Amyloid-Precursor-Protein
| {{#if: Amyloid-Precursor-Protein | Amyloid-Precursor-Protein | Amyloid-Precursor-Protein }} | |||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Andere Namen |
{{{Andere Namen}}} }} | ||||||||||||
|
Vorhandene Strukturdaten: }} | |||||||||||||
| Eigenschaften des menschlichen Proteins
}} | |||||||||||||
| Masse/Länge Primärstruktur | 753 Aminosäuren
}} | ||||||||||||
| Sekundär- bis Quartärstruktur | single pass Membranprotein
}} | ||||||||||||
| Kofaktor |
}} | ||||||||||||
| Präkursor |
}} | ||||||||||||
| Isoformen | 10
}} | ||||||||||||
| Bezeichner | |||||||||||||
| {{#if: | Gen-Namen | Gen-Name}} | Gen-Name(n) }} | {{#if:620 | APP | APP}}{{#if: |, }} }} | ||||||||||||
| Externe IDs |
{{#if: |
|
0 | }} | - = – | valid|1|2=/^[1-9]%d?%d?%d?%d?%d?%d?%d?%d?$/ | 0 | Wikipedia:Vorlagenfehler/Vorlage:PubChem}} | template= Vorlage:PubChem | format=
}} }}{{#invoke:TemplatePar|check |
all= 1= | opt= 2= | 0 | Wikipedia:Vorlagenfehler/Vorlage:PubChem}} | template= Vorlage:PubChem | format=
}}{{#if: {{#invoke:Wikidata|pageId}}||{{#ifeq: 0 | 0 | }} }}}}{{#if: |
}} }} | |
| Arzneistoffangaben | |||||||||||||
| ATC-Code |
}}
{{#if:|
| ||||||||||||
| DrugBank | [2]
}}
{{#if:|
| ||||||||||||
| Wirkstoffklasse |
}} }} | ||||||||||||
| Transporter-Klassifikation | |||||||||||||
| TCDB | [3]
{{#if: |
| ||||||||||||
| Bezeichnung |
}} }} | ||||||||||||
| {{#if:I02.015|Inhibitorklassifikation|{{#if:|Enzymklassifikationen|Enzymklassifikation}}}} | |||||||||||||
| EC, Kategorie | {{#if:| [4]}}{{#if: |, [[]]}} }} | ||||||||||||
| MEROPS | {{{Peptidase_fam}}}}} | ||||||||||||
| MEROPS | I02.015}} | ||||||||||||
| Reaktionsart |
}} | ||||||||||||
| Substrat |
}} | ||||||||||||
| Produkte |
}}
}} | ||||||||||||
| Vorkommen | |||||||||||||
| {{#if: | Beta-Amyloid|Hovergen}}] | Beta-Amyloid|Hovergen}}]}} }} }} | |||||||||||
| Wirbeltiere }} | |||||||||||||
| }}
}} | |||||||||||||
{{#if:||}}
Das Amyloid-Precursor-Protein (Amyloid-Vorläuferprotein, APP) ist ein integrales Membranprotein, von dem man annimmt, dass es bei der Bildung von Synapsen eine Rolle spielt, obwohl seine Funktion bis jetzt noch nicht genau bekannt ist.<ref>{{#invoke:Vorlage:Literatur|f}}</ref>
Bei der Spaltung des APP, das eine Größe von 753–770 Aminosäureeinheiten aufweist, durch die Alpha-Sekretasen entstehen kleinere, wasserlösliche Proteine mit 654 bis 670 AS-Bausteinen, sogenannte sAPPs oder APPsα, die neuroprotektive Eigenschaften besitzen.<ref>Detlev Ganten, Aloys Greither: Molekularmedizinische Grundlagen von altersspezifischen Erkrankungen. Springer-Verlag, 2004, ISBN 3-540-00858-6.</ref>
Bei der Entstehung der Alzheimerkrankheit schneiden zwei Enzyme, die Beta-Sekretase und die Gamma-Sekretase, ein 39 bis 42 Aminosäuren langes, neurotoxisches Bruchstück aus dem Amyloid-Precursor-Protein, welches β-Amyloid genannt wird. Dieses Bruchstück ist ein Hauptbestandteil der Plaques in den Gehirnen von Alzheimer-Patienten.<ref>{{#invoke:Vorlage:Literatur|f}}</ref>
Beim Menschen liegt das Gen für APP auf dem Chromosom 21. Dies ist der Grund dafür, dass Menschen mit Trisomie 21 (Down-Syndrom) sehr oft an Alzheimer erkranken.<ref>{{#invoke:Vorlage:Literatur|f}}</ref> Alle Tiere haben Homologe.
Mutationen im APP-Gen können familiären (genetisch bedingten) Alzheimer auslösen<ref>H. Zheng, E. H. Koo: The amyloid precursor protein: beyond amyloid. In: Mol Neurodegener. 3;1, 2006, S. 5. PMID 16930452</ref> oder, wie im Fall der Mutation A673T,<ref>{{#invoke:Vorlage:Literatur|f}}</ref> den Ausbruch der Krankheit verhindern.
Literatur
- {{#invoke:Vorlage:Literatur|f}}
Weblinks
- The Amyloid β-Protein Peptide (AβPP) Family
- Jennifer McDowall, Interpro: Protein Of The Month: Amyloid-b Precursor Protein. (engl.)
Einzelnachweise
<references />