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Tryptophan-2,3-Dioxygenase

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Tryptophan-2,3-Dioxygenase
Tryptophan-2,3-Dioxygenase
Tryptophan-2,3-Dioxygenase homotetramer, Human nach PDB 5TIA -->


Eigenschaften des menschlichen Proteins
Masse/Länge Primärstruktur	406 Aminosäuren
Sekundär- bis Quartärstruktur	Homotetramer
Kofaktor	Häm
Bezeichner
Gen-Name	TDO2
Externe IDs	OMIM: 191070 UniProt P48775
Enzymklassifikation
EC, Kategorie	1.13.11.11, Dioxygenase
Reaktionsart	Oxidation mit Einbau von zwei Sauerstoff-Atomen
Substrat	L-Tryptophan + O₂
Produkte	N-Formylkynurenin
Vorkommen
Homologie-Familie	Tryptophan-2,3-Dioxygenase
Übergeordnetes Taxon	Lebewesen

Tryptophan-2,3-Dioxygenase (TDO) ist ein Enzym, das L-Tryptophan durch Bindung an zwei Sauerstoffatome oxidiert. Dies ist der erste und gleichzeitig geschwindigkeitsbestimmende Reaktionsschritt im Abbau von Tryptophan. TDO kommt in den meisten Lebewesen vor. Im Menschen wird es hauptsächlich in der Leber produziert. Ein aktives TDO-Enzym besteht aus einem Tetramer und bindet zwei Moleküle Häm als Kofaktor im katalytischen Zentrum.<ref name="u">UniProt P48775</ref><ref>BioGPS Eintrag</ref>

TDO ergänzt sich im Körper mit der Indolamin-2,3-Dioxygenase (IDO), die denselben Abbau katalysiert; allerdings benutzt die IDO statt Sauerstoff Superoxid-Anionen und ist im Immunsystem und der Plazenta lokalisiert.

Katalysierte Reaktion

L-Trp + O₂ <math>\longrightarrow</math> N-Formyl-L-kynurenin

L-Tryptophan wird zu N-Formyl-L-kynurenin oxidiert. Das Hämmolekül stabilisiert dabei das Substrat (Tryptophan). Das Eisenatom des Häms ist, wie bei allen Dioxygenasen, an der Oxidation des Tryptophans beteiligt. Als Substrat werden auch andere Tryptamine wie Serotonin akzeptiert.<ref name="u" />

Regulation

Die Transkription von TDO wird durch die Anwesenheit von Glucocorticoiden und Häm beeinflusst. Die Enzymaktivität der TDO wird durch Insulin moduliert und kann durch die Arzneistoffe Aciclovir, Tolmetin und Sulindac gehemmt werden.<ref>Vorlage:Cite book/Name Vorlage:Cite book/Name Vorlage:Cite book/Name Vorlage:Cite book/Name Vorlage:Cite book/Name Vorlage:Cite book/Name Vorlage:Cite book/Name Vorlage:Cite book/Name Vorlage:Cite book/Name Vorlage:Cite book/Name Vorlage:Cite book/Name Vorlage:Cite book/Name Vorlage:Cite book/Name Vorlage:Cite book/Name Vorlage:Cite book/Name Vorlage:Cite book/Name Vorlage:Cite book/Name Vorlage:Cite book/Name Vorlage:Cite book/Name Vorlage:Cite book/Name Vorlage:Cite book/Name Vorlage:Cite book/Name Vorlage:Cite book/Name Vorlage:Cite book/Name Vorlage:Cite book/Name Vorlage:Cite book/Name Vorlage:Cite book/Name Vorlage:Cite book/Name Vorlage:Cite book/Name Vorlage:Cite book/Name Vorlage:Cite book/Name Vorlage:Cite book/Name: Impaired dexamethasone-mediated induction of tryptophan 2,3-dioxygenase in heme-deficient rat hepatocytes: translational control by a hepatic eIF2alpha kinase, the heme-regulated inhibitor. In: J. Pharmacol. Exp. Ther. 323. Jahrgang, Nr. 3, Vorlage:Cite book/Date, S. 979–89, doi:10.1124/jpet.107.124602, PMID 17761498 (Vorlage:Cite book/URL [abgerufen am -05-]). 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In: Physiol Res. 57. Jahrgang, Nr. 1, Vorlage:Cite book/Date, S. 101–7, PMID 17223727 (Vorlage:Cite book/URL [abgerufen am -05-]). 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In: Metab Brain Dis. 23. Jahrgang, Nr. 3, Vorlage:Cite book/Date, S. 351–60, doi:10.1007/s11011-008-9095-4, PMID 18665439 (Vorlage:Cite book/URL [abgerufen am -05-]). 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In: Life Sci. 79. Jahrgang, Nr. 24, Vorlage:Cite book/Date, S. 2269–74, doi:10.1016/j.lfs.2006.07.028, PMID 16952380 (Vorlage:Cite book/URL [abgerufen am -05-]). Vorlage:Cite book/URL Vorlage:Cite book/Meldung Vorlage:Cite book/Meldung Vorlage:Cite book/Meldung Vorlage:Cite book/Meldung Vorlage:Cite book/Meldung Vorlage:Cite book/Meldung Vorlage:Cite book/Meldung2</ref>

Weblinks

Wikibooks: Biochemie und Pathobiochemie: Tryptophan-Stoffwechsel – Lern- und Lehrmaterialien

reactome.org: tryptophan + O2 => N-formylkynurenine [TDO]

Einzelnachweise

<references />

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