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Biotinidase

aus Wikipedia, der freien Enzyklopädie
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Biotinidase }}
Andere Namen

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Eigenschaften des menschlichen Proteins

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Masse/Länge Primärstruktur 523 AA (Mensch)

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Bezeichner
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Arzneistoffangaben
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Vorkommen
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Opisthokonta }}
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Biotinidase ist ein Enzym aus der Klasse der Hydrolasen, das das Vitamin Biotin aus Proteinen freisetzt. Das ist bei dem im Körper stattfindenden Recycling des Biotins wichtig, aber auch bei dessen Aufnahme aus der Nahrung.<ref>J. Hymes, B. Wolf: Biotinidase and its roles in biotin metabolism. In: Clin. Chim. Acta 255(1); 1996 Nov 15: S. 1–11. PMID 8930409.</ref>

Nach Erforschung von Vorkommen und Verteilung der Biotinidase in den verschiedenen Organismen in den 1950er und 1960er Jahren rückte das Enzym ab 1983 wieder ins wissenschaftliche Interesse durch die Entdeckung, dass ein Biotinidase-Defekt Ursache einer seltenen, erblich bedingten Stoffwechselkrankheit ist. Die Erforschung der verschiedenen Ausprägungsformen des nun als Biotinidasemangel bezeichneten Defekts (engl. biotinidase deficiency) brachte eine Reihe von neuen Informationen über die Funktion der Biotinidase und die Rolle des Biotins im Organismus.

Vorkommen

Bisher wurde Biotinidase außer im Menschen auch in diversen Wirbeltieren sowie in Fruchtfliegen und Pilzen gefunden. Obwohl sich die Biotinidasen der verschiedenen Arten unterscheiden, sind bestimmte Abschnitte des Enzyms im Laufe der Evolution erhalten geblieben. Der Stammbaum der Biotinidase reicht bis ins Präkambrium.<ref name="uniprot">Proteindatenbank Uniprot, Einträge für <templatestyles src="Webarchiv/styles.css" />{{#if:20160327153922 

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Manche Bakterien wie die Milchsäurebakterien Lactobacillus casei oder Enterococcus faecalis (früher Streptococcus faecalis) enthalten ebenfalls ein Enzym, das Biotin freisetzen kann, ein anderes Milchsäurebakterium Lactobacillus arabinosus jedoch nicht.<ref>M. Koivusalo, C. Elorriaga, Y. Kaziro, S. Ochoa: Bacterial Biotinidase. In: J. Biol. Chem. 238; March 1963: S. 1038–42. PMID 14034272 (Volltext)</ref><ref>K. Hayakawa, L. Guo, E.A.Terentyeva, K. X. Li, H. Kimura, M. Hirano, K. Yoshikawa, T. Nagamine, N. Katsumata, T. Ogata, T. Tanaka: Determination of specific activities and kinetic constants of biotinidase and lipoamidase in LEW rat and Lactobacillus casei (Shirota). In: J. Chromatogr. B Analyt. Technol. Biomed. Life Sci. 844(2); Dec 2006: S. 240–50. Epub July 2006. PMID 16876490.</ref>

Struktur

Für einige Biotinidasen aus verschiedenen Lebewesen ist die komplette Abfolge der Aminosäuren im Protein bekannt. So besitzt menschliche Biotinidase 523<ref>Proteindatenbank {{#if: | | UniProt }} {{#if:|{{{titel}}}|P43251}}{{#if:|Vorlage:Abrufdatum}}</ref> Aminosäuren, die der Ratte 521, bei der Maus sind es 520 und beim Kugelfisch 504 Aminosäuren. Bei anderen Tieren konnten erst Fragmente sequenziert werden.<ref name="uniprot" />

Über die dreidimensionale Struktur ist wenig bekannt. Eine Kristallstrukturanalyse scheiterte bislang an der Schwierigkeit, Biotinidase zu kristallisieren (Stand Anfang 2009). Es existiert lediglich ein auf Computersimulationen basierendes Modell, das aber nach Aussage der Autoren im Detail unsicher ist.<ref>K. Pindolia, K. Jensen, B. Wolf: Three dimensional structure of human biotinidase: computer modeling and functional correlations. In: Mol. Genet. Metab. 92(1-2); Sep/Oct 2007, S. 13–22. Epub 12. July 2007. PMID 17629531.</ref>

Funktion

Die Biotinidase spaltet katalytisch das beim Abbau der Carboxylasen anfallende Biocytin in Biotin und die Aminosäure Lysin.

Biocytin + H2O <math> \longrightarrow </math> Biotin + L-Lysin

Außerdem gibt es Hinweise, dass die Biotinidase auch als Transferase eine Rolle spielt. Experimenten in vitro zufolge ist das Enzym in der Lage, abgespaltenes Biotin chemisch zu binden. Sind Histone zugegen, die Bindungsstellen für Biotin besitzen, werden sie biotinyliert. Dabei ist die Biotinidase nicht das einzige Enzym, das Biotin an Histone binden kann, die Holocarboxylase Synthetase hat ebenfalls diese Fähigkeit. Jedoch ist die Biotinidase auch in der Lage Histone zu debiotinylieren. Welche der Reaktionen an welchen Histonen unter welchen Bedingungen stattfinden, ist Gegenstand der aktuellen Forschung. Epigenetische Effekte werden diskutiert.<ref>J. Hymes, B. Wolf: Human Biotinidase Isn’t Just for Recycling Biotin. In: J. Nutr. 129; Feb 1999: S. 485S–489S PMID 10064314 (Volltext)</ref><ref>Y. I. Hassan, J. Zempleni: Epigenetic regulation of chromatin structure and gene function by biotin. In: J. Nutr. 136(7); 2006 Jul: S. 1763–5, PMID 16772434 (Volltext)</ref>

Genetik

Das die Biotinidase codierende Gen befindet sich beim Menschen auf Chromosom 3 im Bereich p25. Es sind eine Reihe von Mutationen bekannt, die zu einer Stoffwechselkrankheit namens Multipler Carboxylase-Mangel führen.<ref>Datenbankeintrag zu {{#ifeq: | kurz | 609019 | Biotinidase. }}{{#ifeq: | kurz | | In: {{#invoke:Vorlage:lang|flat}}. (englisch)}}</ref> Mittlerweile wird in vielen Ländern im Rahmen des Neugeborenenscreenings auf Biotinidasemangel getestet.

Belege

<references />

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