Phosphoglyceratmutase
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| Phosphoglyceratmutase 1 (B type) dimer (Mensch) nach PDB 1YFK | |||||||||||||
| Andere Namen |
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Vorhandene Strukturdaten: }} | |||||||||||||
| Eigenschaften des menschlichen Proteins
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| Masse/Länge Primärstruktur | 253/252/254/270 Aminosäuren
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| Sekundär- bis Quartärstruktur | Homodimer
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| Kofaktor |
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| Arzneistoffangaben | |||||||||||||
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| Reaktionsart | Umlagerung
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| Substrat | 2-Phosphoglycerat
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| Produkte | 3-Phosphoglycerat
}} 5.4.2.12
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| Vorkommen | |||||||||||||
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Phosphoglyceratmutasen (PGM oder PGAM) sind Enzyme, die die Umlagerung der Phosphatgruppe in Phosphoglycerat von 2- auf 3-Position und umgekehrt katalysieren. Diese Reaktion ist ein Teilschritt in der Glycolyse, der Verwertung von Kohlenhydraten im Stoffwechsel aller Lebewesen, die in jeder Zelle stattfindet. Es wird zwischen Cofaktor-abhängigen (dPGM, EC 5.4.2.11) und Cofaktor-unabhängigen (iPGM, EC 5.4.2.12) Enzymen unterschieden. Erstere benötigen 2,3-Diphosphoglycerat als Kofaktor und finden sich in allen Wirbeltieren, einigen Wirbellosen, Pilzen und Bakterien. Zweitere sind in allen Pflanzen und Algen sowie einigen Wirbellosen, Pilzen und Bakterien verbreitet.<ref>{{#invoke:Vorlage:Literatur|f}}</ref> Mit den Säugetieren haben sich durch Kopie zusätzliche Allele des PGAM1-Gens gebildet, die PGAM2, PGAM4 und PGAM5 genannt werden. PGAM2 wird nur in den Muskeln produziert. Mutationen am PGAM2-Gen führen zu einer Form der Muskeldystrophie.
Katalysierte Reaktion
Datei:D-3-Phosphoglycerat2.svg ⇔ Datei:D-2-Phosphoglycerat2.svg
2-Phosphoglycerat wird umgelagert zu 3-Phosphoglycerat und umgekehrt. Bei der Cofaktor-abhängigen Form erfolgt die Katalyse durch zwischenzeitliche Bildung eines Phosphohistidin-Restes in der PGAM. Dabei ist zu beachten, dass ein zusätzlicher Phosphatrest an C2 angelagert wird und somit das Zwischenprodukt 2,3-BPG entsteht.
- <math>\mathrm{\text{Enz-His-Phosphat} + \text{3-Phosphoglycerat} \rightleftharpoons }</math> <math>\mathrm{\text{Enz-His} + \text{2,3-Bisphosphoglycerat}}</math>
Erst danach wird der Phosphatrest an C3 entfernt und die Mutase erhält die Phosphorylgruppe zurück, um den Phosphohistidin-Rest zu regenerieren.
- <math>\mathrm{\text{Enz-His} + \text{2,3-Bisphosphoglycerat} \rightleftharpoons }</math> <math>\mathrm{\text{Enz-His-Phosphat} + \text{2-Phosphoglycerat}}</math>
Das Enzym benötigt katalytische Mengen an 2,3-Bisphosphoglycerat, um den Histidinrest im aktiven Zentrum in phosphorylierter Form zu halten.<ref>{{#invoke:Vorlage:Literatur|f}}</ref>
Weitere Funktionen
Die PGAM-Isoformen haben zusätzlich schwache Aktivität als Bisphosphoglyceratmutase (EC 5.4.2.4) und als Biphosphoglycerat-Phosphatase (EC 3.1.3.13).
PGAM1 wird in Krebszellen im Übermaß produziert. PGAM1 bindet in vitro am Kern von Hepatitis-C-Virus. Patienten mit autoimmuner Hepatitis erzeugen vermehrt PGAM1-Antikörper.<ref>F. Lu et al.: Serum proteomic-based analysis for the identification of a potential serological marker for autoimmune hepatitis. Biochem Biophys Res Commun. 367/2/2008:284-90. PMID 18154727</ref><ref>H. X. Su et al.: Screening cellular proteins binding to the core region of hepatitis C virus RNA genome with digoxin-labeled nucleic acids. Intervirology. 50/4/2007:303-9. PMID 17622790</ref><ref>L. J. Huang et al.: Proteomic analysis of secreted proteins of non-small cell lung cancer. Ai Zheng. 25/11/2006:1361-7. PMID 17094902</ref>
PGAM5 wird an die Außenmembran von Mitochondrien transportiert und bindet dort Keap1 und Nrf2.<ref>S. C. Lo und M. Hannink: PGAM5 tethers a ternary complex containing Keap1 and Nrf2 to mitochondria. Exp Cell Res. 314/8/2008:1789-803. PMID 18387606</ref>
Weblinks
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Einzelnachweise
<references />