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Strictosidin-Synthase

aus Wikipedia, der freien Enzyklopädie
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Strictosidin-Synthase }}
Bändermodell nach PDB 2FP9
Strictosidin-Synthase }}
Andere Namen

{{{Andere Namen}}} }}

Vorhandene Strukturdaten: s. UniProt }}

Eigenschaften des menschlichen Proteins

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Masse/Länge Primärstruktur 322 Aminosäuren

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Sekundär- bis Quartärstruktur Monomer

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Kofaktor

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Präkursor

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Isoformen

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Bezeichner
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Externe IDs

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Arzneistoffangaben
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Substrat Tryptamin und Secologanin 
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Produkte Strictosidin und H2O 
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Vorkommen
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Strictosidin-Synthase ist ein pflanzliches Enzym, das die Mannich-artige Kondensation von Tryptamin und Secologanin nach Strictosidin katalysiert. Dies ist ein wichtiger Schritt in der Biosynthese der Indolalkaloide. Das Enzym ist in den Vakuolen der Wurzeln lokalisiert.<ref>{{#if: | | UniProt }} {{#if:|{{{titel}}}|P68175}}{{#if:|Vorlage:Abrufdatum}}</ref>

Der nächste Schritt im anabolischen Stoffwechselweg von Strictosidin ist die Deglykolysierung durch Strictosidin-Glucosidase und ergibt Cathenamin.<ref>{{#invoke:Vorlage:Literatur|f}}{{#if: 

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Strictosidin-Synthase besitzt eine molekulare Masse von ungefähr 34 kDa und wurde erstmals 1979 aus Zellkulturen von in Catharanthus roseus isoliert und von Johannes Treimer und Meinhart Zenk an der Ruhr-Universität Bochum beschrieben.<ref name="Treimer1979">{{#invoke:Vorlage:Literatur|f}}{{#if: 

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  }}</ref> Seither wurde das Enzym auch aus anderen Pflanzen der Familie der Hundsgiftgewächse isoliert und das Enzym der Arten Catharanthus roseus, Rauvolfia serpentina<ref name="Kutchan1988">{{#invoke:Vorlage:Literatur|f}}{{#if: 
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  }}</ref> wurde kloniert. Obwohl Strictosidin-Synthase eine hohe Substratspezifität<ref name="Treimer1979" /> und eine hohe Substrataffinität aufweist (KM von  2,3 mM für Tryptamin und 3,4 mM für Secologanin<ref name="Treimer1979" />), toleriert es verschieden substituiertes Tryptophan und Secologanin ebenfalls als Substrate.<ref name="OConnor2006">{{#invoke:Vorlage:Literatur|f}}{{#if: 
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Datei:Reserpin Biosynthese Strictosidin.PNG
Strictosidin-Synthese: Tryptamin (links), Secologanin (Mitte), Strictosidin (rechts).

Das Enzym gehört in die Klassen der Amin-Lyasen (EC 4.3), welche Kohlenstoff-Stickstoff Bindungen synthetisieren. Das Enzym spielt in der Synthese der Indolalkaloide eine wichtige Rolle, da Strictosidin der Vorläufer von etwa 3000<ref name="Heijden2004">{{#invoke:Vorlage:Literatur|f}}{{#if: 

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  }}</ref>  unterschiedlichen Indol-Terpen-Alkaloiden ist, darunter auch die beiden wichtigen Krebsmedikamente Vincristin und Vinblastin, das Malariamedikament Chinin, der Blutdrucksenker Reserpin und das Antiarrhythmikum Ajmalin.<ref name="Ma2006" />

2006 gelang es Forschern der Johannes Gutenberg-Universität in Mainz, die Struktur des Enzymes aus Rauvolfia serpentina aufzuklären. Dabei lösten die Forscher sowohl die Struktur des nativen<ref>PDB 2FP8, PDB 2FP9 und PDB 2FPC</ref> Pflanzenproteins als auch die Struktur eines mutierten<ref>PDB 2FPB</ref> Proteins.<ref name="Ma2006">{{#invoke:Vorlage:Literatur|f}}{{#if: 

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  }}Vorlage:Cite book/Meldung2{{#ifexpr: 0{{#ifeq:^^|^^||+1}}{{#ifeq:^^|^^||+1}}{{#ifeq:Ma X, Panjikar S, Koepke J, Loris E, Stöckigt J|^^||+1}}{{#ifeq:^^|^^||+1}} > 1
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  }}</ref> Strukturell handelt es sich bei dem Enzym um einen Beta-Propeller mit einer sechsfachen pseudo-Symmetrieachse. Die sechs Untereinheiten bestehen aus vier antiparallelen Beta-Faltblättern. Das Protein kristallisiert als Dimer, ist jedoch als Monomer aktiv.<ref name="Ma2006" />

Einzelnachweise

<references />

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