Porphobilinogen-Desaminase
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| Porphobilinogen desaminase monomer, Human | |||||||||||||
| Andere Namen |
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| Eigenschaften des menschlichen Proteins
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| Masse/Länge Primärstruktur | 361 Aminosäuren
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| Sekundär- bis Quartärstruktur |
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| Kofaktor | Dipyrromethan
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| Präkursor |
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| Isoformen | 2
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| Bezeichner | |||||||||||||
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| Arzneistoffangaben | |||||||||||||
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| Wirkstoffklasse |
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| Transporter-Klassifikation | |||||||||||||
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| Bezeichnung |
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| Reaktionsart |
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| Substrat | 4 Porphobilinogen + H2O
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| Produkte | Hydroxymethylbilan + 4 NH3
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| Vorkommen | |||||||||||||
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| Lebewesen }} | |||||||||||||
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Porphobilinogen-Deaminase (PBG-D) (auch: Hydroxymethylbilan-Synthase, HMBS) ist das Enzym, das in allen Lebewesen die Eliminierungsreaktion und anschließende Polymerisation von vier Porphobilinogen-Molekülen zu Hydroxymethylbilan katalysiert. PBG-D ist daher notwendig für die Porphyrin-Biosynthese. Mutationen am HMBS-Gen des Menschen mit folgendem Mangel an PBG-D können zur akuten intermittierenden Porphyrie führen.<ref name='u'>{{#if: | | UniProt }} {{#if:|{{{titel}}}|P08397}}{{#if:|Vorlage:Abrufdatum}}</ref>
Von PBG-D gibt es beim Menschen zwei Isoformen, eine nur in Erythrozyten anzutreffende, die andere wird in den restlichen Gewebetypen exprimiert.
Katalysierte Reaktion
4 Porphobilinogen + H2O ⇒ Hydroxymethylbilan + 4 NH3
Vier Moleküle Porphobilinogen polymerisieren zu einem Molekül Hydroxymethylbilan, wobei Wasser verbraucht wird und Ammoniak entsteht. Als Kofaktor ist Dipyrromethan notwendig, das gebunden wird und an welches die einzelnen Porphobilinogen-Moleküle zuerst schrittweise addiert werden.<ref name='u' />
Weblinks
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- Jassal, D’Eustachio / reactome: Four PBGs combine through deamination to form hydroxymethylbilane (HMB)
- OMA: PBG-D Homologe
Einzelnachweise
<references />