HindIII
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| Oberflächenmodell des Dimer mit DNA nach PDB 2E52 | |||||||||||||
| Andere Namen |
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Vorhandene Strukturdaten: }} | |||||||||||||
| Eigenschaften des menschlichen Proteins
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| Masse/Länge Primärstruktur | 300 Aminosäuren
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| Sekundär- bis Quartärstruktur | Homodimer
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| Kofaktor | Magnesium
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| Präkursor |
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| Isoformen |
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| Bezeichner | |||||||||||||
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| Arzneistoffangaben | |||||||||||||
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| DrugBank | [3]
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| Wirkstoffklasse |
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| Transporter-Klassifikation | |||||||||||||
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| Bezeichnung |
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| Reaktionsart | Hydrolyse
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| Substrat | AAGCTT (dDNA)
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| Produkte |
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| Vorkommen | |||||||||||||
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| Haemophilus influenzae }} | |||||||||||||
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HindIII ist ein Enzym, das in der Molekularbiologie zur zielgerichteten Spaltung von DNA verwendet wird. Dieses Enzym gehört zur Familie der Typ-II-Restriktionsendonukleasen und wurde erstmals 1970 aus dem Bakterium Haemophilus influenzae gewonnen.<ref>H. O. Smith und K. W. Wilcox: A restriction enzyme from Hemophilus influenzae. I. Purification and general properties. Journal of Molecular Biology (1970) 51(2): S. 379–391 PMID 5312500</ref> Seine Molekülmasse beträgt 35 kDa. Nach Dimerisierung schneidet HindIII doppelsträngige DNA innerhalb der palindromischen Erkennungssequenz unter Bildung eines 5'-Überhangs wie folgt:
| Erkennungssequenz | Restriktionsschnitt |
|---|---|
5'-AAGCTT-3' 3'-TTCGAA-5' |
5'-A AGCTT-3' 3'-TTCGA A-5' |
Diese Ausbildung eines vier Nukleinbasen umfassenden 5'-Überhangs (sticky ends) durch HindIII kann in der Molekularbiologie ebenfalls zur erleichterten Verkettung (Ligation) von DNA-Fragmenten ausgenutzt werden.
Einzelnachweise
<references />