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Nisin

aus Wikipedia, der freien Enzyklopädie
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Nisin }}
Stäbchenmodell nach PDB 1WCO
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Andere Namen

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Vorhandene Strukturdaten: }}

Eigenschaften des menschlichen Proteins

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Masse/Länge Primärstruktur 34 Aminosäuren

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Sekundär- bis Quartärstruktur

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Kofaktor

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Präkursor (57 aas)

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Isoformen

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Bezeichner
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Externe IDs

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Arzneistoffangaben
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Produkte 
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Vorkommen
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Bacillus / Lactobacillus / Streptococcus Gruppe }}
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Nisin ist ein antibiotisch wirkendes Peptid aus der Gruppe der Lantibiotika (lanthioninhaltige Antibiotika). Es weist ein breites Wirkungsspektrum gegen grampositive Bakterien auf.<ref name="Stevens" /> Nisin wird von dem Milchsäurebakterium Lactococcus lactis produziert.<ref name="Cao" /><ref name="Soomro">{{#invoke:Vorlage:Literatur|f}}</ref> Es kommt in roher Milch vor und gilt für gesunde Menschen als harmlos, da man davon ausgeht, dass es von den Verdauungsenzymen in kurzer Zeit abgebaut wird.

Datei:Nisin.png
Chemische Formel von Nisin

Wegen seiner antibiotischen Wirkung (nur gegen grampositive Bakterien) ist Nisin zur Konservierung geeignet. Es ist in den meisten europäischen Ländern als Konservierungsstoff für verschiedene Lebensmittel (Pudding, Käse, Schmelzkäse) zugelassen.<ref name="Soomro" /><ref name="Stevens">K. A. Stevens u. a.: Nisin treatment for inactivation of Salmonella species and other gram-negative bacteria. In: Applied and Environmental Microbiology, Band 57, Nr. 12, 1991, S. 3613–3615, PMID 1785933, }} PMC 184021 (freier Volltext{{#if:|, PDF}}), doi:10.1128/aem.57.12.3613-3615.1991.</ref> Als Lebensmittelzusatz hat es die Nummer E 234.<ref name="ZZulV"><templatestyles src="Webarchiv/styles.css" />{{#if: 

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  }}</ref>

Nisin wird auch in der Humanmedizin<ref>Clara Aranha, Sadhana Gupta, K. V. R. Reddy: Contraceptive efficacy of antimicrobial peptide Nisin: in vitro and in vivo studies. In: Contraception. Band 69. Nr. 4, 2004, S. 333–338, doi:10.1016/j.contraception.2003.11.002, PMID 15033410.</ref> und Tiermedizin<ref name="Cao">L. T. Cao, J. Q. Wu, F. Xie, S. H. Hu, Y. Mo: Efficacy of nisin in treatment of clinical mastitis in lactating dairy cows. In: Journal of dairy science, Band 90, Nr. 8, 2007, S. 3980–3985, PMID 17639009, doi:10.3168/jds.2007-0153.</ref> als Antibiotikum angewendet.

Nisin gehört zur Nisin-Familie der porenbildenden Toxine. Es benutzt Lipid II in der bakteriellen Zellmembran, um eine Pore mit einem Durchmesser von 2 bis 2,5 Nanometer für mehrere Sekunden zu öffnen. Es ist ein Klasse I-Lantibiotikum.<ref>TCDB-Eintrag</ref>

Analytik

Zur zuverlässigen qualitativen und quantitativen Bestimmung von Nisin in den verschiedenen Untersuchungsmaterialien können die Kopplungen der HPLC mit der Massenspektrometrie<ref>K. Y. Ko, S. R. Park, C. A. Lee, M. Kim: Analysis method for determination of nisin A and nisin Z in cow milk by using liquid chromatography-tandem mass spectrometry. In: J Dairy Sci., 98(3), Mar 2015, S. 1435–1442. PMID 25529415</ref><ref>N. Schneider, K. Werkmeister, M. Pischetsrieder: Analysis of nisin A, nisin Z and their degradation products by LCMS/MS. In: Food Chem., 127(2), 15. Jul 2011, S. 847–854. PMID 23140745</ref> oder ELISA-Tests<ref>S. Aly, J. Floury, M. H. Famelart, M. N. Madec, D. Dupont, Y. Le Gouar, S. Lortal, S. Jeanson: Nisin quantification by ELISA allows the modeling of its apparent diffusion coefficient in model cheeses. In: J Agric Food Chem., 59(17), 14. Sep 2011, S. 9484–9490. PMID 21770386</ref> eingesetzt werden.

Literatur

  • Cortina Kaletta, Karl-Dieter Entian: Nisin, a Peptide Antibiotic: Cloning and Sequencing of the nisA Gene and Posttranslational Processing of its Peptide Product. In: J. Bact., 1989, S. 1597–1601, PMID 2493449, }} PMC 209786 (freier Volltext{{#if:|, PDF}}), doi:10.1128/jb.171.3.1597-1601.1989.

Einzelnachweise

<references />

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