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Lecithin-Retinol-Acyltransferase

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Lecithin-Retinol-Acyltransferase }}
Andere Namen

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Vorhandene Strukturdaten: }}

Eigenschaften des menschlichen Proteins

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Masse/Länge Primärstruktur 230 Aminosäuren

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Sekundär- bis Quartärstruktur Membranprotein (ER)

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Kofaktor

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Präkursor

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Isoformen

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Bezeichner
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Arzneistoffangaben
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Vorkommen
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Wirbeltiere<ref>Homologe bei OMA</ref> }}
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Die Lecithin-Retinol-Acyltransferase (LRAT) ist das Enzym in Wirbeltieren, das die Veresterung von Retinol katalysiert. Diese Reaktion findet in allen Gewebetypen statt, die Vitamin A speichern, besonders aber in Netzhaut, Leber und Darm. Retinylester (im Mensch hauptsächlich Retinylpalmitat) sind außerdem die bevorzugte Form, in der Vitamin A vom Darm zur Leber transportiert wird. LRAT ist in der Membran des ER lokalisiert und bezieht eines der beiden Substrate von dort. Mutationen im LRAT-Gen sind eine Ursache für Retinitis pigmentosa.<ref>{{#if: | | UniProt }} {{#if:|{{{titel}}}|O95237}}{{#if:|Vorlage:Abrufdatum}}</ref><ref>{{#invoke:Vorlage:Literatur|f}}{{#if: 

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Ratten ohne LRAT sind nicht in der Lage, Vesikel in Leber-Ito-Zellen zu bilden, die als Fettspeicher dienen. Die Speicherung von Vitamin A in der Netzhaut wurde an Mäusen untersucht und war abhängig von der Anwesenheit von LRAT. In vielen menschlichen Krebs-Zelllinien ist die Genexpression von LRAT erniedrigt. Auf der anderen Seite reagieren Mäuse mit erhöhter LRAT-Expression empfindlicher auf Karzinogene im oralen Bereich.<ref>{{#invoke:Vorlage:Literatur|f}}{{#if: 

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Katalysierte Reaktion

Retinol + Dipalmitoyllecithin <math>\longrightarrow</math>
<math>\longrightarrow</math> Retinylpalmitat + 2-Palmitoyllecithin

All-trans-Retinol und Dipalmitoyllecithin werden zu Retinylpalmitat und 2-Palmitoyllecithin umgesetzt.

Einzelnachweise

<references />

Abgerufen von „https://wiki-de.moshellshocker.dns64.de/index.php?title=Lecithin-Retinol-Acyltransferase&oldid=2087620“