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Cytochrom P450 2R1

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Cytochrom P450 2R1 }}
Kristallstruktur von Cytochrom P450 2R1 nach PDB 2ojd
Cytochrom P450 2R1 }}
Andere Namen

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Vorhandene Strukturdaten: PDB 2ojd, 3c6g }}

Eigenschaften des menschlichen Proteins

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Masse/Länge Primärstruktur 501 Aminosäuren

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Sekundär- bis Quartärstruktur

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Kofaktor Häm-Thiolat

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Präkursor

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Isoformen

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Bezeichner
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Arzneistoffangaben
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Transporter-Klassifikation
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Bezeichnung
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MEROPS
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Substrat 3α,7α,12α-Trihydroxy-5β-cholestan
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Vorkommen
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Wirbeltiere<ref>{{#invoke:Vorlage:Literatur|f}}</ref> }}
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Cytochrom P450 2R1 (CYP2R1) (auch: Vitamin-D-25-Hydroxylase) ist das Enzym, das Vitamin D zu Calcidiol hydroxyliert. Diese Reaktion ist die erste von zwei bei der Biosynthese des Hormons Calcitriol; sie findet in allen Wirbeltieren inklusive des Menschen ausschließlich in den Mikrosomen der Leber statt. Mutationen im CYP2R1-Gen können zu Enzymmangel, und dieser zu einer seltenen vererbbaren Form von Rachitis führen.<ref>{{#if: | | UniProt }} {{#if:|{{{titel}}}|Q6VVX0}}{{#if:|Vorlage:Abrufdatum}}</ref>

In einer Studie mit 200 Diabetes 1-Patienten waren CYP2R1-Varianten mit niedrigen Vitamin-D-Werten assoziiert.<ref>{{#invoke:Vorlage:Literatur|f}}</ref>

Katalysierte Reaktion

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Vitamin D3 wird zu Calcidiol hydroxyliert. Als Substrat wird auch Vitamin D2 akzeptiert.

Weblinks

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Einzelnachweise

<references />