β-Globin
| β-Globin | ||
|---|---|---|
| β-Globin | ||
| Struktur von β-Globin im Homotetramer | ||
| Bezeichner | ||
| Gen-Name(n) | HBB, CD113t-C, beta-globin | |
β-Globin, beta-Globin, oder Hämoglobin beta-Kette ist ein Protein aus der Familie der Globine, dessen 147 Aminosäuren lange Polypeptidkette ein Häm als Cofaktor bindet und das so als Hämoglobin-Untereinheit beta (HBB) Teil von Hämoglobin-Proteinkomplexen in Wirbeltieren ist.<ref name = "entrez">Vorlage:Cite book/Name: [Internetquelle: archiv-url ungültig Entrez Gene: HBB hemoglobin, beta.] , archiviert vom Vorlage:IconExternal (nicht mehr online verfügbar) am Vorlage:Cite book/URL; abgerufen am 11. Mai 2012 (Lua-Fehler in Modul:Multilingual, Zeile 153: attempt to index field 'data' (a nil value)).Vorlage:Cite book/URLVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/Meldung2Vorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/Meldung</ref> Beim erwachsenen Menschen wird für den Sauerstofftransport als häufigste Form des Hämoglobins ein Tetramer aus zwei beta- und zwei alpha-Ketten (HBA) gebildet, das sogenannte adulte Hämoglobin A (HbA(1) – α2β2).
Genort
Beim Menschen wird β-Globin (HBB) vom HBB-Gen codiert, das im Gen-Cluster des β-Globin-Locus (5′ - HBE1 – HBG2 – HBG1 – HBD – HBB -3′)<ref>Vorlage:Cite book/Name: [Internetquelle: archiv-url ungültig Entrez Gene: HBE1 hemoglobin, epsilon 1.] , archiviert vom Vorlage:IconExternal (nicht mehr online verfügbar) am Vorlage:Cite book/URL; abgerufen am 19. Mai 2012 (Lua-Fehler in Modul:Multilingual, Zeile 153: attempt to index field 'data' (a nil value)).Vorlage:Cite book/URLVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/Meldung2Vorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/Meldung</ref> auf Chromosom 11 liegt. Die Expression dieser einander sehr ähnlichen Gene wird hier über eine gemeinsame Locus-Kontrollregion (LCR)<ref name="pmid11895428">Vorlage:Cite book/URLVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/Meldung2</ref> gesteuert und ist entwicklungsabhängig verschieden. Je nach Entwicklungsphase bzw. Zellmilieu kann die Proteinbiosynthese von entsprechenden ε-, γ-, δ- oder β-Globinen veranlasst werden.<ref name="pmid2649166">Vorlage:Cite book/URLVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/Meldung2</ref>
Die gebildeten Proteine unterscheiden sich voneinander nur in wenigen Aminosäuren ihrer jeweils 147 AS langen Kette; doch zeigen die aus ihnen zusammengesetzten Hämoglobine Unterschiede im Sauerstoff-Bindungsvermögen. Während vorgeburtlich epsilon- (für embryonales Hämoglobin) und gamma-Globin (für fetales Hämoglobin, HbF) gebildet werden, sind es nach der Geburt normalerweise überwiegend beta- und seltener delta-Globin (für adultes Hämoglobin, HbA(1) – α2β2 bzw. HbA2 – α2δ2).
Erkrankungen
Mutationen im Gen für β-Globin sind Ursache einer Erkrankung von roten Blutkörperchen, bei der typische Veränderungen ihrer Form auftreten, der Sichelzellenanämie. Das Fehlen von beta-Ketten verursacht eine Thalassemia major (auch ß0-Thalassämie); bei der Thalassemia minor (auch ß+-Thalassämie) ist die Menge von nachweisbarem β-Globin vermindert, die Symptome sind wenig ausgeprägt.<ref name = "entrez"/>
Interaktionen
HBB weist mit dem α-Globin Protein-Protein-Interaktion auf.<ref name=pmid16169070>Vorlage:Cite book/URLVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/Meldung2</ref><ref name=pmid6644819>Vorlage:Cite book/URLVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/Meldung2</ref>
Einzelnachweise
<references />
Literatur
- Vorlage:Cite book/URLVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/Meldung2
- Vorlage:Cite book/URLVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/Meldung2
- Vorlage:Cite book/URLVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/Meldung2
- Vorlage:Cite book/URLVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/Meldung2