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Filaggrine

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Filaggrine }}
Andere Namen

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Vorhandene Strukturdaten: }}

Eigenschaften des menschlichen Proteins

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Masse/Länge Primärstruktur 324 Aminosäuren

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Sekundär- bis Quartärstruktur

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Kofaktor Ca2+

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Präkursor Profilaggrin (4061 aa)

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Isoformen

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Bezeichner
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Arzneistoffangaben
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Vorkommen
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Säugetiere }}
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Als Filaggrin bezeichnet man eine Gruppe von Säugetier-Proteinen, die beim Verhornungsprozess der Haut in den Keratinozyten gebildet werden. Filaggrine helfen dabei, Keratin-Filamente über Disulfidbrücken zu vernetzen und haben somit strukturbildende Funktionen für die Epidermis. Mutationen im FLG-Gen können zu erblichen Formen der Ichthyosis vulgaris, sowie zur Anfälligkeit gegenüber atopischer Dermatitis Typ 2 (Atopisches Ekzem) mit Risiko für Allergien führen.<ref>InterPro-Eintrag.</ref><ref name="u">{{#if: | | UniProt }} {{#if:|{{{titel}}}|P20930}}{{#if:|Vorlage:Abrufdatum}}.</ref>

In einer Studie an 3000 deutschen Schulkindern wurde bei acht Prozent der Kinder eine Mutation des FLG-Gens gefunden. In späteren Untersuchungen waren diese Mutationen mit hohen IgE-Werten und Risiko für Kontaktdermatitis, insbesondere Reibeisenhaut, Xerodermie und Nickelallergie assoziiert. Als zusätzlicher Faktor stellte sich in einer britischen Studie der frühe Kontakt zu Katzen heraus.<ref>{{#invoke:Vorlage:Literatur|f}}{{#if:

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Biosynthese

In den Keratohyalin-Körnchen der Keratinozyten wird Profilaggrin exprimiert und gespeichert. Profilaggrin ist ein über 4000 Aminosäuren großes Protein, das stark phosphoryliert ist und 23 Filaggrin-Domänen enthält. Differenziert der Keratinozyt zur Hornzelle, wird das Profilaggrin dephosphoryliert und an den Filaggrin-Domänen auseinander geschnitten, wobei viele 324 Aminosäuren lange Filaggrin-Moleküle entstehen. Da das Profilaggrin 23 Filaggrin-Domänen enthält, die sich überlappen, gibt es mehrere Möglichkeiten, ein Profilaggrin-Molekül zu zerschneiden. Daraus erklärt sich die Vielfalt der möglichen Filaggrine.<ref name="u" />

Einzelnachweise

<references />

Weblinks