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Osteonectin

aus Wikipedia, der freien Enzyklopädie
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Osteonectin }}
Bändermodell eines verkürzten Osteonectin-Trimers (Aminosäuren 71-303), nach PDB 1BMO
Osteonectin }}
Andere Namen

{{{Andere Namen}}} }}

Vorhandene Strukturdaten: 1BMO, 1NUB, 1SRA, 2V53 }}

Eigenschaften des menschlichen Proteins

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Masse/Länge Primärstruktur 286 Aminosäuren

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Sekundär- bis Quartärstruktur

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Kofaktor Ca2+

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Präkursor

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Isoformen

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Bezeichner
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Externe IDs

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Arzneistoffangaben
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Bezeichnung 
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Vorkommen
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Osteonectin (auch englisch {{#invoke:Vorlage:lang|flat}} und kurz SPARC genannt) ist ein Glykoprotein, das von tierischen Zellen abgesondert (sezerniert) wird. Es wird in der extrazellulären Matrix in nahezu allen Geweben während Umbau- und Entwicklungsvorgängen sowie Krankheiten exprimiert. Es ist in der Lage, mehrere Calcium-Ionen aufzunehmen und bindet an nahezu alle Matrixproteine, Wachstumsfaktoren, Serumalbumin und an Zellen. Es reguliert Zell-Matrix-Wechselwirkungen und moduliert Zellwanderungen (Zellmigration) und ist damit unter anderem in der Wundheilung und im Knochenstoffwechsel von Bedeutung.

Literatur

  • Thomas Kreis, Ronald Vale: Guidebook to the extracellular matrix, anchor, and adhesion proteins; Oxford University Press; 2. Auflage 1999; ISBN 9780198599586; Seite 480

Einzelnachweise

<references />

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