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Ferrochelatase

aus Wikipedia, der freien Enzyklopädie
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Ferrochelatase }}
Ferrochelatase homodimer, Human nach PDB 1HRK
Ferrochelatase }}
Andere Namen

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Vorhandene Strukturdaten: s. UniProt }}

Eigenschaften des menschlichen Proteins

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Masse/Länge Primärstruktur 369 Aminosäuren

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Sekundär- bis Quartärstruktur Homodimer

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Kofaktor (2Fe-2S)

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Präkursor

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Isoformen

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Bezeichner
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Arzneistoffangaben
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Vorkommen
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Ferrochelatase (auch: Häm-Synthase) ist ein Enzym in Eukaryoten und den meisten Bakterien, das den letzten Teilschritt der Synthese des Häm, die Chelatierung von Protoporphyrin IX mit einem Eisen-II-Ion, katalysiert. Da die Reaktion bei Eukaryoten in den Mitochondrien bzw. Chloroplasten stattfindet, muss Protoporphyrin zuvor in diese Kompartimente transportiert werden; der genaue Ablauf des Transports ist noch unklar. Beim Menschen führen Mutationen am FECH-Gen zu Ferrochelatasemangel, welcher für die seltene Erbkrankheit erythropoetische Protoporphyrie verantwortlich ist.<ref name="b" /><ref>Jassal, D’Eustachio / reactome: Protoporphyrin IX is transported from the mitochondrial intermembrane space into the mitochondrial matrix.</ref><ref>{{#if: | | UniProt }} {{#if:|{{{titel}}}|P22830}}{{#if:|Vorlage:Abrufdatum}}</ref> In Archaeen und sulfatreduzierenden Bakterien, die Häm nach einem alternativen Syntheseweg herstellen, wurde das Eisen-chelierende Enzym noch nicht identifiziert.<ref>{{#invoke:Vorlage:Literatur|f}}{{#if: 

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Katalysierte Reaktion

Protoporphyrin IX + Fe2+ ⇔ Häm b + 2H+

Protoporphyrin IX wird mit Eisen-II cheliert, Protonen werden abgespalten, Häm b entsteht. Umgekehrt kann das Enzym auch die Entfernung des Metallions beim Abbau verschiedener Häme katalysieren. Als Cofaktor fungiert ein Eisen-Schwefel-Cluster. Rekombinante Ferrochelatase ist in der Lage, auch andere zweiwertige Metallionen wie Kobalt, Nickel, Zink oder Kupfer zu chelieren.<ref>{{#invoke:Vorlage:Literatur|f}}{{#if: 

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Weblinks

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Einzelnachweise

<references />

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