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PTEN

aus Wikipedia, der freien Enzyklopädie
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Bändermodell nach PDB 1D5R
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Andere Namen

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Vorhandene Strukturdaten: }}

Eigenschaften des menschlichen Proteins

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Masse/Länge Primärstruktur 403 Aminosäuren

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Sekundär- bis Quartärstruktur Monomer

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Kofaktor Magnesium

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Präkursor

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Isoformen

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Bezeichner
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Externe IDs

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Arzneistoffangaben
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Vorkommen
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Eukaryoten<ref>Orthologe bei inParanoid</ref> }}
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Die Phosphatase PTEN (Phosphatase and Tensin homolog) ist ein multifunktionelles Enzym in Eukaryoten. Es katalysiert die Hydrolyse von verschiedenen Phosphorsäureestern (Phospholipide und Phosphoproteine). Insbesondere sind die signalübertragenden Moleküle PIP3, PIP2, PIP1, Ins(1,3,4,5)P4 und AKT1 Substrate der PTEN. Durch diese Eingriffe in körperliche Signalwege ist PTEN ein Teil der Signaltransduktion. Im normalen Zellzustand wird die Aktivität der Phosphatase PTEN durch TGF-β unterdrückt. Dadurch wird der Zelltod verhindert. Aktiviert agiert PTEN durch Einleitung des Zelltods als Tumorsuppressor. Mutationen am PTEN-Gen und damit Defekte am PTEN-Enzym können durch unkontrollierte Zellvermehrung eine Vielzahl von Tumoren begünstigen und Krankheiten auslösen.<ref>Li et al.: PTEN, a putative protein tyrosine phosphatase gene mutated in human brain, breast, and prostate cancer. Science 275/5308/1997: 1943–1947. PMID 9072974</ref><ref name='u'>{{#if: | | UniProt }} {{#if:|{{{titel}}}|P60484}}{{#if:|Vorlage:Abrufdatum}}</ref>

Funktion

Aktiviertes PTEN unterbricht durch Dephosphorylierung von Phosphatidylinositolphosphaten (insbesondere IP3) den PI3K-AKT/PKB-Signalweg und wirkt als Tumorsuppressor.<ref>N. R. Leslie, N. Kriplani, M. A. Hermida, V. Alvarez-Garcia, H. M. Wise: The PTEN protein: cellular localization and post-translational regulation. In: Biochemical Society transactions. Band 44, Nummer 1, Februar 2016, S. 273–278, {{#invoke:Vorlage:Handle|f|scheme=doi|class=plainlinks|parProblem=Problem|errCat=Wikipedia:Vorlagenfehler/Parameter:DOI|errClasses=error editoronly|errHide=1|errNS=0 4 10 100}}, PMID 26862215.</ref> Es hemmt die Phosphorylierung von Shc und unterbricht den MAP-Kinase-Weg. Es dephosphoryliert FAK und unterbricht damit weitere Signalwege, mit dem Ergebnis, dass Zellmigration und Zellteilung verhindert werden.<ref> M. Shih/Biocarta: PTEN dependent cell cycle arrest and apoptosis</ref>

PTEN-Hamartom-Tumor-Syndrom

Die durch Defekte an PTEN verursachten seltenen Erbkrankheiten werden als PTEN-Hamartom-Tumor-Syndrom zusammengefasst und umfassen eine Gruppe überlappender heterogener Syndrome, die eine autosomal-dominante PTEN-Mutation aufweisen. Durch eine unvollständige und altersabhängige Penetranz und unterschiedlich starke Genexpression zeigen die Krankheitsbilder eine ausgesprochen große Symptom-Heterogenität. Zudem sind die bisher bekannten Mutationen über das gesamte Gen verstreut, was auch für die Heterogenität verantwortlich gemacht wird.<ref>Erik K. Alexander, Gayun Chan-Smutko, Mansi A. Saksena, Ion Popa: Case 19-2013 — A 35-Year-Old Woman with Recurrent Goiter and Ductal Carcinoma of the Breast. New England Journal of Medicine 2013; Band 368, Ausgabe 25 vom 20. Juni 2013, Seiten 2416–2424; doi:10.1056/NEJMcpc1209273.</ref>

Hierzu gerechnet werden:<ref>{{#ifeq:|ID|306498| Eintrag zu {{#if:PTEN-Hamartom-Tumor-Syndrom|PTEN-Hamartom-Tumor-Syndrom|PTEN}}. In: Orphanet (Datenbank für seltene Krankheiten)Vorlage:Abrufdatum }}</ref>

Bei Vorliegen einer PTEN-Mutation werden Tumoren wie Endometriumkarzinom und Prostatakarzinom begünstigt.<ref name="u" />

Einzelnachweise

<references />

Weblinks

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