Crabrolin
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Vorhandene Strukturdaten: s. UniProt }} | |||||||||||||
| Eigenschaften des menschlichen Proteins
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| Masse/Länge Primärstruktur | 13 Aminosäuren
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| Sekundär- bis Quartärstruktur |
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Crabrolin bezeichnet ein im Gift von Hornissen (Vespa) vorkommendes, antimikrobiell wirkendes Polypeptid, das aus 13 Aminosäuren besteht.<ref>A. Argiolas, J. J. Pisano: Isolation and characterization of two new peptides, mastoparan C and crabrolin, from the venom of the European hornet, Vespa crabro. In: Journal of Biological Chemistry. 259, Washington 1984, S. 10106–10111. PMID 6206053; PDF (freier Volltextzugriff, engl.)</ref> Die Substanz wurde erstmals 1984 durch Antonio Argiolas und John J. Pisano isoliert und in ihrer Struktur beschrieben.
Die Aminosequenz lautet: FLPLILRKIVTAL-NH2 (beim letzten Leucin handelt es sich um Leucinamid)
Crabrolin wirkt antimikrobiell, insbesondere bei Gram-negativen Bakterien.<ref>Krishnakumari, V. und Nagaraj, R. (1997): Antimicrobial and hemolytic activities of crabrolin, a 13-residue peptide from the venom of the European hornet, Vespa crabro, and its analogs. In: J Pept Res. 50(2); 88–93; PMID 9273892; {{#invoke:Vorlage:Handle|f|scheme=doi|class=plainlinks|parProblem=Problem|errCat=Wikipedia:Vorlagenfehler/Parameter:DOI|errClasses=error editoronly|errHide=1|errNS=0 4 10 100}}</ref> Zudem zeigt es eine hämolytische Aktivität.
Einzelnachweise
<references />