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FGAM-Synthase

aus Wikipedia, der freien Enzyklopädie
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FGAM-Synthase }}
Andere Namen
  • FGAM-Synthase
  • FGAMS

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Vorhandene Strukturdaten: }}

Eigenschaften des menschlichen Proteins

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Masse/Länge Primärstruktur 1338 Aminosäuren

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Sekundär- bis Quartärstruktur

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Kofaktor

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Präkursor

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Isoformen

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Bezeichner
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Externe IDs

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Arzneistoffangaben
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Transporter-Klassifikation
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Substrat FGAR + Glutamin + ATP + H2O 
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Produkte FGAM + Glutamat + ADP + Pi 
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Vorkommen
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Lebewesen }}
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Die FGAM-Synthase (FGAMS) (auch FGARAT; formal: Phosphoribosylformylglycinamidin-Synthase) ist das Enzym, das in allen Lebewesen den vierten Schritt der Purinbiosynthese katalysiert, nämlich die Umwandlung von FGAR (ein Keton) zu FGAM (ein Imin). Die FGAMS in den meisten gramnegativen Bakterien und Eukaryoten ist ein großes Protein, das aus drei Domänen (N-terminal, FGAMS, Glutaminase) besteht, während es sich bei grampositiven Bakterien und Archaeen um einen Komplex aus drei Einzelproteinen handelt. Das für das menschliche Enzym codierende Gen wurde 1999 identifiziert.<ref>{{#if: | | UniProt }} {{#if:|{{{titel}}}|O15067}}{{#if:|Vorlage:Abrufdatum}}</ref><ref>M. Morar, A. A. Hoskins u. a.: Formylglycinamide ribonucleotide amidotransferase from Thermotoga maritima: structural insights into complex formation. In: Biochemistry. Band 47, Nummer 30, Juli 2008, S. 7816–7830, {{#invoke:URIutil|{{#ifeq:1|1|linkISSN|targetISSN}}|1520-4995|0}}{{#ifeq:1|0|[!] }}{{#ifeq:0|1 

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}}. PMID 10548741. </ref>

Katalysierte Reaktion

FGAR + Glutamin + ATP + H2O  <math>\longrightarrow</math>
<math>\longrightarrow</math>  FGAM + Glutamat + ADP + Pi

Phosphoribosylformylglycinamid (FGAR) und Glutamin werden zu Phosphoribosylformylglycinamidin (FGAM) und Glutaminsäure umgesetzt.

Einzelnachweise

<references />

Weblinks

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