Proteinkinase G
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| Eigenschaften des menschlichen Proteins
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| Sekundär- bis Quartärstruktur | Dimer
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Die Proteinkinase G (PKG), auch cGMP-abhängige Proteinkinase, gehört zur Familie der Serin/Threonin-Kinasen und kommt überwiegend in der glatten Muskulatur, in Thrombozyten und dem Kleinhirn (Cerebellum) vor. Sie wird durch cyclisches Guanosinmonophosphat (cGMP) aktiviert.
Struktur
Die PKG besteht aus zwei Untereinheiten (je 75 kDa)<ref>Spektrum: der Neurowissenschaft - Spektrum</ref> mit je einer katalytischen und einer regulatorischen cGMP-bindenden Domäne. Sie enthält, ähnlich der Proteinkinase C, einen N-terminalen Bereich, die autoinhibitorisch wirksame Pseudosubstrat-Region. Durch die Bindung von cGMP an das sog. cNMP (cyclic nucleotide monophosphate)-Motiv wird die negativ-regulatorische Wirkung der Pseudosubstratregion aufgehoben.
Funktion
Im Muskel hemmt die cGMP-abhängige Proteinkinase nach Aktivierung durch cGMP die Kontraktion durch Phosphorylierung zweier Substratproteine:
- Myosinphosphatase (Myosin light Chain Phosphatase, MLCP): Sie dephosphoryliert die regulatorische leichte Kette des Myosins und wird durch die PKG-vermittelte Phosphorylierung aktiviert
- Inositoltrisphosphat (IP3)-Rezeptor: Er bildet in der Membran des sarkoplasmatischen Retikulums der glatten Muskelzellen einen eigenständigen Ca2+-Kanal, der bei PKG-vermittelter Phosphorylierung geschlossen wird
Die wichtigste Funktion der cGMP-abhängigen Proteinkinase in der glatten Muskulatur beruht auf ihrer relaxierenden Wirkung, welche auch das therapeutische Prinzip aller NO-freisetzenden Vasodilatatoren wie Nitroprussit oder dem zur Behandlung der akuten koronaren Herzkrankheit eingesetzten Nitroglycerin ist.
Durch eine Phosphorylierung des CFTR-Proteins kann die PKG auch die Chloridsekrektion und den konsekutiven Wassertransport stimulieren.
Literatur
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Einzelnachweise
<references />