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Guanin-Desaminase

aus Wikipedia, der freien Enzyklopädie
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Guanin-Desaminase }}
Andere Namen

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Vorhandene Strukturdaten: 2UZ9, 4AQL }}

Eigenschaften des menschlichen Proteins

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Masse/Länge Primärstruktur 454 Aminosäuren

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Sekundär- bis Quartärstruktur Homodimer

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Kofaktor Zn2+

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Präkursor

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Isoformen 3

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Bezeichner
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Arzneistoffangaben
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MEROPS
MEROPS
Reaktionsart Aminhydrolyse
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Substrat Guanin + H2O
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Produkte Xanthin + NH3
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Vorkommen
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Lebewesen }}
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Die Guanin-Desaminase ist das Enzym, das die Desaminierung von Guanin zu Xanthin katalysiert. Dieser in allen Lebewesen vorkommende Reaktionsschritt führt zum Abbau des Guanins, der beim Menschen nach dem nächsten Schritt mit der Harnsäure endet.<ref>{{#if: | | UniProt }} {{#if:|{{{titel}}}|Q9Y2T3}}{{#if:|Vorlage:Abrufdatum}}</ref>

Eine Spleißvariante der Guanin-Desaminase, genannt Cypin, ist an der Entwicklung des Nervensystems beteiligt; es hat eine Funktion bei der Regulation der Verzweigung dendritischer Zellen. Dabei wird eine vermehrte Cypin-Expression durch den Wachstumsfaktor BDNF ausgelöst.<ref>J. R. Fernández, B. Byrne, B. L. Firestein: Phylogenetic analysis and molecular evolution of guanine deaminases: from guanine to dendrites. In: Journal of molecular evolution. Band 68, Nummer 3, März 2009, S. 227–235, {{#invoke:URIutil|{{#ifeq:1|1|linkISSN|targetISSN}}|1432-1432|0}}{{#ifeq:1|0|[!] }}{{#ifeq:0|1

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}}. PMID 9389040. </ref>

Die katalysierte Reaktion:

Guanin + H2O   <math>\longrightarrow</math>   Xanthin + NH3

Guanin wird desaminiert, Xanthin entsteht.

Einzelnachweise

<references/>

Weblinks

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