Cytochrom P450 2R1
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| Kristallstruktur von Cytochrom P450 2R1 nach PDB 2ojd | |||||||||||||
| Andere Namen |
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| Eigenschaften des menschlichen Proteins
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| Masse/Länge Primärstruktur | 501 Aminosäuren
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| Sekundär- bis Quartärstruktur |
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| Kofaktor | Häm-Thiolat
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| Präkursor |
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| Isoformen |
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| Bezeichner | |||||||||||||
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| Arzneistoffangaben | |||||||||||||
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| Wirkstoffklasse |
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| Transporter-Klassifikation | |||||||||||||
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| Bezeichnung |
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| Reaktionsart | Hydroxylierung
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| Substrat | 3α,7α,12α-Trihydroxy-5β-cholestan
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| Produkte | 3α,7α,12α,26-Tetrahydroxy-5β-cholestan
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| Vorkommen | |||||||||||||
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| Wirbeltiere<ref>{{#invoke:Vorlage:Literatur|f}}</ref> }} | |||||||||||||
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Cytochrom P450 2R1 (CYP2R1) (auch: Vitamin-D-25-Hydroxylase) ist das Enzym, das Vitamin D zu Calcidiol hydroxyliert. Diese Reaktion ist die erste von zwei bei der Biosynthese des Hormons Calcitriol; sie findet in allen Wirbeltieren inklusive des Menschen ausschließlich in den Mikrosomen der Leber statt. Mutationen im CYP2R1-Gen können zu Enzymmangel, und dieser zu einer seltenen vererbbaren Form von Rachitis führen.<ref>{{#if: | | UniProt }} {{#if:|{{{titel}}}|Q6VVX0}}{{#if:|Vorlage:Abrufdatum}}</ref>
In einer Studie mit 200 Diabetes 1-Patienten waren CYP2R1-Varianten mit niedrigen Vitamin-D-Werten assoziiert.<ref>{{#invoke:Vorlage:Literatur|f}}</ref>
Katalysierte Reaktion
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⇒ Datei:Calcidiol.svg + NADP+ + H2O
Vitamin D3 wird zu Calcidiol hydroxyliert. Als Substrat wird auch Vitamin D2 akzeptiert.
Weblinks
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- Jassal, D’Eustachio: 25-Hydroxylation of vitamin D3 in liver. reactome.org
Einzelnachweise
<references />