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Thiaminpyrophosphokinase

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Thiaminpyrophosphokinase }}
Andere Namen

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Vorhandene Strukturdaten: 1oly }}

Eigenschaften des menschlichen Proteins

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Masse/Länge Primärstruktur 243 Aminosäuren

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Sekundär- bis Quartärstruktur Homodimer

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Kofaktor Magnesium

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Präkursor

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Isoformen

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Bezeichner
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Externe IDs

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Arzneistoffangaben
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Produkte AMP + Thiaminpyrophosphat 
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Vorkommen
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Eukaryoten }}
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Thiaminpyrophosphokinase (TPK) ist das Enzym, das die Umwandlung von Thiamin (Vitamin B1) in Thiaminpyrophosphat (TPP) katalysiert. Diese Phosphorylierung ist notwendig, da Thiamin selbst keine Verwendung im Stoffwechsel hat. TPK kommt in allen Eukaryoten vor, im Menschen ist es besonders in Herz, Nieren, Hoden, Dünndarm und Leukozyten lokalisiert.<ref name='u'>{{#if: | | UniProt }} {{#if:|{{{titel}}}|Q9H3S4}}{{#if:|Vorlage:Abrufdatum}}</ref>

Varianten des Enzyms sind möglicherweise mit Unterschieden im Geburtsgewicht assoziiert. Die Regulation von TPK erfolgt über das Sp1 cis-Element.<ref>{{#invoke:Vorlage:Literatur|f}}{{#if: 

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Katalysierte Reaktion

B1 + ATP  <math>\rightleftharpoons</math>  TPP + AMP

Thiamin wird zu TPP phosphoryliert. Als Kofaktor ist Magnesium notwendig. Auch Pyrithiamin wird als Substrat akzeptiert.<ref name='u' />

Weblinks

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Einzelnachweise

<references />

Abgerufen von „https://wiki-de.moshellshocker.dns64.de/index.php?title=Thiaminpyrophosphokinase&oldid=1530691“