Biliverdin-Reduktase
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| Oberflächenmodell der BVR-B mit NADP und Biliverdin als Stäbchen nach PDB 1HE2 | |||||||||||||
| Andere Namen |
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Vorhandene Strukturdaten: 2H63 }} | |||||||||||||
| Eigenschaften des menschlichen Proteins
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| Masse/Länge Primärstruktur | 296 / 206 Aminosäuren
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| Sekundär- bis Quartärstruktur | Monomer
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| Kofaktor | Zn2+
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| Präkursor |
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| Isoformen |
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| Bezeichner | |||||||||||||
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| Arzneistoffangaben | |||||||||||||
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| Transporter-Klassifikation | |||||||||||||
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| Bezeichnung |
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| MEROPS | [5]}} | ||||||||||||
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| Reaktionsart | Redoxreaktion
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| Substrat | Biliverdin + NADPH/H+
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| Produkte | Bilirubin + NADP+
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| Vorkommen | |||||||||||||
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Die Biliverdin-Reduktase (BVR) ist ein Enzym des Häm-Abbaus in Tieren, es katalysiert die Reduktion von Biliverdin zu Bilirubin. Beim Menschen sind zwei paraloge Isoformen bekannt: BVR-A ist hauptsächlich in der Leber zu finden und BVR-B wird ausschließlich im Embryo exprimiert. Man vermutet, dass BVR-A weitere Funktionen im Zellkern ausübt, da es zur Autophosphorylierung und zur Bindung an DNA in der Lage ist. BVR-B kann außerdem Flavine reduzieren.<ref>{{#if: | | UniProt }} {{#if:|{{{titel}}}|P53004}}{{#if:|Vorlage:Abrufdatum}}</ref><ref name="PMID18412543">{{#invoke:Vorlage:Literatur|f}}</ref>
Katalysierte Reaktion
Biliverdin + NADPH/H+ → Bilirubin + NADP+
Biliverdin wird zu Bilirubin reduziert. BVR-A ist das einzige bekannte Enzym mit einem doppelten Aktivitätsprofil in Abhängigkeit von pH und Cofaktor (NADPH bei pH 8,7 und NADH bei pH 7,0).<ref name="PMID18412543" />
Weblinks
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Einzelnachweise
<references />