007) Review: Enzymatic hydroxylation of aromatic compounds. Cell. Mol. Life Sci. 64: Seiten 271–293.

Einzelnachweise

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Weblinks

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