Biliverdin-Reduktase
| Biliverdin-Reduktase | ||
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| Biliverdin-Reduktase | ||
| Oberflächenmodell der BVR-B mit NADP und Biliverdin als Stäbchen nach PDB 1HE2 | ||
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Vorhandene Strukturdaten: 2H63 | ||
| Masse/Länge Primärstruktur | 296 / 206 Aminosäuren | |
| Sekundär- bis Quartärstruktur | Monomer | |
| Kofaktor | Zn2+ | |
| Bezeichner | ||
| Gen-Name(n) | BLVRA, BLVRB | |
| Enzymklassifikation | ||
| EC, Kategorie | 1.3.1.24, Oxidoreduktase | |
| Reaktionsart | Redoxreaktion | |
| Substrat | Biliverdin + NADPH/H+ | |
| Produkte | Bilirubin + NADP+ | |
| Vorkommen | ||
| Übergeordnetes Taxon | mehrzellige Tiere<ref>InterPro-Eintrag</ref> | |
Die Biliverdin-Reduktase (BVR) ist ein Enzym des Häm-Abbaus in Tieren, es katalysiert die Reduktion von Biliverdin zu Bilirubin. Beim Menschen sind zwei paraloge Isoformen bekannt: BVR-A ist hauptsächlich in der Leber zu finden und BVR-B wird ausschließlich im Embryo exprimiert. Man vermutet, dass BVR-A weitere Funktionen im Zellkern ausübt, da es zur Autophosphorylierung und zur Bindung an DNA in der Lage ist. BVR-B kann außerdem Flavine reduzieren.<ref>UniProt P53004</ref><ref name="PMID18412543"></ref>
Katalysierte Reaktion
Biliverdin + NADPH/H+ → Bilirubin + NADP+
Biliverdin wird zu Bilirubin reduziert. BVR-A ist das einzige bekannte Enzym mit einem doppelten Aktivitätsprofil in Abhängigkeit von pH und Cofaktor (NADPH bei pH 8,7 und NADH bei pH 7,0).<ref name="PMID18412543" />
Weblinks
Einzelnachweise
<references />