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Arginase 1

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Arginase-1
Arginase-1
Bändermodell der Ratten-Arginase 1 komplexiert mit Hydroxyarginin, nach PDB 1HQF
Arginase-1

Vorhandene Strukturdaten: s. UniProt

Eigenschaften des menschlichen Proteins
Masse/Länge Primärstruktur 322 Aminosäuren
Sekundär- bis Quartärstruktur Homotrimer
Kofaktor 2 Mn2+
Isoformen 3
Bezeichner
Gen-Name
Externe IDs
Enzymklassifikation
EC, Kategorie
Reaktionsart Hydrolyse einer C-N-Bindung
Substrat Arginin + H2O
Produkte Ornithin + Harnstoff
Vorkommen
Homologie-Familie Leber-Arginase
Übergeordnetes Taxon Wirbeltiere
Orthologe
Mensch Hausmaus
Entrez 383 11846
Ensembl ENSG00000118520 ENSMUSG00000019987
UniProt P05089 Q61176
Refseq (mRNA) NM_000045 NM_007482
Refseq (Protein) NP_000036 NP_031508
Genlocus Chr 6: 131.57 – 131.58 Mb Chr 10: 24.92 – 24.93 Mb
PubMed-Suche 383 11846

Arginase 1 (auch: Leber-Arginase, ARG1) ist das Enzym, das den letzten Reaktionsschritt im Harnstoffzyklus der Wirbeltiere katalysiert. Die Arginasen sind eine Gruppe von Isozymen, die in allen Lebewesen vorkommen und den Abbau der Aminosäure Arginin zu Ornithin und Harnstoff bewerkstelligen. Beim Menschen können Mutationen im ARG1-Gen zu Arginasemangel, und dieser zu einem Harnstoffzyklusdefekt mit Hyperammonämie führen. Varianten von Arginase waren in Asthmapatienten mit Nebenwirkungen auf Beta-2-Sympathomimetika assoziiert. Eine andere Variante zeigte einen Zusammenhang mit dem Herzinfarkt-Risiko.<ref>UniProt P05089</ref><ref>Vorlage:Cite book/URLVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/Meldung2</ref><ref>Vorlage:Cite book/URLVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/Meldung2</ref><ref>Vorlage:Cite book/URLVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/Meldung2</ref>

Neutrophile Granulozyten modulieren die Immunantwort durch Sekretion von Arginase. In Psoriasisläsionen wird Arginase überexprimiert. Dies führt zu verminderter Verfügbarkeit von Stickstoffoxid im Gewebe, da Arginase mit NO-Synthase um Arginin konkurriert. Dieselbe Konkurrenz innerhalb von Macrophagen wird von intrazellulären Pathogenen wie Mycobacterium tuberculosis, Toxoplasma gondii und anderen ausgenutzt, um der Immunreaktion zu entgehen.<ref>Vorlage:Cite book/URLVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/Meldung2</ref><ref>Vorlage:Cite book/URLVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/Meldung2</ref><ref>Vorlage:Cite book/URLVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/Meldung2</ref>

Die cAMP-abhängige Regulation der ARG1-Expression wird von Proteinkinase AI moduliert und ist auf Histon-Deacetylierung angewiesen.<ref>Vorlage:Cite book/URLVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/Meldung2</ref>

Katalysierte Reaktion

Arginin + H2O ⇔ Ornithin + Harnstoff

Arginin wird zu Ornithin und Harnstoff hydrolysiert.

Weblinks

Einzelnachweise

<references />