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GRIA 1

aus Wikipedia, der freien Enzyklopädie
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GRIA 1 }}
Andere Namen

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Vorhandene Strukturdaten: }}

Eigenschaften des menschlichen Proteins

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Masse/Länge Primärstruktur 888 Aminosäuren

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Sekundär- bis Quartärstruktur multipass Membranprotein, Homo-/Heterotetramer

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Kofaktor

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Präkursor

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Isoformen Flip, Flop

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Bezeichner
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Arzneistoffangaben
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Bezeichnung Glutamat-gesteuerter Ionenkanal
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MEROPS
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Substrat
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Produkte
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Vorkommen
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Der ionotrope Glutamat-Rezeptor, AMPA 1, auch bekannt als GRIA1, ist ein menschliches Protein.<ref name="entrez">{{#if:Vorlage:Cite book/URL|{{#iferror: {{#iferror:{{#invoke:Vorlage:FormatDate|Execute}}|}}| |}}}}{{#if:{{#if:

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Glutamat-Rezeptoren sind die vorherrschende Form der excitatorischen Neurotransmitter-Rezeptoren im Säugetier-Gehirn. Sie werden durch eine Vielzahl von neurophysiologischen Prozessen aktiviert. Sie sind aus verschiedenen Untereinheiten bestehende heteromere Proteinkomplexe, von denen jede eine transmembranäre Domäne besitzt und die zusammen einen liganden-gesteuerten Ionenkanal. Die Klassifikation der Glutamat-Rezeptoren beruht auf ihrer Aktivierung durch verschiedene Agonisten. Der GRIA1 gehört zur Familie der AMPA-Rezeptoren. Für jedes der vier GRIAs sind sogenannte Flip-flop-Isoformen bekannt, die durch alternatives Spleißen erzeugt werden. Die Rezeptoruntereinheiten der verschiedenen Isoformen unterscheiden sich in ihren Signalübertragungseigenschaften. Durch In-situ-Hybridisierung konnte man zeigen, dass GRIA1-mRNA vorwiegend im Körnerzellband und in den Pyramidenzellen des Hippocampus exprimiert wird.<ref name="entrez" />

Einzelnachweise

<references />