Zum Inhalt springen

Strictosidin-Synthase

aus Wikipedia, der freien Enzyklopädie

Dies ist die aktuelle Version dieser Seite, zuletzt bearbeitet am 5. Juli 2025 um 22:26 Uhr durch imported>Leyo (Halbgeviertstrich).

(Unterschied) ← Nächstältere Version | Aktuelle Version (Unterschied) | Nächstjüngere Version → (Unterschied)

Strictosidin-Synthase (Rauvolfia serpentina)
Strictosidin-Synthase (Rauvolfia serpentina)
Bändermodell nach PDB 2FP9
Strictosidin-Synthase (Rauvolfia serpentina)

Vorhandene Strukturdaten: s. UniProt
Masse/Länge Primärstruktur	322 Aminosäuren
Sekundär- bis Quartärstruktur	Monomer
Bezeichner
Externe IDs	UniProt P68175 CAS-Nummer: Vorlage:CASRN
Enzymklassifikation
EC, Kategorie	4.3.3.2, Lyase
Reaktionsart	Pictet-Spengler Kondensation
Substrat	Tryptamin und Secologanin
Produkte	Strictosidin und H₂O

Strictosidin-Synthase ist ein pflanzliches Enzym, das die Mannich-artige Kondensation von Tryptamin und Secologanin nach Strictosidin katalysiert. Dies ist ein wichtiger Schritt in der Biosynthese der Indolalkaloide. Das Enzym ist in den Vakuolen der Wurzeln lokalisiert.<ref>UniProt P68175</ref>

Der nächste Schritt im anabolischen Stoffwechselweg von Strictosidin ist die Deglykolysierung durch Strictosidin-Glucosidase und ergibt Cathenamin.<ref>Vorlage:Cite book/Name Vorlage:Cite book/Name Vorlage:Cite book/Name Vorlage:Cite book/Name Vorlage:Cite book/Name Vorlage:Cite book/Name Vorlage:Cite book/Name Vorlage:Cite book/Name Vorlage:Cite book/Name Vorlage:Cite book/Name Vorlage:Cite book/Name Vorlage:Cite book/Name Vorlage:Cite book/Name Vorlage:Cite book/Name Vorlage:Cite book/Name Vorlage:Cite book/Name Vorlage:Cite book/Name Vorlage:Cite book/Name Vorlage:Cite book/Name Vorlage:Cite book/Name Vorlage:Cite book/Name Vorlage:Cite book/Name Vorlage:Cite book/Name Vorlage:Cite book/Name Vorlage:Cite book/Name Vorlage:Cite book/Name Vorlage:Cite book/Name Vorlage:Cite book/Name Vorlage:Cite book/Name Vorlage:Cite book/Name Vorlage:Cite book/Name Vorlage:Cite book/Name: Substrate specificity of strictosidine synthase. In: Bioorg Med Chem Lett. 16(9). Jahrgang, Vorlage:Cite book/Date, S. 2475–8, PMID 16481164 (Vorlage:Cite book/URL [abgerufen am -05-]). Vorlage:Cite book/URL Vorlage:Cite book/Meldung Vorlage:Cite book/Meldung Vorlage:Cite book/Meldung Vorlage:Cite book/Meldung Vorlage:Cite book/Meldung Vorlage:Cite book/Meldung Vorlage:Cite book/Meldung2</ref>

Strictosidin-Synthase besitzt eine molekulare Masse von ungefähr 34 kDa und wurde erstmals 1979 aus Zellkulturen von in Catharanthus roseus isoliert und von Johannes Treimer und Meinhart Zenk an der Ruhr-Universität Bochum beschrieben.<ref name="Treimer1979">Vorlage:Cite book/Name Vorlage:Cite book/Name Vorlage:Cite book/Name Vorlage:Cite book/Name Vorlage:Cite book/Name Vorlage:Cite book/Name Vorlage:Cite book/Name Vorlage:Cite book/Name Vorlage:Cite book/Name Vorlage:Cite book/Name Vorlage:Cite book/Name Vorlage:Cite book/Name Vorlage:Cite book/Name Vorlage:Cite book/Name Vorlage:Cite book/Name Vorlage:Cite book/Name Vorlage:Cite book/Name Vorlage:Cite book/Name Vorlage:Cite book/Name Vorlage:Cite book/Name Vorlage:Cite book/Name Vorlage:Cite book/Name Vorlage:Cite book/Name Vorlage:Cite book/Name Vorlage:Cite book/Name Vorlage:Cite book/Name Vorlage:Cite book/Name Vorlage:Cite book/Name Vorlage:Cite book/Name Vorlage:Cite book/Name Vorlage:Cite book/Name Vorlage:Cite book/Name: Purification and properties of strictosidine synthase, the key enzyme in indole alkaloid formation. In: Eur J Biochem. 101. Jahrgang, Vorlage:Cite book/Date, S. 225–33, doi:10.1111/j.1432-1033.1979.tb04235.x, PMID 510306 (Vorlage:Cite book/URL [abgerufen am -05-]). Vorlage:Cite book/URL Vorlage:Cite book/Meldung Vorlage:Cite book/Meldung Vorlage:Cite book/Meldung Vorlage:Cite book/Meldung Vorlage:Cite book/Meldung Vorlage:Cite book/Meldung Vorlage:Cite book/Meldung2</ref> Seither wurde das Enzym auch aus anderen Pflanzen der Familie der Hundsgiftgewächse isoliert und das Enzym der Arten Catharanthus roseus, Rauvolfia serpentina<ref name="Kutchan1988">Vorlage:Cite book/Name Vorlage:Cite book/Name Vorlage:Cite book/Name Vorlage:Cite book/Name Vorlage:Cite book/Name Vorlage:Cite book/Name Vorlage:Cite book/Name Vorlage:Cite book/Name Vorlage:Cite book/Name Vorlage:Cite book/Name Vorlage:Cite book/Name Vorlage:Cite book/Name Vorlage:Cite book/Name Vorlage:Cite book/Name Vorlage:Cite book/Name Vorlage:Cite book/Name Vorlage:Cite book/Name Vorlage:Cite book/Name Vorlage:Cite book/Name Vorlage:Cite book/Name Vorlage:Cite book/Name Vorlage:Cite book/Name Vorlage:Cite book/Name Vorlage:Cite book/Name Vorlage:Cite book/Name Vorlage:Cite book/Name Vorlage:Cite book/Name Vorlage:Cite book/Name Vorlage:Cite book/Name Vorlage:Cite book/Name Vorlage:Cite book/Name Vorlage:Cite book/Name: The cDNA clone for strictosidine synthase from Rauvolfia serpentina. DNA sequence determination and expression in Escherichia coli. In: FEBS Lett. 237(1-2). Jahrgang, Vorlage:Cite book/Date, S. 40–44, PMID 3049153 (Vorlage:Cite book/URL [abgerufen am -05-]). Vorlage:Cite book/URL Vorlage:Cite book/Meldung Vorlage:Cite book/Meldung Vorlage:Cite book/Meldung Vorlage:Cite book/Meldung Vorlage:Cite book/Meldung Vorlage:Cite book/Meldung Vorlage:Cite book/Meldung2</ref> und Ophiorrhiza pumila<ref name="Yamazaki2003">Vorlage:Cite book/Name Vorlage:Cite book/Name Vorlage:Cite book/Name Vorlage:Cite book/Name Vorlage:Cite book/Name Vorlage:Cite book/Name Vorlage:Cite book/Name Vorlage:Cite book/Name Vorlage:Cite book/Name Vorlage:Cite book/Name Vorlage:Cite book/Name Vorlage:Cite book/Name Vorlage:Cite book/Name Vorlage:Cite book/Name Vorlage:Cite book/Name Vorlage:Cite book/Name Vorlage:Cite book/Name Vorlage:Cite book/Name Vorlage:Cite book/Name Vorlage:Cite book/Name Vorlage:Cite book/Name Vorlage:Cite book/Name Vorlage:Cite book/Name Vorlage:Cite book/Name Vorlage:Cite book/Name Vorlage:Cite book/Name Vorlage:Cite book/Name Vorlage:Cite book/Name Vorlage:Cite book/Name Vorlage:Cite book/Name Vorlage:Cite book/Name Vorlage:Cite book/Name: Camptothecin biosynthetic genes in hairy roots of Ophiorrhiza pumila: cloning, characterization and differential expression in tissues and by stress compounds. In: Plant Cell Physiol. 44(4). Jahrgang, Vorlage:Cite book/Date, S. 395–403, PMID 12721380 (Vorlage:Cite book/URL [abgerufen am -05-]). Vorlage:Cite book/URL Vorlage:Cite book/Meldung Vorlage:Cite book/Meldung Vorlage:Cite book/Meldung Vorlage:Cite book/Meldung Vorlage:Cite book/Meldung Vorlage:Cite book/Meldung Vorlage:Cite book/Meldung2</ref> wurde kloniert. Obwohl Strictosidin-Synthase eine hohe Substratspezifität<ref name="Treimer1979" /> und eine hohe Substrataffinität aufweist (K_M von 2,3 mM für Tryptamin und 3,4 mM für Secologanin<ref name="Treimer1979" />), toleriert es verschieden substituiertes Tryptophan und Secologanin ebenfalls als Substrate.<ref name="OConnor2006">Vorlage:Cite book/Name Vorlage:Cite book/Name Vorlage:Cite book/Name Vorlage:Cite book/Name Vorlage:Cite book/Name Vorlage:Cite book/Name Vorlage:Cite book/Name Vorlage:Cite book/Name Vorlage:Cite book/Name Vorlage:Cite book/Name Vorlage:Cite book/Name Vorlage:Cite book/Name Vorlage:Cite book/Name Vorlage:Cite book/Name Vorlage:Cite book/Name Vorlage:Cite book/Name Vorlage:Cite book/Name Vorlage:Cite book/Name Vorlage:Cite book/Name Vorlage:Cite book/Name Vorlage:Cite book/Name Vorlage:Cite book/Name Vorlage:Cite book/Name Vorlage:Cite book/Name Vorlage:Cite book/Name Vorlage:Cite book/Name Vorlage:Cite book/Name Vorlage:Cite book/Name Vorlage:Cite book/Name Vorlage:Cite book/Name Vorlage:Cite book/Name Vorlage:Cite book/Name: Chemistry and biology of monoterpene indole alkaloid biosynthesis. In: Nat Prod Rep. 4. Jahrgang, Vorlage:Cite book/Date, S. 532–47, PMID 16874388 (Vorlage:Cite book/URL [abgerufen am -05-]). Vorlage:Cite book/URL Vorlage:Cite book/Meldung Vorlage:Cite book/Meldung Vorlage:Cite book/Meldung Vorlage:Cite book/Meldung Vorlage:Cite book/Meldung Vorlage:Cite book/Meldung Vorlage:Cite book/Meldung2</ref>

Datei:Reserpin Biosynthese Strictosidin.PNG

Strictosidin-Synthese: Tryptamin (links), Secologanin (Mitte), Strictosidin (rechts).

Das Enzym gehört in die Klassen der Amin-Lyasen (EC 4.3), welche Kohlenstoff-Stickstoff Bindungen synthetisieren. Das Enzym spielt in der Synthese der Indolalkaloide eine wichtige Rolle, da Strictosidin der Vorläufer von etwa 3000<ref name="Heijden2004">Vorlage:Cite book/Name Vorlage:Cite book/Name Vorlage:Cite book/Name Vorlage:Cite book/Name Vorlage:Cite book/Name Vorlage:Cite book/Name Vorlage:Cite book/Name Vorlage:Cite book/Name Vorlage:Cite book/Name Vorlage:Cite book/Name Vorlage:Cite book/Name Vorlage:Cite book/Name Vorlage:Cite book/Name Vorlage:Cite book/Name Vorlage:Cite book/Name Vorlage:Cite book/Name Vorlage:Cite book/Name Vorlage:Cite book/Name Vorlage:Cite book/Name Vorlage:Cite book/Name Vorlage:Cite book/Name Vorlage:Cite book/Name Vorlage:Cite book/Name Vorlage:Cite book/Name Vorlage:Cite book/Name Vorlage:Cite book/Name Vorlage:Cite book/Name Vorlage:Cite book/Name Vorlage:Cite book/Name Vorlage:Cite book/Name Vorlage:Cite book/Name Vorlage:Cite book/Name: The Catharanthus alkaloids: pharmacognosy and biotechnology. In: Curr. Med. Chem. 11(5). Jahrgang, Vorlage:Cite book/Date, S. 607–28, PMID 15032608 (Vorlage:Cite book/URL [abgerufen am -05-]). Vorlage:Cite book/URL Vorlage:Cite book/Meldung Vorlage:Cite book/Meldung Vorlage:Cite book/Meldung Vorlage:Cite book/Meldung Vorlage:Cite book/Meldung Vorlage:Cite book/Meldung Vorlage:Cite book/Meldung2</ref> unterschiedlichen Indol-Terpen-Alkaloiden ist, darunter auch die beiden wichtigen Krebsmedikamente Vincristin und Vinblastin, das Malariamedikament Chinin, der Blutdrucksenker Reserpin und das Antiarrhythmikum Ajmalin.<ref name="Ma2006" />

2006 gelang es Forschern der Johannes Gutenberg-Universität in Mainz, die Struktur des Enzymes aus Rauvolfia serpentina aufzuklären. Dabei lösten die Forscher sowohl die Struktur des nativen<ref>PDB 2FP8, PDB 2FP9 und PDB 2FPC</ref> Pflanzenproteins als auch die Struktur eines mutierten<ref>PDB 2FPB</ref> Proteins.<ref name="Ma2006">Vorlage:Cite book/Name Vorlage:Cite book/Name Vorlage:Cite book/Name Vorlage:Cite book/Name Vorlage:Cite book/Name Vorlage:Cite book/Name Vorlage:Cite book/Name Vorlage:Cite book/Name Vorlage:Cite book/Name Vorlage:Cite book/Name Vorlage:Cite book/Name Vorlage:Cite book/Name Vorlage:Cite book/Name Vorlage:Cite book/Name Vorlage:Cite book/Name Vorlage:Cite book/Name Vorlage:Cite book/Name Vorlage:Cite book/Name Vorlage:Cite book/Name Vorlage:Cite book/Name Vorlage:Cite book/Name Vorlage:Cite book/Name Vorlage:Cite book/Name Vorlage:Cite book/Name Vorlage:Cite book/Name Vorlage:Cite book/Name Vorlage:Cite book/Name Vorlage:Cite book/Name Vorlage:Cite book/Name Vorlage:Cite book/Name Vorlage:Cite book/Name Vorlage:Cite book/Name: The structure of Rauvolfia serpentina strictosidine synthase is a novel six-bladed beta-propeller fold in plant proteins. In: Plant Cell. 4. Jahrgang, Vorlage:Cite book/Date, S. 907–20, PMID 16531499 (Vorlage:Cite book/URL [abgerufen am -05-]). Vorlage:Cite book/URL Vorlage:Cite book/Meldung Vorlage:Cite book/Meldung Vorlage:Cite book/Meldung Vorlage:Cite book/Meldung Vorlage:Cite book/Meldung Vorlage:Cite book/Meldung Vorlage:Cite book/Meldung2</ref> Strukturell handelt es sich bei dem Enzym um einen Beta-Propeller mit einer sechsfachen pseudo-Symmetrieachse. Die sechs Untereinheiten bestehen aus vier antiparallelen Beta-Faltblättern. Das Protein kristallisiert als Dimer, ist jedoch als Monomer aktiv.<ref name="Ma2006" />

Einzelnachweise

BRENDA Literaturverzeichnis

<references />

Abgerufen von „https://wiki-de.moshellshocker.dns64.de/index.php?title=Strictosidin-Synthase&oldid=1366889“