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Pollenallergen Bet V 1

aus Wikipedia, der freien Enzyklopädie
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Bändermodell des Monomers von zwei Seiten, nach PDB 1QMR
Pollenallergen Bet V 1 }}
Andere Namen

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Vorhandene Strukturdaten: 1BV1, 1FSK, 1LLT, 1QMR, 1B6F }}

Eigenschaften des menschlichen Proteins

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Masse/Länge Primärstruktur 159 Aminosäuren

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Sekundär- bis Quartärstruktur Monomer

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Arzneistoffangaben
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MEROPS
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Bet v 1 ist das Hauptallergen der Hänge-Birke (Betula pendula, Syn.: B. verrucosa) und der Auslöser der Birkenpollenallergie beim Menschen. Bet v 1 gehört zur PR-10-Proteinfamilie, deren Vertreter von vielen Gefäßpflanzen als Antwort auf biotischen und abiotischen Stress in verschiedenen Gewebetypen gebildet werden.<ref>K. Hoffmann-Sommergruber: Plant Allergens and Pathogenesis-Related Proteins. What Do They Have in Common? In: International Archives of Allergy & Immunology. 2000, 122, S. 155–166</ref> Die genaue Funktion von Bet v 1 für die Pflanze ist bisher unbekannt. Ergebnisse der Kristallstrukturanalyse sowie von Bindungsstudien lassen aber vermuten, dass es sich um einen Carrier für Steroidhormone handeln könnte, der eine Rolle bei der Abwehr von Pathogenen sowie bei der Entwicklung und beim Wachstum der Pflanze spielt.<ref>Z. Marković-Housley et al.: Crystal structure of a hypoallergenic isoform of the major birch pollen allergen Bet v 1 and its likely biological function as a plant steroid carrier. In: Journal of Molecular Biology. 2003, 325(1), S. 123–33</ref> Von Bet v 1 sind mehrere Isoforme mit unterschiedlich starker Allergenität bekannt.<ref>K. Hoffmann-Sommergruber, M. Vanek-Krebitz, C. Radauer, J. Wen, F. Ferreira, O. Scheiner, H. Breiteneder: Genomic characterization of members of the Bet v 1 family: genes coding for allergens and pathogenesis-related proteins share intron positions. In: Gene 1997, 197, S. 91–100</ref> Die Isoform-Zusammensetzung der im Pollen vorkommenden Bet v 1-Proteine variiert von Baum zu Baum, weshalb die Stärke der Allergenität der Pollen für jeden einzelnen Birkenbaum individuell ist.<ref>{{#invoke:Vorlage:Literatur|f}}{{#if:

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Eine Unterfamilie der PR-10-Proteine fasst alle zu Bet v 1 homologen Proteine zur BetVI-Familie zusammen; auch Mitglieder dieser Familie sind breit verstreut im Pflanzenreich und viele sind starke Allergene. Da es sich bei allen Mitgliedern aufgrund der Homologie um das gleiche Epitop handelt, ist hier der Grund für Kreuzallergien zu suchen. Weitere Mitglieder der BetVI-Familie sind beispielsweise:<ref name='ip'/>

Ein Hinweis auf die genaue Funktion ist eine Bindedomäne der Proteine, die bevorzugt Lipide wie Cholesterin und Lecithin binden kann. Der physiologische Ligand von Bet v 1 ist Quercetin-3-O-sophorosid.<ref>{{#invoke:Vorlage:Literatur|f}}{{#if:

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Einzelnachweise

<references />