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Cytochrom P450 2R1

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Cytochrom P450 2R1
Cytochrom P450 2R1
Kristallstruktur von Cytochrom P450 2R1 nach PDB 2ojd
Cytochrom P450 2R1

Vorhandene Strukturdaten: PDB 2ojd, 3c6g

Eigenschaften des menschlichen Proteins
Masse/Länge Primärstruktur 501 Aminosäuren
Kofaktor Häm-Thiolat
Bezeichner
Gen-Name
Externe IDs
Enzymklassifikation
EC, Kategorie
Reaktionsart Hydroxylierung
Substrat 3α,7α,12α-Trihydroxy-5β-cholestan
Produkte 3α,7α,12α,26-Tetrahydroxy-5β-cholestan
Vorkommen
Homologie-Familie Hovergen
Übergeordnetes Taxon Wirbeltiere<ref>D. R. Nelson: Comparison of P450s from human and fugu: 420 million years of vertebrate P450 evolution. In: Arch. Biochem. Biophys. Band 409, Nr. 1, Januar 2003, S. 18–24, PMID 12464240 (elsevier.com).</ref>

Cytochrom P450 2R1 (CYP2R1) (auch: Vitamin-D-25-Hydroxylase) ist das Enzym, das Vitamin D zu Calcidiol hydroxyliert. Diese Reaktion ist die erste von zwei bei der Biosynthese des Hormons Calcitriol; sie findet in allen Wirbeltieren inklusive des Menschen ausschließlich in den Mikrosomen der Leber statt. Mutationen im CYP2R1-Gen können zu Enzymmangel, und dieser zu einer seltenen vererbbaren Form von Rachitis führen.<ref>UniProt Q6VVX0</ref>

In einer Studie mit 200 Diabetes 1-Patienten waren CYP2R1-Varianten mit niedrigen Vitamin-D-Werten assoziiert.<ref>E. Ramos-Lopez, P. Brück, T. Jansen, J. Herwig, K. Badenhoop: CYP2R1 (vitamin D 25-hydroxylase) gene is associated with susceptibility to type 1 diabetes and vitamin D levels in Germans. In: Diabetes Metab. Res. Rev. Band 23, Nr. 8, November 2007, S. 631–6, doi:10.1002/dmrr.719, PMID 17607662.</ref>

Katalysierte Reaktion

Datei:Cholecalciferol2.svg + NADPH/H+ + O2
Datei:Calcidiol.svg + NADP+ + H2O

Vitamin D3 wird zu Calcidiol hydroxyliert. Als Substrat wird auch Vitamin D2 akzeptiert.

Weblinks

Einzelnachweise

<references />