Myosin II

Myosin-II ist ein dimeres Motorprotein in eukaryotischen Zellen. Es kommt im Sarkomer der Skelettmuskulatur vor und ist unabdingbar für die Muskelkontraktion.

Aufbau

Myosin-II besteht aus 6 Untereinheiten, 2 schweren und 4 leichten Ketten. Es hat eine molekulare Masse von etwa 490 kDa. Strukturell kann man einen Kopf-, Hals- und Schwanzteil unterscheiden. Der Kopfteil besitzt eine ATP-Bindungstasche mit einer ATPase-Aktivität, d. h. das Nucleotidtriphoshphat, Adenosintriphosphat, kann in Adenosindiphosphat und Phosphat aufgespalten werden.

Funktion

Als Motorprotein ist Myosin-II für die Muskelkontraktion in der quergestreiften Muskulatur notwendig. Mit dem Kopfteil kann sich Myosin-II an Bindungsstellen im Aktinfilament verankern. Diese Bindungsstellen sind durch Tropomyosin, ein filamentöses Protein, bedeckt.<ref name="vonderEcken_2015">{{#invoke:Vorlage:Literatur|f}}{{#if:

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  }}</ref> Erst wenn Calciumionen an Troponin C binden, dann wird durch Konformationsänderung Tropomyosin zur Seite geschoben und Myosin-II kann am Aktinfilament binden (siehe kontraktilen Mechanismus).<ref>von der Ecken, J.; Heissler, S. M.; Pathan-Chhatbar, S.; Manstein, D. J.; Raunser, S.: Cryo-EM structure of a human cytoplasmic actomyosin complex at near-atomic resolution. In: Nature. 534(7609), 2016, S. 724–728 (2016) PMID 27324845</ref>

Literatur

Aguilar, H. N.; Mitchell, S.; Knoll, A. H.; Yuan, X. (2010). „Physiological pathways and molecular mechanisms regulating uterine contractility“. Human Reproduction Update 16 (6): 725–744. {{#invoke:Vorlage:Handle|f|scheme=doi|class=plainlinks|parProblem=Problem|errCat=Wikipedia:Vorlagenfehler/Parameter:DOI|errClasses=error editoronly|errHide=1|errNS=0 4 10 100}}. PMID 20551073.

Einzelnachweise