Polyphenoloxidase
| {{#if: Phenolase der Süßkartoffel (Ipomoea batatas) | Phenolase der Süßkartoffel (Ipomoea batatas) | Polyphenoloxidase }} | |||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Andere Namen |
{{{Andere Namen}}} }} | ||||||||||||
| Eigenschaften des menschlichen Proteins
}} | |||||||||||||
| Masse/Länge Primärstruktur | 496 Aminosäuren
}} | ||||||||||||
| Sekundär- bis Quartärstruktur | Monomer
}} | ||||||||||||
| Kofaktor | 2 Kupfer
}} | ||||||||||||
| Präkursor |
}} | ||||||||||||
| Isoformen |
}} | ||||||||||||
| Bezeichner | |||||||||||||
| {{#if: | Gen-Namen | Gen-Name}} | Gen-Name(n) }} | {{#if: | [1] | }}{{#if: |, }} }} | ||||||||||||
| Externe IDs |
{{#if: |
|
0 | }} | - = – | valid|1|2=/^[1-9]%d?%d?%d?%d?%d?%d?%d?%d?$/ | 0 | Wikipedia:Vorlagenfehler/Vorlage:PubChem}} | template= Vorlage:PubChem | format=
}} }}{{#invoke:TemplatePar|check |
all= 1= | opt= 2= | 0 | Wikipedia:Vorlagenfehler/Vorlage:PubChem}} | template= Vorlage:PubChem | format=
}}{{#if: {{#invoke:Wikidata|pageId}}||{{#ifeq: 0 | 0 | }} }}}}{{#if: |
}} }} | |
| Arzneistoffangaben | |||||||||||||
| ATC-Code |
}}
{{#if:|
| ||||||||||||
| DrugBank | [4]
}}
{{#if:|
| ||||||||||||
| Wirkstoffklasse |
}} }} | ||||||||||||
| Transporter-Klassifikation | |||||||||||||
| TCDB | [5]
{{#if: |
| ||||||||||||
| Bezeichnung |
}} }} | ||||||||||||
| {{#if:|Inhibitorklassifikation|{{#if:|Enzymklassifikationen|Enzymklassifikation}}}} | |||||||||||||
| EC, Kategorie | {{#if:1.10.3.1| 1.10.3.1}}{{#if: Oxidoreduktase|, Oxidoreduktase}} }} | ||||||||||||
| MEROPS | [6]}} | ||||||||||||
| MEROPS | {{{Inhibitor_fam}}}}} | ||||||||||||
| Reaktionsart | Oxidation
}} | ||||||||||||
| Substrat | 2 Mono/Diphenol + O2
}} | ||||||||||||
| Produkte | 2 o-Dichinon + 2 H2O
}}
}} | ||||||||||||
| Vorkommen | |||||||||||||
| {{#if: | NV|Hovergen}}] | NV|Hovergen}}]}} }} }} | |||||||||||
| Pflanzen }} | |||||||||||||
| }}
}} | |||||||||||||
{{#if:||}}
Phenolase, genauer chloroplastische Polyphenoloxidase (PPO), auch Catecholoxidase I, heißt das Homolog der Tyrosinase in Pflanzen. Zusätzlich zu den Reaktionen der Tyrosinase ist sie in der Lage, Phenole und Catechole zu oxidieren. Diese Reaktionen sorgen für die Bräunung von Pflanzenmaterial nach Verletzung und Kontakt mit Luftsauerstoff. Die entstehenden Chinone sind giftig für pathogene Mikroorganismen.<ref>{{#invoke:Vorlage:Literatur|f}}{{#if:
| {{#if: Vorlage:Cite book/ParamBool
| Vorlage:Toter Link/archivebot
| Vorlage:Webarchiv/archiv-bot
}}
}}{{#invoke:TemplatePar|check
|all = title=
|opt = vauthors= author= author1= authorlink= author-link= author-link1= author1-link= author2= author3= author4= author5= author6= author7= author8= author9= editor= last= first= last1= first1= last2= first2= last3= first3= last4= first4= last5= first5= last6= first6= last7= first7= last8= first8= last9= first9= last10= first10= last11= first11= last12= first12= last13= first13= last14= first14= last15= first15= others= script-title= trans-title= date= year= volume= issue= number= series= page= pages= at= issn= arxiv= bibcode= doi= pmid= pmc= jstor= oclc= id= url= url-status= format= access-date= archive-date= archive-url= archivebot= offline= location= publisher= language= quote= work= journal= newspaper= magazine= periodical= name-list-style= url-access= doi-access= display-authors= via= s2cid= mr= type= citeseerx= accessdate= archivedate= archiveurl= coauthors= month= day= last16= first16= last17= first17= last18= first18= last19= first19= last20= first20= last21= first21= last22= first22= last23= first23= last24= first24= last25= first25= last26= first26= last27= first27= last28= first28= last29= first29= last30= first30= last31= first31=
|cat = Wikipedia:Vorlagenfehler/Vorlage:Cite journal
|errNS = 0
|template = Vorlage:Cite journal
|format =
|preview = 1
}}Vorlage:Cite book/URL{{#if: | Vorlage:Cite book/Meldung }}{{#if: | Vorlage:Cite book/Meldung }}{{#if: Phytochemistry
|| Vorlage:Cite book/Meldung
}}{{#if: Vorlage:Cite book/ParamBool
| Vorlage:Cite book/Meldung
}}{{#if: Vorlage:Cite book/ParamBool
| Vorlage:Cite book/Meldung
}}{{#if: Vorlage:Cite book/ParamBool
| Vorlage:Cite book/Meldung
}}{{#if: Vorlage:Cite book/ParamBool
| Vorlage:Cite book/Meldung
}}{{#if: Vorlage:Cite book/ParamBool
| Vorlage:Cite book/Meldung
}}{{#if: Vorlage:Cite book/ParamBool
| Vorlage:Cite book/Meldung
}}Vorlage:Cite book/Meldung2{{#ifexpr: 0{{#ifeq:^^|^^||+1}}{{#ifeq:^^|^^||+1}}{{#ifeq:Mayer AM|^^||+1}}{{#ifeq:^^|^^||+1}} > 1
| Vorlage:Cite book/Meldung
}}</ref>
Enzymatische Katalyse
Bei der Oxidation von Brenzcatechin in Anwesenheit von Phenolase als Katalysator wird das Dihydroxybenzol in Benzochinon umgewandelt:
Einzelnachweise
<references />