Subtilisin
| Subtilisin Carlsberg, Alcalase® | ||
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| Subtilisin Carlsberg, Alcalase® | ||
| nach PDB 1AF4 | ||
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Vorhandene Strukturdaten: 1af4, 1av7, 1avt, 1be6, 1be8, 1bfk, 1bfu, 1c3l, 1cse, 1oyv, 1r0r, 1sbc, 1sca, 1scb, 1scd, 1scn, 1sel, 1vsb, 1yu6, 1sec, 3vsb | ||
| Masse/Länge Primärstruktur | 274 Aminosäuren; 24,3 kDa | |
| Kofaktor | 2 Ca2+ | |
| Präkursor | (379 aa, 38,9 kDa) | |
| Bezeichner | ||
| Externe IDs | ||
| Enzymklassifikation | ||
| EC, Kategorie | 3.4.21.62, Serinprotease | |
| MEROPS | S08.001 | |
| Reaktionsart | Proteinhydrolyse | |
| Substrat | Protein, Peptidamin | |
| Produkte | Spaltprodukte, Aminosäuren | |
| Vorkommen | ||
| Homologie-Familie | Subtilase | |
| Übergeordnetes Taxon | Bacillus | |
| Sicherheitshinweise | ||||||||||
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| CAS-Nummer | ||||||||||
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| Toxikologische Daten | ||||||||||
Subtilisin ist der Name einer Gruppe von Enzymen, die zur weiteren Gruppe der Serinproteasen gehört und deren katalysierte Reaktion daher die Spaltung von Proteinketten ist. Sie kommen hauptsächlich in Bakterien der Gattung Bacillus vor und werden seit Jahrzehnten industriell u. a. in Reinigungs- und Waschmitteln verwendet oder um Protein aus unzugänglichen oder ungenießbaren Tierteilen zu extrahieren oder diese mürbe zu machen.<ref name="EP1321513">Patent EP1321513A1: Subtilisin variante mit verbesserten Eigenschaften. Angemeldet am 21. Dezember 2001, veröffentlicht am 25. Juni 2003, Anmelder: Direvo Biotech AG, Erfinder: Ulrich Kettling et al.</ref><ref>Martin Chaplin: Applications of proteases in the food industry. 26. September 2008. URL.</ref>
Vorkommen
Eine große Anzahl verschiedener Subtilisine und ähnlicher Enzyme wurden aus Bakterien der Gattung Bacillus isoliert, insbesondere den Arten B. subtilis (Subtilisin E), B. lentus, B. licheniformis (Subtilisin Carlsberg, Alcalase®), B. amyloliquefaciens, aber auch aus den Schimmelpilzen Tritirachium album, Thermoactinomyces vulgaris. Alle diese Mikroorganismen kommen natürlich im Erdboden vor und die Subtilisine dienen ihnen zum Abbau von Proteinen außerhalb der Zelle.<ref name="EP1321513" />
Skriptfehler: Ein solches Modul „Vorlage:Anker“ ist nicht vorhanden.Die in dem Pseudoalteromonas-Stamm PAMC 21717 identifizierte kälteaktive Protease Pro21717 zeigt ebenfalls eine Subtilisin-ähnliche Faltung ihrer katalytischen Domäne.<ref name="Park2018"/>
Verwendung
Subtilisine werden u. a. als Entferner proteinhaltiger Flecken in Waschmitteln in der Konzentration von ein bis fünf Milligramm pro Liter Waschflüssigkeit eingesetzt und es wurden daher mehrere Hundert Tonnen pro Jahr industriell produziert. Neuere künstliche Varianten erlauben eine Reduktion der verwendeten Menge bei gleicher Effizienz.<ref name="EP1321513" />
Subtilisine sind als Zusatzstoffe (sog. Verdaulichkeitsförderer) für Futtermittel für Legehennen zugelassen.<ref>umwelt-online.de Datenbank und Durchführungsverordnung (EU) Nr. 389/2011 der Kommission vom 19. April 2011 zur Zulassung einer Enzymzubereitung aus Endo-1,4-beta-Xylanase, Subtilisin und Alpha-Amylase als Futtermittelzusatzstoff für Legehennen (Zulassungsinhaber: Danisco Animal Nutrition).</ref>
Einzelnachweise
<references> <ref name="Park2018"> Ha Ju Park, Chang Woo Lee, Dockyu Kim, Hackwon Do, Se Jong Han, Jung Eun Kim, Bon-Hun Koo, Jun Hyuck Lee, Joung Han Yim: Crystal structure of a cold-active protease (Pro21717) from the psychrophilic bacterium, Pseudoalteromonas arctica PAMC 21717, at 1.4 Å resolution: Structural adaptations to cold and functional analysis of a laundry detergent enzyme. In: PLOS ONE, Band 13, Nr. 2, 12. Februar 2018, S. e0191740; doi:10.1371/journal.pone.0191740, PMID 29466378, PMC 5821440 (freier Volltext) (englisch). </ref> </references>