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Melittin

aus Wikipedia, der freien Enzyklopädie
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Melittin }}
Bänderdarstellung des biologisch aktiven Homotetramers
Melittin }}
Andere Namen

{{{Andere Namen}}} }}

Vorhandene Strukturdaten: 1bh1, 2mlt }}

Eigenschaften des menschlichen Proteins

}}

Masse/Länge Primärstruktur 26 AS (Monomer)

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Sekundär- bis Quartärstruktur Homotetramer

}}

Kofaktor

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Präkursor Propeptid (48 AS)

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Isoformen

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Bezeichner
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Externe IDs

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Arzneistoffangaben
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DrugBank [3] 
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Wirkstoffklasse 
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Transporter-Klassifikation
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Bezeichnung Melittin-Familie 
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MEROPS [5]}}
MEROPS {{{Inhibitor_fam}}}}}
Reaktionsart 
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Substrat 
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Produkte 
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Vorkommen
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Stechimmen (Aculeata) }}
}}

}}

{{#if:Mellitin Struktur2.jpg||}}

Melittin (von griech. {{#invoke:Vorlage:lang|flat}} mélitta – die Biene) bezeichnet ein als Hauptbestandteil (50–70 %)<ref>Stanley D. Somerfield, Jean-Louis Stach et al.: Bee venom melittin blocks neutrophil O2− production. In: Inflammation, Bd. 10, Nr. 2, 1986, S. 175–182 {{#invoke:Vorlage:Handle|f|scheme=doi|class=plainlinks|parProblem=Problem|errCat=Wikipedia:Vorlagenfehler/Parameter:DOI|errClasses=error editoronly|errHide=1|errNS=0 4 10 100}}.</ref> im Bienengift enthaltenes kationisches Polypeptid, bestehend aus 26 Aminosäuren.<ref>Magdalena T. Tosteson, Daniel C. Tosteson: The sting. Melittin forms channels in lipid bilayers. In: Biophysical Journal, Bd. 36, Nr. 1, 1981, S. 109–116, PMID 6269667, }} PMC 1327579 (freier Volltext{{#if:|, PDF}}).</ref> Homologe Peptide wurden in anderen Stechimmen-Gattungen gefunden, darunter Kurzkopfwespen (Vespula),<ref>{{#if: | | UniProt }} {{#if:|{{{titel}}}|P59262}}{{#if:|Vorlage:Abrufdatum}}</ref> Hornissen (Vespa)<ref>{{#if: | | UniProt }} {{#if:|{{{titel}}}|P68409}}{{#if:|Vorlage:Abrufdatum}}</ref> und Feldwespen der Gattung Polistes.<ref>{{#if: | | UniProt }} {{#if:|{{{titel}}}|P59261}}{{#if:|Vorlage:Abrufdatum}}</ref> Melittin ist ein porenbildendes Toxin.

Struktur und Funktion

Datei:Mellitin Struktur.png
Bänder- und Stäbchendarstellung des Homodimers zur Veranschaulichung der hydrophoben Seitenketten.

Die Primärstruktur des Monomers besteht aus 26 Aminosäuren; es hat eine Molekülmasse von 2848 Da.<ref>Primärstruktur des Monomers: Gly-Ile-Gly-Ala-Val-Leu-Lys-Val-Leu-Thr-Thr-Gly-Leu-Pro-Ala-Leu-Ile-Ser-Trp-Ile-Lys-Arg-Lys-Arg-Gln-Gln</ref><ref>{{#if: | | UniProt }} {{#if:|{{{titel}}}|P01501}}{{#if:|Vorlage:Abrufdatum}}</ref>

Der Aufbau ähnelt dem eines Tensids: 19 der 20 Aminosäuren am N-Terminus sind unpolar, die sechs Aminosäuren am C-Terminus des Proteins sind polar. Es ist trotz des überwiegenden Anteils an unpolaren Aminosäuren in Wasser als Tetramer löslich, das heißt jeweils vier der Proteine bilden eine Einheit, die in Wasser löslich ist.<ref name="Terwillinger1982">{{#invoke:Vorlage:Literatur|f}}</ref>

Melittin lagert sich in Zellmembranen ein und bildet dort Kanäle, die für gelöste Ionen durchlässig sind. Die Durchlässigkeit ist dabei für Anionen höher als die für Kationen.<ref name="Terwillinger1982" /> Es wird davon ausgegangen, dass dies durch eine parallele Anordnung des Melittins in der Zellmembran als Tetramer geschieht, das heißt, im Gegensatz zum Tetramer in Wasser zeigen alle Proteine in die gleiche Richtung.<ref name="Melittin in Membranen">Horst Vogel, Fritz Jähnig: The structure of melittin in membranes. In: Biophysical Journal, Bd. 50, Nr. 4, 1986, S. 573–582, PMID 3779000; }} PMC 1329835 (freier Volltext{{#if:|, PDF}}).</ref>

Die Ionendurchlässigkeit der Zellmembran führt in Folge zur Freisetzung von Kaliumionen und damit schließlich zu Zelltod, Mastzellzerfall und Gefäßerweiterung. Diese Porenbildung wirkte sich in einer Studie aus dem Jahr 2020 besonders effektiv auf Tumorzellen aus und zerstörte diese vollständig.<ref>{{#invoke:Vorlage:Literatur|f}}</ref><ref>{{#if:|{{#iferror: {{#iferror:{{#invoke:Vorlage:FormatDate|Execute}}|}}| |}}}}{{#if:aponet.de|aponet.de: }}{{#if:|{{#if:Die neuesten Beiträge auf aponet.de|[{{#invoke:Vorlage:Internetquelle|archivURL|1={{#invoke:URLutil|getNormalized|1={{{archiv-url}}}}}}} {{#invoke:Vorlage:Internetquelle|TitelFormat|titel=Die neuesten Beiträge auf aponet.de}}]{{#if:| ({{{format}}})}}{{#if:| {{{titelerg}}}{{#invoke:Vorlage:Internetquelle|Endpunkt|titel={{{titelerg}}}}}}}}}|{{#if:https://www.aponet.de/artikel/bienengift-gegen-brustkrebs-neue-hoffnung-melittin-16167%7C{{#if:{{#invoke:TemplUtl%7Cfaculty%7C}}%7C{{#invoke:Vorlage:Internetquelle%7CTitelFormat%7Ctitel={{#invoke:WLink%7CgetEscapedTitle%7C1=Die neuesten Beiträge auf aponet.de}}}}|[{{#invoke:URLutil|getNormalized|1=https://www.aponet.de/artikel/bienengift-gegen-brustkrebs-neue-hoffnung-melittin-16167}} {{#invoke:Vorlage:Internetquelle|TitelFormat|titel={{#invoke:WLink|getEscapedTitle|1=Die neuesten Beiträge auf aponet.de}}}}]}}{{#if:| ({{{format}}}{{#if:{{#if: 2025-08-21 | {{#if:{{#invoke:TemplUtl|faculty|}}||1}}}} 

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Weblinks

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Einzelnachweise

<references />

Abgerufen von „https://wiki-de.moshellshocker.dns64.de/index.php?title=Melittin&oldid=368057“