NADP-abhängiges Malatenzym

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NADP-abhängiges Malatenzym }}
Geteiltes Oberflächen-/Bändermodell des Dimer von ME1 (Mensch) nach PDB 2AW5
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Beim NADP⁺-abhängigen Malatenzym handelt es sich um ein in Tieren, Pilzen und Pflanzen vorkommendes Enzym, das eine wichtige Reaktion zur Bereitstellung von NADPH im Rahmen des Citrat-Shuttles katalysiert. Dabei wird Malat zu Pyruvat umgesetzt. Dieses mit je einer Isoform sowohl in Mitochondrien (ME3) als auch im Zytosol (ME1) vorhandene Enzym ist beim Menschen in allen Gewebetypen zu finden. Auch Pflanzen besitzen zwei Isoformen.<ref name="p" /><ref>{{#if: | | UniProt }} {{#if:|{{{titel}}}|P48163}}{{#if:|Vorlage:Abrufdatum}}, {{#if: | | UniProt }} {{#if:|{{{titel}}}|Q16798}}{{#if:|Vorlage:Abrufdatum}}</ref>

Neben dem NADP⁺-abhängigen Malatenzym gibt es Malatenzyme, die mit NAD fungieren: zum einen das NAD-abhängige Malatenzym (Oxalacetat decarboxylierend), bei dem NAD⁺ reduziert wird (EC 1.1.1.38). Auch hier kann Oxalacetat als Substrat dienen. Zum anderen gibt es auch ein NAD-abhängiges Malat-Enzym, bei dem ebenfalls NAD⁺ reduziert wird (EC 1.1.1.39), aber Oxalacetat nicht umgesetzt werden kann. Malat-Enzyme sind nicht identisch mit der Malat-Dehydrogenase!

Katalysierte Reaktion

Datei:L-Malat.svg + NADP⁺  <math>\rightleftharpoons</math>  Datei:Pyruvat.svg + NADPH + CO₂

L-Malat wird zu Pyruvat decarboxyliert, unter Generierung von einem NADPH aus einem NADP⁺. Oxalacetat wird ebenso als Substrat akzeptiert.

Generierung von NADPH

Neben den im Pentosephosphatweg vorkommenden Enzymen Glucose-6-phosphat-Dehydrogenase, 6-Phosphogluconat-Dehydrogenase und einer Form der Isocitrat-Dehydrogenase, sowie der Glutamatdehydrogenase ist das NADP⁺-abhängige Malatenzym für Tiere die einzige Möglichkeit, NADPH zu generieren.<ref>David Nelson, Michael Cox: Lehninger Biochemie. Springer, Berlin; 4., vollst. überarb. u. erw. Auflage 2009; ISBN 978-3-540-68637-8, S. 1076.</ref>

Literatur

• J. Rassow: Biochemie. 2. Auflage. Thieme 2008
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Weblinks

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Einzelnachweise

<references />