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CTD-Phosphatase

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CTD-Phosphatase
CTD-Phosphatase
CTD-Phosphatase

Vorhandene Strukturdaten: 1J2X, 1ONV, 2K7L

Eigenschaften des menschlichen Proteins
Masse/Länge Primärstruktur 961 Aminosäuren
Sekundär- bis Quartärstruktur Homodimer
Kofaktor TFIIF
Isoformen 3
Bezeichner
Gen-Namen
Externe IDs
Enzymklassifikation
EC, Kategorie
Reaktionsart Lösung einer Phosphorsäureesterbindung
Substrat Phosphoprotein + H2O
Produkte Protein + Phosphat
Vorkommen
Homologie-Familie Hovergen
Übergeordnetes Taxon Eukaryoten<ref>InterPro-Eintrag</ref>
Orthologe
Mensch Hausmaus
Entrez 9150 67655
Ensembl ENSG00000060069 ENSMUSG00000033323
UniProt Q9Y5B0 Q7TSG2
Refseq (mRNA) NM_001202504 NM_026295
Refseq (Protein) NP_001189433 NP_080571
Genlocus Chr 18: 79.68 – 79.76 Mb Chr 18: 80.41 – 80.47 Mb
PubMed-Suche 9150 67655

Die CTD-Phosphatase (FCP1) (genauer TFIIF-assoziierende CTD-Phosphatase) ist das Enzym, das in Eukaryoten während der Transkription die Phosphatreste von Serin-2 und Serin-5 der Polymerase II entfernt, womit die Polymerase für die Elongation (re-)aktiviert wird. Es handelt sich also um eine Phosphatase. Das Enzym ist beim Menschen in allen Gewebetypen zu finden. Mutationen im entsprechenden CTDP1-Gen können zu erblichen multiplen Entwicklungsstörungen mit Katarakt, dem sogenannten CCFDN-Syndrom führen.<ref>UniProt Q9Y5B0</ref>

Um ihre volle Aktivität zu erhalten, wird die CTD-Phosphatase selbst von Caseinkinase 2 phosphoryliert, und benötigt die RAP74-Untereinheit von TFIIF als Cofaktor.<ref>Vorlage:Cite book/URLVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/Meldung2</ref><ref>Vorlage:Cite book/URLVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/Meldung2 </ref>

Die Phosphorylierung von FCP1 wird von den Proteinen Pin1 und Hce1 sowie vom Tat-Protein des HI-Virus gehemmt. FCP1 wird von der Arginin-Methyltransferase PRMT5 methyliert und ein FCP1-PRMT5-Komplex methyliert Histon H4.<ref>Vorlage:Cite book/URLVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/Meldung2</ref><ref>Vorlage:Cite book/URLVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/Meldung2</ref><ref>Vorlage:Cite book/URLVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/Meldung2</ref>

Weblinks

Einzelnachweise

<references />