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Aldehydoxidase

aus Wikipedia, der freien Enzyklopädie
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Aldehydoxidase }}
Bändermodell nach PDB 4UHW
Aldehydoxidase }}
Andere Namen

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Vorhandene Strukturdaten: 4UHW, 4UHX }}

Eigenschaften des menschlichen Proteins

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Masse/Länge Primärstruktur 1338 Aminosäuren

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Sekundär- bis Quartärstruktur Homodimer

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Kofaktor Molybdopterin, FAD, 2 (2Fe-2S)

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Präkursor

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Isoformen

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Bezeichner
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Arzneistoffangaben
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MEROPS
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Vorkommen
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Aldehydoxidase (AOX1) ist ein Enzym in Wirbeltieren, das den Abbau von Aldehyden katalysiert. Außerdem ist bekannt, dass AOX1 Nicotin zu Cotinin oxidiert. AOX1 ist daher wichtig für den Tryptophan-Stoffwechsel und die Biotransformation. Das Enzym ist beim Menschen im Zytosol von Leberzellen lokalisiert, aber auch in Lunge, Skelettmuskeln, Bauchspeicheldrüse und Fettzellen zu finden.<ref>{{#if: | | UniProt }} {{#if:|{{{titel}}}|Q06278}}{{#if:|Vorlage:Abrufdatum}}</ref><ref>Metacyc Enzyme: Aldehyde oxidase</ref>

AOX1 ist homolog zur Xanthindehydrogenase, mit der sie früher verwechselt wurde. Mangel an AOX1 ist ein Faktor bei der seltenen Molybdän-Cofaktor-Defizienz. Im Menschen produziert nur eines der AOX-Gene ein funktionsfähiges Enzym, im Gegensatz zu anderen Wirbeltieren.<ref>{{#invoke:Vorlage:Literatur|f}}{{#if:

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In Adipozyten ist AOX1 offenbar unabdingbar für die Adipogenese und die Ausschüttung von Adiponektin, wie aus Zellstudien gefolgert wurde. In Hepatozyten wird AOX1 durch Adiponektin herunterreguliert. Da es mit dem ABCA-1-Transporter coexprimiert wird, führt AOX1-Mangel durch ABCA1-Mangel zu reduziertem Lipidexport aus den Zellen.<ref>{{#invoke:Vorlage:Literatur|f}}{{#if:

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Einzelnachweise

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Weblinks

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