3-Hydroxyanthranilat-3,4-Dioxygenase
| 3-Hydroxyanthranilat-3,4-Dioxygenase | ||
|---|---|---|
|
Vorhandene Strukturdaten: 2qnk | ||
| Eigenschaften des menschlichen Proteins | ||
| Masse/Länge Primärstruktur | 286 Aminosäuren | |
| Sekundär- bis Quartärstruktur | Monomer | |
| Kofaktor | Fe2+ | |
| Bezeichner | ||
| Gen-Name | HAAO | |
| Externe IDs | ||
| Enzymklassifikation | ||
| EC, Kategorie | 1.13.11.6, Dioxygenase | |
| Reaktionsart | Addition von zwei Sauerstoffatomen | |
| Substrat | 3-Hydroxyanthranilat + O2 | |
| Produkte | 2-Amino-3-carboxymuconat-semialdehyd | |
| Vorkommen | ||
| Homologie-Familie | Hovergen | |
| Übergeordnetes Taxon | Bakterien, Pilze, Tiere | |
3-Hydroxyanthranilat-3,4-Dioxygenase (3HAO) (Gen: HAAO) heißt dasjenige Enzym, das 3-Hydroxyanthranilat zu 2-Amino-3-carboxymuconat-semialdehyd oxidiert. Dieser Reaktionsschritt gehört zum Abbau-Stoffwechselweg der Aminosäure Tryptophan, das Reaktionsprodukt ist aber auch Ausgangsstoff für die Biosynthese von Nicotinsäure und NAD. 3HAO kommt in vielen Bakterien, Pilzen und Tieren vor. Beim Menschen wird sie hauptsächlich in der Leber produziert.<ref>UniProt P46952</ref><ref>BioGPS Eintrag</ref>
Hemmung der 3HAO mit 4-Chlor-3-hydroxyanthranilat reduzierte die Anhäufung von Chinolinat bei frisch rückenmarkverletzten Mäusen und verbesserte die neurologische Symptomatik.<ref>Vorlage:Cite book/URLVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/MeldungVorlage:Cite book/Meldung2</ref>
Katalysierte Reaktion
Hydroxyanthranilat + O2 <math>\longrightarrow</math> Semialdehyd <math>\longrightarrow</math> Chinolinat + H2O
3-Hydroxyanthranilat wird zu einem Semialdehyd oxidiert, der sich spontan zu Chinolinat umlagert.
Weblinks
- reactome.org: 3-hydroxyanthranilate + O2 ⇒ 2-amino-3-carboxymuconate semialdehyde
- reactome.org: 2-amino 3-carboxymuconate semialdehyde transforms non-enzymatically to quinolinate
Einzelnachweise
<references />