Aldehydoxidase
| Aldehydoxidase | ||
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| Aldehydoxidase | ||
| Bändermodell nach PDB 4UHW | ||
| Eigenschaften des menschlichen Proteins | ||
| Masse/Länge Primärstruktur | 1338 Aminosäuren | |
| Sekundär- bis Quartärstruktur | Homodimer | |
| Kofaktor | Molybdopterin, FAD, 2 (2Fe-2S) | |
| Bezeichner | ||
| Gen-Namen | AOX1, AO | |
| Externe IDs | ||
| Enzymklassifikation | ||
| EC, Kategorie | 1.2.3.1, Oxidoreduktase | |
| Reaktionsart | Addition eines Sauerstoffatoms | |
| Substrat | Aldehyd + O2 + H2O | |
| Produkte | Carbonsäure + H2O2 | |
| Vorkommen | ||
| Homologie-Familie | AOX/XDH | |
| Übergeordnetes Taxon | Euteleostomi | |
| Orthologe (Mensch) | ||
| Entrez | 316 | |
| Ensembl | ENSG00000138356 | |
| UniProt | Q06278 | |
| Refseq (mRNA) | NM_001159 | |
| Refseq (Protein) | NP_001150 | |
| Genlocus | Chr 2: 200.59 – 200.68 Mb | |
| PubMed-Suche | 316
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Aldehydoxidase (AOX1) ist ein Enzym in Wirbeltieren, das den Abbau von Aldehyden katalysiert. Außerdem ist bekannt, dass AOX1 Nicotin zu Cotinin oxidiert. AOX1 ist daher wichtig für den Tryptophan-Stoffwechsel und die Biotransformation. Das Enzym ist beim Menschen im Zytosol von Leberzellen lokalisiert, aber auch in Lunge, Skelettmuskeln, Bauchspeicheldrüse und Fettzellen zu finden.<ref>UniProt Q06278</ref><ref>Metacyc Enzyme: Aldehyde oxidase</ref>
AOX1 ist homolog zur Xanthindehydrogenase, mit der sie früher verwechselt wurde. Mangel an AOX1 ist ein Faktor bei der seltenen Molybdän-Cofaktor-Defizienz. Im Menschen produziert nur eines der AOX-Gene ein funktionsfähiges Enzym, im Gegensatz zu anderen Wirbeltieren.<ref>Vorlage:Cite book/URLVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/Meldung2</ref>
In Adipozyten ist AOX1 offenbar unabdingbar für die Adipogenese und die Ausschüttung von Adiponektin, wie aus Zellstudien gefolgert wurde. In Hepatozyten wird AOX1 durch Adiponektin herunterreguliert. Da es mit dem ABCA-1-Transporter coexprimiert wird, führt AOX1-Mangel durch ABCA1-Mangel zu reduziertem Lipidexport aus den Zellen.<ref>Vorlage:Cite book/URLVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/Meldung2</ref><ref>Vorlage:Cite book/URLVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/Meldung2</ref><ref>Vorlage:Cite book/URLVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/Meldung2</ref>
Einzelnachweise
<references />
