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Adenosinrezeptoren

aus Wikipedia, der freien Enzyklopädie
Datei:A2A receptor bilayer.png
Strukturmodell des A2A-Rezeptors (Bänder) mit dem gebundenen Antagonisten ZM241385 (Stäbchen) basierend auf Röntgenkristallstrukturanalysedaten (PDB 3EML)
Datei:Struktur Regadenoson.svg
Regadenoson, ein A2A-Agonist, der als pharmakologischer Stressauslöser bei Myokardperfusionsszintigraphien mit Radionukliden eingesetzt wird.

Adenosinrezeptoren, auch A-Rezeptoren, P1-Purinozeptoren oder P1-Rezeptoren genannt, sind Rezeptoren, die durch das Purinnukleosid Adenosin aktiviert werden. Die vier derzeit bekannten Vertreter dieser Gruppe von Purinozeptoren, die als A1, A2A, A2B und A3 bezeichnet werden, spielen im Zentralnervensystem sowie bei der Regulation von Herz-Kreislauf-Funktionen und Immunreaktionen eine Rolle. Diese Effekte werden über eine rezeptorvermittelte Aktivierung von G-Proteinen ausgelöst. Die Wirkungen der Xanthine Coffein, Theophyllin und Theobromin können zumindest teilweise über eine Interaktion mit Adenosinrezeptoren erklärt werden. In Tiermodellen sowie klinischen Studien konnte nachgewiesen werden, dass A2A-Rezeptorantagonisten, zusammen mit der Einnahme von Levodopa oder D2-Rezeptoragonisten, die therapeutischen Effekte dieser amplifizieren können.<ref>{{#invoke:Vorlage:Literatur|f}}</ref><ref>{{#invoke:Vorlage:Literatur|f}}</ref> Der A2A-Rezeptorantagonist Istradefyllin wird zur Behandlung des Morbus Parkinson genutzt. Mit Regadenoson wurde 2008 in den USA der erste A2A-Agonist zur Therapie zugelassen.<ref><templatestyles src="Webarchiv/styles.css" />{{#if:20160202072251 

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A1 A2A A2B A3
Genetik
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Struktur 7TM 7TM 7TM 7TM
Länge 326 Aminosäuren 412 Aminosäuren 332 Aminosäuren 318 Aminosäuren
Pharmakologie
Signaltransduktion Gi/o Gs Gs Gi/o
Funktion negative Inotropie und Chronotropie Schmerz
Hemmung der Plättchenaggregation
Vasodilatation 		Freisetzung von Entzündungsmediatoren Mastzelldegranulation
Agonisten Adenosin
N6-Cyclopentyladenosin 		Adenosin
Regadenoson
CGS-21680
2-(1-(E)-Hexenyl)adenosin-5'-N-ethyluronamid (HENECA)
ATL-146e 		Adenosin
BAY 60–6583 		Adenosin
CP-532,903
CF-101 (IB-MECA)
2-Cl-IB-MECA
Antagonisten Coffein
Theophyllin
8-Cyclopentyl-1,3-dipropylxanthin (DPCPX) 		Coffein
Theophyllin
Istradefyllin
ZM 241385
SCH 58261 		Theophyllin
MRS 1753
MRS 1706
PSB 1115 		Theophyllin
VUF 5574
MRS 1220
MRS 1523
MRS 1191

Geschichte

Alan Drury und Albert von Szent-Györgyi Nagyrápolt entdeckten im Jahr 1929, dass Adenosin verschiedene Körperfunktionen beeinflussen kann.<ref>{{#invoke:Vorlage:Literatur|f}}</ref> Diese Effekte wurden ursprünglich auf Transportproteine und intrazelluläre Vorgänge zurückgeführt. Entgegen dieser Hypothese postulierte 1974 L. Bruce Cobbin, dass spezifische Rezeptoren für diese Effekte verantwortlich seien.<ref name="pmid4362949">{{#invoke:Vorlage:Literatur|f}}{{#if: 

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  }}</ref> Auf der Suche nach neuen G-Protein-gekoppelten Rezeptoren wurden mit dem A1- und dem A2A-Rezeptor Ende der 1980er Jahre die ersten Adenosinrezeptoren eher zufällig kloniert.<ref name="pmid2541503">{{#invoke:Vorlage:Literatur|f}}{{#if: 
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  }}</ref> Die dreidimensionale Struktur eines Adenosinrezeptors, des A2A-Rezeptors, konnte 2008 als Fusionsprotein mit Hilfe der Röntgenstrukturanalyse aufgeklärt werden. Damit ist dieser Rezeptor einer der ersten G-Protein-gekoppelten Rezeptoren, für den detaillierte Informationen über seine räumliche Struktur vorliegen.<ref name="pmid18832607">{{#invoke:Vorlage:Literatur|f}}{{#if: 
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Einzelnachweise

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Weblinks

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